Qu’est-ce que la protéine de riz?

Le riz est l’un des#39; S aliments de base, avec plus de la moitié du monde et#39; S population et plus des deux tiers de la Chine#39; S population mangeant du riz comme aliment de base. Par conséquent, la protéine de riz est une source importante de protéines chez les gens et#39; S régimes alimentaires. La Chine a une grande superficie cultivée en riz, avec une production annuelle de 180 milliards de kilogrammes de riz. En plus de fournir des personnes&#Le riz transformé est également utilisé comme matière première pour la fermentation du glutamate monosodique (MSG) et la production de sucre amidon. Dans ces procédés, un grand nombre de sous-produits tels que le son de riz et les résidus de riz sont produits. Le son de riz est riche en nutriments, dont la teneur en protéines est d’environ 12%, et la teneur en protéines du son de riz écrémé peut atteindre 18%.

La teneur en protéines de la lie de riz est supérieure à 40%, communément appelée poudre de protéines de riz et concentré de protéines de riz (RPc). Ils sont des ressources protéiques précieuses, les pays étrangers attachent une grande importance au développement et à l’utilisation du riz et du son de riz, et produisent des aliments nutritionnels et de santé et des cosmétiques à haute valeur ajoutée. Dans le passé, notre pays les utilisait comme aliments pour animaux, et les ressources n’ont pas été raisonnablement utilisées. Ces dernières années, domestique attache une grande importance à ce, certains instituts de recherche scientifique et les entreprises ont augmenté les efforts de recherche et de développement. Dans cet article, du point de vue du développement et de l’utilisation, les derniers progrès de la recherche sur le riz et la protéine de son de riz ces dernières années au pays et à l’étranger est présenté.

1 Structure, composition et propriétés de la protéine de riz

La compréhension de la structure, de la composition et des propriétés des protéines de riz est essentielle à leur utilisation. Il existe de nombreux types de protéines de riz, et ils sont généralement classés par leurs caractéristiques de solubilité. Tout d’abord, la fraction protéique obtenue en extrayant la protéine dans le riz ou le son de riz avec de l’eau est appelée albumine; La fraction protéique obtenue en extrayant le résidu avec une solution saline diluée est appelée protéine globulaire; La fraction extraite avec l’éthanol à 75% est appelée protéine soluble dans l’alcool; Et enfin, la protéine dans le résidu ne peut être dissoute que par l’acide ou l’alcali, qui est appelé protéine soluble dans l’acide et protéine soluble dans l’alcali, et les deux sont collectivement appelés glutenine.

Le Gluten et les protéines solubles dans l’alcool, également appelées protéines de stockage, sont les principaux composants protéiques du riz, le Gluten représentant plus de 80% des protéines totales et les protéines solubles dans l’alcool représentant environ 10%; Et les protéines claires et globulaires, qui sont des protéines physiologiquement actives dans le riz, jouent un rôle physiologique important dans le stade précoce de la germination du grain de riz.

La composition en acides aminés de différentes protéines est unique. Les protéines claires ont une teneur élevée en acides aminés hydrophobes non chargés et une faible teneur en acides aminés acides; Les protéines globulaires ont une teneur élevée en acides aminés de base, plus de 15%, tandis que les protéines solubles dans l’alcool n’ont qu’environ la moitié de la teneur en acides aminés de base des protéines globulaires, mais leurs acides aminés hydrophobes sont beaucoup plus élevés que ceux d’autres types de protéines [1].

La solubilité des protéines n’est pas seulement liée à leur composition en acides aminés, mais aussi à leur état d’existence. Des études ont montré que les protéines de l’endosperme existent principalement sous la forme de deux types d’agrégats, soit PB-I et PB-" Types. La microscopie électronique a montré que les agrégats de PB-I étaient de structure lamellaire, avec des particules denses de 0,5 ~2 μm de diamètre, tandis que PB " Était ellipsoïdale, non divisé, avec un diamètre de 0,5 ~2 μm. Les agrégats de PB-I ont été observés par microscopie électronique, qui a montré que les agrégats de PB-I avaient une structure lamellaire avec des particules denses de 0,5 à 2 μm de diamètre, et les protéines solubles dans l’alcool ont été trouvées dans PB-I; Tandis que PB-" Elle était ellipsoïdale, non stratifiée et homogène, avec des particules d’environ 4 μm de diamètre, et les membranes périphériques des particules étaient peu visibles, et on a trouvé de la glutéine et de la globuline dans PB et quot;. Les deux agrégats se retrouvent souvent ensemble [2-3].

