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japonaisQue diriez-vous de la stabilité de la poudre naturelle de phycocyanine de Pigment?
LA aphycocyanine est un complexe de protéines pigmentaires photosynthétiques obtenu en l’isolant Et eten le purifiant à partir de cellules de microalgues [1]. C’est un pigment secondaire de lA achlorophylle [2]. La poudre de phycocyanine a été largement utilisée dans de nombreux domaines. Il peut être utilisé comme colorant naturel dans les aliments [3], comme additif dans l’industrie cosmétique Et etcomme supplément nutritionnel dans l’industrie des soins de santé [4]. En raisSur lede sa sensibilité élevée aux réactifs fluorescents, il peut également être utilisé dans les expériences d’immunodosage comme marqueur d’anticorps Et etde récepteurs [5]. En outre, les phycobiliprotéines ont des activités biologiques telles que anti-tumorale, anti-inflammatoire, antioxydant Et etrégulatiSur leimmunitaire [6], Et etpeuvent également être utilisées dans l’industrie pharmaceutique comme agents anti-inflammatoires Et etantioxydants.
Cependant, en raisSur ledes différents états d’agrégatiSur lede la protéine dans la phycocyanine, elle est sujette à la dégradation. Cette propriété peut être liée à de nombreux facteurs, tels que la lumière, la température, le pH Et etla concentratiSur leen protéines [7-8]. La sensibilité des phycobiliprotéines à la chaleur Et età la lumière se manifeste par la perte de couleur Et etl’apparitiSur lede précipitations. De plus, avec l’augmentatiSur lede l’intensité lumineuse Et etl’augmentation de la température, l’activité des phycobiliprotéines diminue également, voire s’inactive, ce qui restreint considérablement l’applicationdes phycobiliprotéines [9]. Certaines études ont montré que le taux de dégradation des phycobiliprotéines peut être ralenti par l’ajout de stabilisants, de modifications structurelles, d’immobilisation Et etde microencapsulation, etc. [10], améliorant ainsi la stabilité des phycobiliprotéines. CEt etarticle passe en revue les caractéristiques structurelles des phycobiliprotéines, les facteurs affectant la stabilité Et etles méthodes pour améliorer la stabilité, en vue de fournir une référence théorique pour améliorer la stabilité des phycobiliprotéines Et etélargir leur champ d’application.
1Caractéristiques structurelles dephycocyanine
Les Phycobilisomes (PBS) sont des complexes de récolte de lumière ayant une plage d’absorption de 500 à 660 nm [11]. Chaque phycobilisome est composé de protéines colorées appelées phycobiliprotéines (PBP). Ces molécules sont disposées d’une manière semblable à celle d’une antenne; L’énergie absorbée est transportée au centre de réaction du photosystem II avec une efficacité de plus de 95%. Par conséquent, les cyanobactéries peuvent utiliser la lumière rouge, jaune, verte et, dans une moindre mesure, bleue [12]. Il contient les protéines colorées phycocyanine (PC, λmax= 610-620 nm), phcoerythrine (PE, PE, E,λmax=540~570 nm) et allophycocyanine (APC, λmax=650~655 nm) (Fig. 1 [13]). Comme le montre la Figure 1, différentes phycobiliprotéines sont assemblées dans un ordre spécifique, de sorte que l’énergie peut être efficacement transférée au centre de réaction dans une direction. L’ordre est la phycocyanine, puis la phycobiline, et enfdansl’allophycocyanine, qui transfère finalement au centre de réaction le photosystème I (photosystème Je,PS I) et II (photosystème II, PS II) [14].