Lors de la germination du riz, les deux agrégats de protéines se sont désintégrés, mais leur digestibilité différait significativement, avec PB-" Étant plus facilement digéré et hydrolysé en raison de l’absence de noyaux durs denses, alors que PB-I a conservé sa structure lamellaire 9 jours après la germination. La technique SDS-PAGE a démontré que de nouvelles bandes électrophorétiques, c’est-à-dire de nouvelles fractions protéiques, apparaissaient constamment dans PB - ", alors que les fractions de PB - I étaient stables [4]. Cela suggère qu’il existe une différence dans le métabolisme des deux molécules de protéines.

Les protéines de riz sont riches en cystine et contiennent un nombre élevé de liaisons s-s. Ces liaisons s-s intra- ou inter-chaînes permettent aux chaînes de polypeptides de protéines de s’agréger en molécules denses et peuvent être importantes pour la formation d’agrégats de protéines. L’analyse par électrophorèse sur gel de Polyacrylamide (PAGE) a montré que les protéines des agrégats PB-II contiennent des poids moléculaires de 64, 140, 240, 320, 380 et 500 Kda et même plus de 2000 Kda [5]. Des études de biologie moléculaire ont montré que la première molécule de protéine synthétisée lors de l’expression génétique des protéines de stockage de riz a un poids moléculaire de 57KDa, qui est ensuite divisée en deux sous-unités de 22KDa et 37KDa. Les molécules de protéines de différentes tailles dans le gluten sont assemblées par ces deux sous-unités à travers l’assemblage - S - S - [6]. SDS peut détruire la connexion - S - S -, et en changeant la quantité de SDS, les poids moléculaires de 22-23KDa et 37-39KDa peuvent être trouvés, de sorte que ces deux composants sont en fait les unités de base des agrégats macromoléculaires [5].

Des fractions de protéines de poids moléculaire allant jusqu’à 100 KDa sont également présentes dans les protéines claires, mais en raison de la faible teneur en cystine des protéines claires, il n’est pas facile de former la liaison - S - S -, et les protéines claires sont donc plus solubles dans l’eau, ce qui laisse supposer que la présence de liaisons disulfure est très importante pour stabiliser les agrégats de protéines.

Après extraction des protéines et analyse de leur composition en acides aminés, il a été constaté que certaines protéines du riz ne sont pas de simples protéines composées exclusivement d’acides aminés, mais sont des protéines liées contenant des sucres (rhamnose) ou des lipides [7]. Ces composants non acides aminés affectent non seulement les propriétés des protéines, mais leur confèrent également des fonctions physiologiques spéciales.

En outre, un grand nombre d’études ont montré que les types deProtéines dans le rizNe sont pas fixes. Au cours du processus de vieillissement du riz, bien que la teneur totale en protéines reste inchangée, sa structure et son type changent, ce qui affecte à son tour les propriétés rhéologiques du riz. Les principaux changements sont l’augmentation du nombre de liaisons disulfées, l’augmentation du poids moléculaire des protéines et la densification des agrégats de protéines. La structure en réseau des protéines et de l’amidon est dense après la cuisson, ce qui restreint l’expansion absorbant l’eau et la douceur des grains d’amidon, et ainsi la viscosité du riz diminue tandis que la dureté augmente. La viscosité du riz a diminué et la dureté a augmenté.

A cette époque, la viscosité du riz a été améliorée en ajoutant une quantité appropriée d’agent réducteur pour briser la liaison disulfure [8-11]. Ren Shuncheng et al. ont également démontré ce changement du poids moléculaire des protéines avant et après le vieillissement par SDS-PAGE [12], et Teo et al. ont démontré que le changement des protéines dans le riz est un facteur important conduisant au changement des propriétés rhéologiques du riz [13]. Ces expériences ont montré l’importance des liaisons s-s sur les propriétés des protéines.

Les protéines de riz forment non seulement des molécules plus grosses pendant le vieillissement, mais il y a aussi une polymérisation importante des molécules de protéines lorsqu’elles sont chauffées. Mujoo a noté que les molécules ayant un poids moléculaire de 24, 34 et 68 KDa pouvaient être polymérisées en de très grands agrégats de 4 × 104 KDa lors du saupoudrage des fleurs de riz, mais que les protéines solubles dans l’alcool ayant un poids moléculaire de 13 à 16 KDa ne participaient pas à cette formation protéassomale [14].

Ainsi, le développement et l’utilisation des protéines de riz devraient porter une attention particulière aux effets du vieillissement, du chauffage, de l’oxydation et de la réduction des liaisons disulfées sur les propriétés des protéines.

La teneur en quatre types de protéines dans le son de riz était significativement différente de celle du riz. Les teneurs en protéines claires, globulaires, solubles dans l’alcool, solubles dans l’acide et solubles dans l’alcalin obtenues par extraction séquentielle avec nombre carré de sel, selon les solutions alcool, acide et alcalin, étaient respectivement de 34%, 15%, 6%, 11% et 32%, dont les protéines solubles dans l’acide et solubles dans l’alcalin étaient des protéines de gluten, c’est-à-dire que la teneur en protéines hydrosolubles dans le son de riz était très élevée.

L’analyse montre que la gamme de poids moléculaire des quatre premières protéines sont 10-100KDa, 10 ~ 150KDa, 33 ~ 150KDa et 25 ~ 100KDa. Les poids moléculaires des principaux composants des protéines solubles alcalins sont encore distribués dans la gamme de 45~150KDa même si les liaisons de disulfure sont cassées pendant le processus d’extraction, et les poids moléculaires de toutes ces protéines de céréales sont beaucoup plus grands en poids moléculaire et plus difficiles à être solubles dans l’eau. Cependant, si la liaison disulfure est rompue, plus de 98% de la protéine de son de riz peut être dissoute [15]. Il est à noter qu’avant et après stabilisation du son de riz (généralement inactivation par la chaleur), la teneur de ses différents composants protéiques change considérablement, se manifestant principalement par la diminution de la teneur en protéines claires (due à la dénaturation), la teneur en glutéine augmente évidemment [16].

2 valeur nutritive des protéines de riz

La protéine de riz est reconnue comme protéine alimentaire de haute qualité, principalement parce que la composition en acides aminés de la protéine de riz est équilibrée et raisonnable, conforme au modèle idéal recommandé par l’oms /FAO, et la teneur en méthionine est élevée, ce qui est incomparable avec celle d’autres protéines végétales. La protéine de riz et la protéine de son de riz ont une haute valeur biologique, et leur valeur nutritive est comparable à celle des œufs et du vachet.#39; S lait.

En outre, la protéine de riz est une protéine faible antigénique qui ne provoque pas de réactions allergiques, ce qui est très favorable à la production d’aliments pour nourrissons. La poudre de protéine de riz pour nourrissons et jeunes enfants est disponible dans de nombreux pays à travers le monde. De nombreuses protéines végétales contiennent des facteurs antinutritionnels, tels que les inhibiteurs de la trypsine et les hémagglutinines dans les protéines de soja et d’arachide, un type de protéine claire dans le blé, et la bromélaïne dans l’ananas, qui provoquent souvent une réponse immunitaire qui peut conduire à des réactions allergiques ou toxiques chez le mangeant. Il existe également des facteurs allergènes dans les aliments pour animaux, tels que la lactoglobuline dans le lait et l’ovalbumine dans les blancs d’œufs, auxquels les nourrissons et les jeunes enfants sont les plus sensibles. En revanche, les protéines de riz sont les plus sûres, et le riz est la seule céréale qui peut être exemptée des tests d’allergie [17]. Alors que la technologie de la recherche sur les protéines de riz s’améliore, les aliments enrichis en protéines de riz pour les nourrissons, les enfants et les personnes âgées deviennent de plus en plus populaires sur le marché.

En plus de ses fonctions nutritionnelles de base, la protéine de riz a également d’autres avantages pour la santé. Morita' S des expériences avec des isolats de protéine de riz (RPI) et de la caséine chez des souris ont montré que les RPI réduisaient significativement les concentrations sériques de cholestérol, de glycérol et de phospholipides, et que le poids du foie était inférieur à celui du groupe qui avait reçu de la caséine [18].