Les phycobiliprotéines sont composées d’un chromophore de tétrapyrrole à ouverture de chaîne, la phycobiline, attachée de façon covalente à la molécule de protéine. Le type et le nombre de chromophores de phycobiline font apparaître les phycobiliprotéines dans différentes couleurs [15]. Des changements dans la structure du chromophore font perdre aux phycobiliprotéines leur couleur et leur activité antioxydante. Les phycobiliprotéines sont situées aux extrémités des tiges périphériques et sont adjacentes à un cylindre central composé d’allophycocyanine. Sa structure de base est composée de monomères avec deux sous-unités homologues, α et β [11]. Ces monomères s’agrégent en (αβ)3 trimers avec C3 face à l’autre pour former une symétrie, et tous les deux (αβ)3 forment un (αβ)6 hexamer avec une triple symétrie [16-17]. L’hexameur s’assemble ensuite dans un cylindre de tige ou de noyau, et la protéine de liaison non pigmentaire est isolée dans le grEt en pluspore au centre du trimer, de l’hexameur, de tige ou de noyau.
La structure des protéines est fortement corrélée avec la stabilité des phycobiliprotéines et favorise la protection des chromophores. Par conséquent, tout facteur qui affecte la stabilité et la structure de la protéine peut empêcher ou accélérer la dégradation des phycobiliprotéines. Par rapport aux trimers et monomères, la structure hexamérique est plus stable et offre une meilleure protection pour les phycobiliprotéines [18]. Le maintien de la conformation linéaire des phycobiliprotéines est également important pour prévenir leur dégradation [19]; Lorsque la protéine est dénaturée, la réduction du réseau de liaison hydrogène entraîne une réorganisation de la molécule de phycobiliprotéine de la conformation linéaire à la conformation cyclique, ce qui entraîne une décoloration [20].
2 études de stabilité dephycocyanine
Les phycocyanines sont des protéines pigmentaires solubles dans l’eauComplexes. Le taux de dégradation de la phycobiliprotéine dépend de l’état d’agrégation de la protéine, qui est affecté par la lumière, le pH,la température et d’autres facteurs.
2.1 effet du pH sur la stabilité des phycobiliprotéines
Le pH est le principal facteur affectant l’agrégation et la décomposition des phycobiliprotéines en solution, telles que les monomères, les trimers, les hexamers et d’autres oligomères. Lorsque le pH change, la charge et la dissociation des phycobiliprotéines changent également, ce qui affecte la stabilité. Lorsque le pH est proche de 7,0, les hexamers prédominent, ce qui est la structure la plus stable et empêche la dénaturation des phycobiliprotéines. Cependant, à un pH plus ou moins élevé, cette structure est sujette à la dissociation et sa stabilité est réduite [21]. Lorsque le pH est acide ou alcalin, la conformation du chromophore de la phycobiliprotéine est modifiée, ce qui modifie sa couleur et affecte sa stabilité [15, 22]. Ren Shuncheng et Al., et al.[23] [en]ont constaté que la conformation du chromophore de la phycobiliprotéine demeurait stable et affichait un bleu clair à pH 4,0 à 7,0, tandis qu’à pH< 4,0 ou pH> 7,0, la couleur bleue changeait pour passer au vert et précipitait à pH 2,5-3,0.
2.2 effet de la lumière sur la stabilité des phycobiliprotéines
La lumière peut endommager la structure des phycobiliprotéines, ce qui déstabilise la conformation des chromophores qui leur sont attachés et réduit la stabilité des phycobiliprotéines. La stabilité des phycobiliprotéines se stabilise progressivement à mesure que l’intensité lumineuse diminue. Wu et Al., et al.[24] [traduction]ont constaté que la dégradation des phycobiliprotéines sous une intensité lumineuse de 100 μmol m−2 S −1 est plus élevée que sous 50 μmol m−2 S −1. Lorsque les phycobiliprotéines sont longtemps exposées à la lumière, elles perdent souvent leurs chromophores, perdant ainsi leur couleur et leur stabilité [25]. Liang Xiao et Al., et al.[26] [en]ont choisi une condition lumineuse de 1500 Lx pour irradier les phycobiliprotéines. Au fur et à mesure que le temps et l’intensité de la lumière augmentaient, la couleur des phycobiliprotéines s’est progressivement allégée, et leur taux de rétention a diminué, indiquant que non seulement l’intensité de la lumière, mais aussi le temps de lumière affectera la stabilité des phycobiliprotéines.