Diméthylbenzanthracène (DMBA) est un mutagène pour le cancer du sein. Les souris ont reçu 30 mg de DMBA/Kg de poids corporel, et les protéines de l’alimentation de base étaient l’ipr, l’isolat de protéine de soja (ips) et la caséine. Les résultats ont montré que le poids tumoral des souris nourris avec rpi était inférieur à celui des souris nourris avec caséine, et il n’y avait aucune différence significative dans l’activité de phénol hydroxylase dans le sérum des souris de chaque groupe à 7 jours de l’alimentation. Cela indique que l’ipr a pour effet de résister à la cancérogenèse induite par le dmba [19]. Le RPI extrait du son de riz a également montré le même effet [20]; Une analyse plus approfondie de la composition du RPI par chromatographie et spectrométrie de masse a révélé qu’il y avait des alcools triterpéniques, de l’acide férolique et d’autres composants dans le RPI [21], ce qui indiquait que le RPI était une protéine de liaison. Ces composants non acides aminés peuvent être nécessaires à l’action spécifique de la protéine.

Neriega&#Cette expérience est également intéressante. Il a comparé l’endurance de l’entraînement physique sous-maximal chez les personnes qui consommaient du riz et du pain, et a constaté que celles qui consommaient du riz avaient une plus grande endurance et des niveaux inférieurs d’acide lactique dans leur sang [22].

Le son de riz a également des propriétés antidiabétiques. La streptozotocine (StrePt0z0t0cin, STZ) est inductrice du diabète. Dans le test fonctionnel du son de riz, il est constaté que l’alimentation de son de riz à des rats expérimentaux pendant deux mois peut réduire de manière significative les symptômes du diabète induit par STZ, la teneur en glycérol et cholestérol dans le sérum des rats expérimentaux est inférieure à celle du groupe témoin, et le symptôme de la polyurie est également amélioré. On peut en déduire que les protéines contenues dans le son de riz jouent un rôle important [23].

Les études ci-dessus ont montré que la protéine de riz a non seulement des fonctions nutritionnelles uniques, mais a également de nombreux effets potentiels sur la santé. C’est l’une des raisons importantes pour lesquelles les pays étrangers attachent une grande importance à la recherche, au développement et à l’utilisation des protéines de riz. La recherche nationale sur la fonctionnalité de la protéine de riz est relativement faible.

3 Exploitation et utilisation des protéines de riz

Le composant principal du riz est l’amidon, et la teneur en protéines est seulement d’environ 9%, il est donc évidemment peu économique d’extraire des protéines directement du riz. La teneur en protéines du résidu (c.-à-d. résidu de riz) dans la production de sucre d’amidon de riz et de glutamate monosodique (MSG) est de 40% ~ 65%, qui peut également être appelé concentré de protéine de riz, et c’est la principale matière première pour le développement et l’utilisation de la protéine de riz, qui est une grande quantité de ressources précieuses. Dans le passé, il était principalement utilisé comme aliment protéique pour les animaux, mais du point de vue de l’utilisation des ressources, ce n’est pas économique. Au fur et à mesure que la valeur de la protéine de riz est reconnue, elle est de plus en plus développée en matières premières à haute valeur ajoutée et en additifs pour la production alimentaire. La farine de riz nutritive riche en protéines est disponible sur le marché, mais elle est encore principalement composée d’amidon, avec une très faible teneur en protéines, et son potentiel de développement et d’utilisation en tant que ressource protéique n’a pas été pleinement exploité.

3. Les femmes 1 protéine d’isolat de riz (RPI)

Il a été constaté que le concentré de protéines de riz (RPC) contient plus de 40% de protéines, mais beaucoup de ses propriétés fonctionnelles ne sont pas satisfaisantes. L’élimination des glucides par des méthodes chimiques ou biochimiques a donné lieu à des isolats de protéines de riz (RPI) d’une teneur en protéines supérieure à 90%, qui peuvent être hydrolysés ou modifiés biochimiquement pour produire une variété de suppléments de protéines comestibles. Comme la plupart des RPC sont des protéines insolubles dans l’eau, la méthode traditionnelle d’extraction est la solubilisation alcaline et la précipitation acide, ce qui peut produire des RPI avec une grande pureté, mais a des lacunes évidentes, telles que la couleur foncée du produit, la destruction de la lysine dans la protéine, la formation de substances toxiques et amères à la suite de réactions secondaires, et la faible récupération des protéines.

Etant donné que les protéines du RPC sont insolubles dans l’eau et que les composants non protéiques sont principalement des hydrates de carbone, les protéines extraites doivent être purifiées (Purificati0n). Le traitement avec les cellulases, les pectinases et les isoamylases peut également être utilisé pour favoriser une meilleure solubilisation des hydrates de carbone. Cette approche dans la production d’amylose de riz a donné lieu à des rendements plus élevés d’amylose ainsi qu’à un RPI de grande pureté et à une récupération satisfaisante des protéines [24-26].

La teneur en protéines dans le son de riz est de 10% ~ 12%, comme mentionné précédemment, environ 35% est soluble dans l’eau, mais parce qu’il y a un grand nombre de fibres dans le son de riz, et la plupart du son de riz a été stabilisé, et la solubilité des protéines a été grandement modifiée par le chauffage, et il est difficile de l’extraire efficacement, et la recherche actuelle sur ce problème est principalement le traitement d’homogénéisation du son de riz et l’application de la technologie enzymatique. La taille de mouture du son de riz a une grande influence sur la solubilité des protéines, en particulier le son de riz sans traitement thermique. Il est à noter que le broyage et l’homogénéisation peuvent dissoudre 38% des protéines, ce qui est 75% plus élevé que la quantité dissoute initiale, et les poids moléculaires des composants dissous sont très différents [27].

Les Bio-enzymes sont utilisées dans l’extraction de la protéine de son de riz avec un effet plus évident, et les enzymes qui peuvent être utilisés incluent la cellulase, la ligninase, la protéase et la phytase. Cellulase, ligninase peut libérer la cellulose de son de riz à la liaison des protéines, faire l’extrait de la teneur en protéines peut être jusqu’à 50% au-dessus [28-29]. Si l’utilisation de phytase et cellulase, ligninase et ainsi de suite traitement combiné de son de riz dégraissé, obtiendra la teneur en protéines de 92% de la protéine séparée de son de riz (RBPI) son rendement peut atteindre 74. 6% [30]. 6% [30].

L’application de la protéase peut également obtenir des résultats satisfaisants. Hamada et al. ont traité le son de riz avec de la protéase pour obtenir un degré d’hydrolyse des protéines (DH) de 10%, et le taux d’extraction des protéines était de 92%. Si le Na2 SO3 et le SDS sont appliqués pour briser les liaisons protéine-disulfure, même si le degré d’hydrolyse n’est que de 2%, la récupération des protéines peut atteindre 84% [31]. L’utilisation de deux ou plusieurs protéases avec différents sites d’hydrolyse dans le procédé d’extraction a donné lieu à des hydrolysats de protéines avec de meilleures propriétés physiques et chimiques que ceux obtenus avec une seule enzyme [32].

Les expériences ci-dessus ont été menées pour améliorer l’extraction des protéines en augmentant la solubilité des protéines, et les propriétés mousseuses et émulsionnantes des protéines obtenues ont également été améliorées dans une certaine mesure. Ceci est évidemment différent de la direction technique de l’extraction enzymatique des protéines de riz et de la nature du produit.

3. Les femmes 2 poudre moussante de protéine de riz

Il y a plus de dix ans, l’émergence de la poudre mousseuse de protéine de riz a fourni une option pour l’application à grande échelle de la protéine de riz dans la production alimentaire. Cependant, ce genre de poudre mousseuse est faite à partir de concentré de protéine de riz, et le produit est hydrolysé avec du NaOH, qui est de couleur foncée, haute valeur de pH, et amer au goût. Les inconvénients ci-dessus peuvent être surmontés en utilisant la protéase pour hydrolyser la protéine de riz. La protéine de riz a un poids moléculaire élevé et contient beaucoup d’acides aminés hydrophobes, de sorte que sa solubilité est faible et il ne peut pas montrer sa fonctionnalité physique et chimique. Après une hydrolyse appropriée avec la protéase, plus - COOH et - NH2 peut être libéré, augmentant la polarité des molécules de protéine, ce qui augmencera la solubilité de la protéine et en même temps, la nature colloïdale de la solution sera également améliorée, montrant un certain degré d’émulsification et la capacité de mousse, qui peut être largement utilisé comme matière première pour la transformation des aliments, et donner à la nourriture un certain degré de performance de traitement.