2.3 effet de la température sur la stabilité des phycobiliprotéines
Une augmentation de la température peut conduire à une réaction d’extension de la structure phycobiliprotéine-phycocyanine, provoquant un changement conformationnel d’une forme linéaire à une forme cyclique, affectant ainsi la structure tridimensionnelle des phycobiliprotéines. Les déterminants de la stabilité thermique des phycobiliprotéines comprennent principalement: le nombre de liaisons d’hydrogène, la fraction de la surface polaire, la teneur en structure secondaire et la différence dans le rapport surface/volume [27]. MUNAWARO et Al., et al.[28] [traduction]ont constaté que les phycobiliprotéines ont le potentiel de maintenir l’intensité spectrale à 60 °C, mais commencent à diminuer à 70 °C et à des températures plus élevées, ce qui indique que la protéine pigmentaire est thermiquement instable pendant le chauffage. Des études ont montré que la structure de la phycocyanine est détruite au-dessus de 40 °C [29-30]. Bcker et Al., et al.[31] [en]ont déterminé que les températures de transition en points intermédiaires des trimers et des hexamers de la phycocyanine étaient de 58,4 °C et de 60,9 °C. À 40 °C, il n’y a aucun changement dans le spectre d’absorbance ou de fluorescence de la phycocyanine, Lorsque la température est supérieure à 50 °C, le spectre change avec l’augmentation de la température. Non seulement la phycobiliprotéine est sensible aux températures élevées, mais sa stabilité n’est pas non plus élevée dans des Conditions généralesde basse température. CHOI et Al., et al.[32] [traduction]ont stocké la phycobiliprotéine à 4 °C, et la teneur en phycobiliprotéine a diminué de 10,39%, et sa stabilité a diminué.
2.4 autres facteurs
En plus des facteurs ci-dessus qui affectent la stabilité des phycobiliprotéines, les ions métalliques, les additifs, etc. peuvent également affecter la conformation des chromophores de phycobiliprotéines. L’ajout d’ions métalliques affecte la stabilité des phycobiliprotéines, tandis que l’ajout d’émulsifiants ou d’agents moussants peut former des bulles autour des phycobiliprotéines pour les protéger, maintenant ainsi la stabilité des phycobiliprotéines [22]. Zhang Yanyan et Al., et al.[33] [traduction]ont constaté que la stabilité des phycobiliprotéines était meilleure dans les solutions à faibles concentrations de Mn2+, Al3+, Zn2+ et Cu2+. La stabilité des phycobiliprotéines n’a pas été significativement affectée par les changements dans la concentration de Na+ et Mg2+, tandis que plus la concentration de Fe3+ est élevée, plus elle est bénéfique pour la stabilité des phycobiliprotéines. Certains réactifs organiques peuvent réduire la stabilité des phycobiliprotéines. Zhao Bingbing et Al., et al.[34] [traduction]ont ajouté différentes concentrations d’additifs aux phycobiliprotéines et ont constaté que leur stabilité diminuait avec l’augmentation de l’éthanol, du benzoate de sodium et de l’acide citrique. Parmi eux, l’acide citrique a eu un plus grEt en pluseffet.