Il peut être largement utilisé comme matières premières de traitement des aliments, donnant certaines performances de traitement aux aliments. Actuellement, l’hydrolyse des protéines de soja et de gluten de blé a été étudiée en Chine. Wang Zhangcun et d’autres ont utilisé la protéase pour hydrolyser la protéine d’isolat de soja et ont obtenu de bons résultats [33]. L’hydrolyse enzymatique des protéines de riz en tant que matière première pour la production de poudre mousseuse comestible a également été signalée ces dernières années [34]. On pense qu’avec l’amélioration de la technologie, la poudre moussante de protéine de riz enzymatique sera largement utilisée dans la production alimentaire.

3. Les femmes 3 hydrolysats de protéines

Il fautProtéine de rizEn tant que matière première, et par différents degrés d’hydrolyse, il peut obtenir de l’hydrolysat protéique avec différentes utilisations, dont la plupart peuvent être utilisés comme l’enrichissement de nutriments protéiques prêts à boire, et certains d’entre eux contiennent des fonctions spéciales de saveur ou de soins de santé.

La préparation de solution nutritive d’acides aminés est une méthode traditionnelle d’utilisation des protéines végétales, et la méthode d’hydrolyse acide est plus étudiée et utilisée localement, et la soi-disant sauce de soja chimique est basée sur cette méthode, mais il devrait être éliminé en raison de la protection de l’environnement et des problèmes de sécurité. L’hydrolyse de la protéase est limitée par la spécificité de l’enzyme, et il n’y a pas d’enzyme unique qui peut complètement hydrolyser des protéines, il n’est donc pas économique d’utiliser des enzymes multiples.

En fait, il n’est pas nécessaire d’hydrolyser complètement les protéines dans les produits nutritionnels visant à reconstituer les acides aminés, mais seulement de les hydrolyser en petits peptides. Des études nutritionnelles montrent maintenant que les petites molécules peptidiques sont plus facilement absorbées et utilisées par l’intestin grêle que les acides aminés. L’absorption des peptides est obtenue par le transport actif de porteurs peptidiques dans la marge striatale de la muqueuse intestinale en utilisant un gradient de protons. Les petits peptides ont une pression de faible perméabilité, ne causent pas de dysenterie ou de réactions allergiques, et ont un meilleur effet sensoriel que les acides aminés, les rendant appropriés pour une utilisation comme stimulants nutritionnels de protéines. NutriBiotics poudre de protéine de riz, qui est bien connu aux États-Unis, est l’un de ces produits.

Plus intéressant, beaucoup de petites molécules de peptides ont des fonctions physiologiques importantes, telles que l’immunomodulation, antioxydant, anticholestérol, antithrombotique, antidiabétique et ainsi de suite, qui sont également connus sous le nom de peptides actifs. Actuellement, l’hydrolyse de protéines animales pour produire des biopeptides est devenue une tendance mondiale, et de nombreux peptides actifs ayant des applications potentielles ont été identifiés [35]. Cependant, il existe relativement peu d’études sur les peptides actifs du riz, et l’un des peptides actifs les plus largement rapportés du riz est la molécule peptidique Gly-Tyr-Pro-Met-TYR-Pro-Leu-Arg nommée oryzatensin, qui a été montré pour avoir des effets iléocécaux de contraction-induisant, anti-morphine, et immunomodulateurs dans des expériences de cochon d’Inde. Il induit des contractions principalement en activant les phospholipases qui hydrolysent l’acide lysophosphatidique pour libérer de l’acide arachidonique [36].

En outre, l’hydrolyse de la protéine de riz peut produire certains peptides de saveur. L’analyse instrumentale moderne montre que la teneur en acide glutamique dans ces peptides de saveur est très élevée, et il se combine avec le sel pour former le sel monosodique d’acide glutamique, qui présente une saveur fraîche. Lorsque la protéine de riz est hydrolysée, ce produit est mélangé à de la dextrine et séché par pulvérisation pour obtenir des modificateurs d’arômes alimentaires disponibles dans le commerce [37]. 3. Les femmes 4 modification chimique des protéines de riz

La fonctionnalité physique et chimique des protéines végétales naturelles est généralement médiocre. Les chercheurs s’intéressent à l’amélioration chimique des propriétés des protéines pour accroître leur utilisation dans les aliments. Cela répondrait aux besoins de la performance de la transformation des aliments et augmenterait la valeur nutritionnelle de l’aliment. De nombreuses études ont été menées sur la modification des protéines de soja. Les principales méthodes sont l’introduction de l’acide phosphorique et des groupes acétyle, ou l’élimination des groupes amide tels que le glutaminylammonium et l’asparagine des protéines, et ces mesures sont sûres et efficaces. Ces mesures sont sûres et efficaces. Cependant, la modification chimique de la protéine d’isolat de riz n’a pas été signalée.

En résumé, la protéine de riz est une ressource protéique précieuse qui doit être développée vigoureusement. Il s’agit d’une molécule de polymère protéique composée d’un grand nombre de liaisons disulfées, et la protéine de riz et ses hydrolysats ont non seulement des fonctions nutritionnelles importantes, mais aussi des effets potentiels sur la santé. L’hydrolyse enzymatique et la modification chimique des protéines de riz peuvent améliorer leurs propriétés physiques et fonctionnelles. Ces produits ont de larges perspectives d’application. Les pays étrangers ont mené plus de recherches sur la protéine de riz et ont obtenu certains résultats. On pense que la Chine et#La recherche et le développement sur les protéines de riz connaîtront également de plus grands progrès.

Références:

[1] v. w. padhye, et al, Extraction et caractérisation de la protéine du riz. Cereal chemical, 1979, 56(5):389-393

[2] k. Tanaka, isolement et caractérisation de deux types de corps protéiques dans. Agriculture et pêche Biol. Chem. Chem. , 1980, 44(7): 1633 i 1639

[3] k. collier, et al, A Study of indiestible protein fraction of rice en- dosperm. J. cereal Science, 1998, 27(1): 95 i 101

[4] Masako Herikashi, et al. changements dans la structure ultra one et soumettre la composition du corps protéique dans l’endosperme de riz pendant la germina- tion. Agriculture et pêche Biol. Chem... 1982, 46(1):269 i 274

[5] k. Tanaka, et. al. Espèces moléculaires dans le corps protéique de l’endosperme de riz en développement. Agriculture et pêche Biol. Chem, 1986, 50(12): 3031 i 3035

[6] Yoko Takemoto, et al. Le mutant de riz esp2 accumule beaucoup le précurseur de gluteline et supprime la protéine disulfure isomérase. Physiologie des plantes physiologie des plantes, 2002, 128, 1212 i 1222

[7] chrastil J., et al. Influence du stockage sur la composition des sous-unités peptidiques de l’oryzenine de riz. J. Agric. Nourriture chem. 1992, 40(6): 927 i 930

[8] chrastil J., et al. interaction protéine-amidon dans les grains de riz: influence du stockage sur l’oryzenine et l’amidon. J. agric. Nourriture chem. 1990, 38(9):1804 à J. Agric.

[9] chrastil J., et al. correlations entre la physicochimique et  Propriétés fonctionnelles du riz. J. Agric. Nourriture chem. 1992, 40 (7): 1683 i 1686

[10] M. Les protéines des grains de riz influencent les propriétés de cuisson. J. cereal science, 2002, 36(3): 285-294

[11] zhou, z. et al. Vieillissement du riz stocké: changements dans les attributs chimiques et physiques. J. cereal science, 2002, 35(1): 65-78

[12] Ren Shuncheng, Zhou Ruifang, Li Yonghong. Changements dans les propriétés de la texture du gluten et du riz pendant le vieillissement du riz. Journal chinois des céréales et des huiles, 2002, 17(3) 42 ~ 46

[13] c. H. Teo, et al, The roles of protein and starch in The aging of non - waxy rice flour. Food chemistry, 2000, 69(3): 229-236

[14] R. Mujoo, et al., agrégation des protéines de riz pendant le processus de desquamation. J. cereal science, 1998, 28(2): 187-195