3 méthodes pour améliorer la stabilité dephycocyanine
3.1 ajout de stabilisants
L’ajout de stabilisants est le moyen le plus simple d’améliorer la stabilité des phycobiliprotéines. Cette méthode est facile à appliquer, ne nécessite pas d’équipement compliqué ou coûteux, mais exige que le stabilisateur soit très sûr, peu toxique et inoffensif, et que la quantité d’additif soit importante. Actuellement, les principaux stabilisants couramment utilisés sont le sucre, le sorbitol, l’acide benzoïque, l’azide de sodium et le dithiothreitol. CHENTIR:et Al., et al.[35] [traduction]ont ajouté du polyéthylène glycol-4000, du saccharose et du sorbitol dans une solution de phycobiliprotéine de 0,5 mg/mL. ::Le polyéthylène glycol-4000 a eu le meilleur effet stabilisateur thermique sur la phycobiliprotéine, suivi par le sorbitol, Et l’effet protecteur sur la protéine algine augmente avec la concentration du stabilisateur. faïtaAet Al., et al.[36] [traduction]ont étudié les effets des effets thermiques et des effets thermiques équivalents sur la décoloration de la protéine algine dans l’eau et les solutions de différentes concentrations de saccharose et de tréhalose. A température constante, la perte de couleur augmente avec le temps, tandis que la concentration du soluté augmente. Cela montre que la concentration du stabilisateur est positivement corrélée avec la stabilité des phycobiliprotéines, mais un chauffage prolongé conduira à une diminution de la stabilité des phycobiliprotéines.
Dans des conditions de transformation alimentaire, la stabilité des phycobiliprotéines peut être améliorée en ajoutant des protéines. Les protéines peuvent envelopper les phycobiliprotéines, améliorant ainsi leur stabilité [37]. ZHANG ZHANGZHANGZHANGZHANGZHANGet Al., et al.[38] [traduction]ont traité la protéine de lactosérum et les phycobiliprotéines à pH 3,0 et 80 °C pendant 1 à 20 min. Une solution de protéine de lactosérum à 10% A été trouvée pour prévenir l’agrégation de la phycobiliprotéine, et la protéine de lactosérum naturelle A été plus efficace que la protéine de lactosérum hydrolysée dénatée.
3.2 modification chimique
La modification chimique est une technique qui utilise des réactifs bifonctionnels pour lier de façon covalente deux groupes chimiques à la surface d’une protéine pour renforcer la structure repliée des phycobiliprotéines et améliorer leur stabilité. Le formaldéhyde, le méthylglyoxal et les propionates peuvent être utilisés pour réticuler les phycobiliprotéines et stabiliser leurs structures tertiaires et quaternaires, améliorant ainsi leur stabilité [39-41]. La stabilité du pigment peut également être maintenue par liaison covalente de la protéine aux polyLes saccharidespour préserver la structure étendue du tétrapyrrole. SELIG et Al., et al.[42] [traduction]ont évalué l’effet stabilisateur de la pectine de betterave, de la gomme de guar et des polysaccharides solubles de soja sur la phycocyanine. Les résultats ont montré que la pectine de betterave peut stabiliser la phycocyanine, maintenir sa couleur, et réduire la capacité des enzymes (comme la protéase alcaline, la papaïne et la bromélaïne) à dégrader la protéine.
3.3 technologie d’encapsulation
3.3.1 encapsulation de microcapsules
La technologie de Microencapsulation consiste à utiliser un matériau de noyau solide, liquide ou gazeux, puis à utiliser un matériau polymère naturel ou synthétique comme matériau de paroi pour former une microparticule semi-perméable ou scellée [43]. Le matériau de paroi utilisé pour l’encapsulation doit être biocompatible, biodégradable, peu toxique et peu coûteux. La technologie de Microencapsulation peut effectivement améliorer la stabilité, la solubilité et la biodisponibilité du matériau de noyau. Les Microcapsules de phycocyanine peuvent être préparées en utilisant une variété de méthodes, telles que la lyophilisation, le séchage par pulvérisation et l’encapsulation par extrusion. Les Microcapsules de phycocyanine préparées selon ces méthodes ont une bonne résistance à la chaleur et une activité antioxydante élevée [44-45]. Différents matériaux de revêtement influent également sur la stabilité de la phycocyanine, la maltodextrine et le carraghénane étant les meilleurs matériaux de revêtement [46]. Lv Xiaoling et al. [47] [traduction]ont préparé des microcapsules de phycocyanine à l’aide d’un revêtement à suspension pneumatique. Il a été mesuré que dans les conditions optimales (température de l’air d’entrée 80 °C, rapport du matériau de la paroi du noyau 1:1,5, pression d’atomisation 0,15 MPa, teneur en gélatine dans le matériau de la paroi 20%), la stabilité de la phycocyanine a été augmentée de 26,21%, Et la stabilité de stockage a augmenté de 75,1%. SCHMATZD et al. [48] [traduction]ont utilisé de l’alcool polyvinylique pour encapsuler la phycocyanine par la technologie d’électropulvérisation. Les particules ultrafines de phycocyanine alcool polyvinylique ont une résistance à la chaleur élevée, avec une température de résistance à la chaleur allant jusqu’à 216 °C, et maintiennent l’activité antioxydante de la phycocyanine.