[15] J. S. Hamada, caractérisation des fractions protéiques du son de riz pour concevoir des méthodes efficaces de solubilisation des protéines. Céréales chem. , 1997, 74(5): 662-668

[16] Chen Zhenghang, Yao Huiyuan. Développement et utilisation du son et de la protéine du son de riz. Céréales, huile et graisse, 2002, 4, 6-9

[17] Wang WG, Chen ZX. Progrès de la recherche sur le riz hypoallergénique. Céréales et matières grasses, 2001, 5, 32-33

[18] T Morita, méthode de production de masse pour l’isolat de protéine de riz et l’évaluation nutritionnelle. J. Food science, 1993, 58(6): 1393-1396

[19] T. Morita, et al. L’isolat de protéine de riz altère 7,12 - diméthyl benzanthracène - tumeur mammaire induite chez les rats femelles. J. nutr. Sci. Sci. Vitaminol, 1996 J. Nutr. Sci. Sci. Vitaminol, 1996, 42(4) 325-337

[20] s. kiriyama, préparation de protéine de riz hautement purifiée et son effet préventif de tumeur. Hissu Aminosan kenkyu, 1992, 136: 43-47

[21] Fang Nianbai, et al. caractérisation des constituants phytochimiques dans l’isolat de protéine de riz à l’aide de Lc/Ms/Ms. FAsEB Jour- nal, 2002, 16(50): A1011 - A1012

[22] E. Noriega, et al. Effets du riz sur la capacité submaximale d’exercice en durance. Occupational Health & Industrial Medicine, 1997, 37(6):302-303

[23] I. ohara, effets du son de riz modifié sur les lipides sériques et la préférence au goût chez les Rats diabétiques induits par la streptozotocine. Nutrition Research, 2000, 20 (1): 59-68

[24] Freferick F. shih, préparation et caractérisation des isolats de protéines de riz. J. amer. Huile chem. Ssoci. , 2000, 77(8): 885-889

[25] F. F. Le travail Shih, utilisation d’enzymes pour la séparation des protéines de la farine de riz. Céréales chem. , 1997, 74(4): 437-441

[26] F. F. Le travail Shih, valeur ajoutée des produits de la mouture du riz. Dans l’alimentation 21e siècle, Chine presse de l’industrie légère, pékin, 2000, pp406 ~ 410

[27]A. K. Anderson, extractibilité des protéines dans le son de riz traité physiquement. J. Amer oil chem soci. , 2001, 78(9): 969-972

[28] Hanmourgjai et al., processus enzymatique pour extraire l’huile et les protéines du son de riz. JAocs, 2001, 78(8): 817-821

[29] J.A. H Ansharullah, Application of glucides in extracting protein from rice son. J. sci. Produits alimentaires Agric. , 1997, 74(1); 141-146

[30] M. Wang, et al., préparation et propriétés fonctionnelles d’isolat de protéine de son de riz. J. Agric. Nourriture chem. 1999, 7(2): 411-416

[31] le juge. S. Hamada, utilisation de la protéase pour améliorer la solubilisation de la protéine de son de riz. J. Food Biochem. , 1999, 23(3): 307-321

[32] J. S. Hamada. , caractérisation et propriétés fonctionnelles de la protéine de son de riz. J. Food science, 2000, 65(2): 305-310

[33] Wang Zangcun, Yao Huiyuan, hydrolyse enzymatique de la protéine de riz et de ses propriétés. Chinese Journal of Cereals and Oils, 2003, 18(5): 5-7

[34] Hu C.Z. Etude des paramètres du procédé d’hydrolyse enzymatique pour la production de poudre mousseuse de protéines de riz. Industrie des céréales et des aliments pour animaux, 2002, (9): 45 ~ 47

[35] Gang Shi. Progrès de la recherche sur les peptides bioactifs. Beijing Agricultural Science, 2002, 20(3):6-9

[36]T. Ito, etal, hydrolyzate de protéine de riz — améliorants de goût pour le riz. JPN. Kokai Tokkyo koho, Jp 05076298 A2. 1993

[37] J. S Hamada, séparation préparatoire des peptides à valeur ajoutée des protéines de son de riz par chromatog- raphy liquide à haute performance. Journal de chromatographie A. Chromatographie A. , 1998, 827(2):319-327