3.3.2 encapsulation des liposomes
Les Liposomes sont formés à partir de molécules de phospholipides qui ont tendance à former des bicamides lipidiques stables dans les phases aqueuses. Ils peuvent non seulement améliorer efficacement la stabilité et la dispersibilité des solutions des substances encapsulées dans la couche interne, mais également jouer un rôle dans le système d’administration, augmentant le rôle fonctionnel des substances actives. Ils ont un grEt en pluspotentiel en tant que vecteurs de médicaments pour l’administration ciblée de médicaments dans le traitement de maladies.
La protéine algine peut être incorporée dans différents matériaux pour améliorer sa stabilité. CHUNG et al. [49] [traduction]ont préparé des liposomes de protéine algine à l’aide de chitosan. L’hydrophilicité du chitosan a été utilisée pour disperser les liposomes uniformément en solution et améliorer la stabilité thermique de la protéine algine. NOGUEIRA et al. [50] [traduction]ont hydraté une solution chloroforme de lectine de soja avec de la triméthylglycine, du chlorure de magnésium et de la phycocyanine ont été hydratées pour former des liposomes de phycocyanine, ce qui a amélioré la stabilité et la spécificité de la protéine, ainsi que ses activités antioxydantes, anti-inflammatoires et neuroprotectrices. SEYEDet al. [51] [traduction]ont préparé des liposomes de phycocyanine à l’aide de diéthylène glycol à 70 °C et ont constaté que les liposomes résultants avaient une grande stabilité sur le plan de la sédimentation et des particules en suspension.
3.4 autres méthodes
La stabilité des phycobiliprotéines peut également être améliorée par des méthodes telles que la haute pression. Une pression élevée fait en sorte que les phycobiliprotéines forment une structure protéique plus compacte et s’agrégent avec des changements dans la structure secondaire. ZHANG et al. [52] [traduction][traduction]ont étudié l’effet du traitement à haute pression sur la structure et la stabilité de la couleur des phycobiliprotéines, des phycobiliprotéines de lactosérum et des mélanges de phycobiliprotéine-carraghénane. Le traitement à haute pression de la phycocyanine — protéine de lactosérum et de la phycocyanine — carraghénane a formé des agrégats bénéfiques à pH 5,0, ce qui a réduit la perte de phycocyanine correspondante. Ceci offre une nouvelle façon d’améliorer la stabilité de stockage de la phycocyanine dans des conditions de lumière.
4 Applications
La poudre de phycocyanine est largement utilisée comme pigment naturel soluble dans l’eau dans les industries alimentaires, cosmétiques et pharmaceutiques. La phycocyanine améliore non seulement la couleur des aliments, mais augmente également ses ingrédients fonctionnels. Il a également pour effet de stimuler la formation de colonies d’érythrocytes, de reconstituer le sang et d’améliorer l’activité lymphatique.
4.1 Application dans les aliments
La poudre de phycocyanine étant instable à la lumière et à la chaleur, son applicationdans les produits de boulangerie est limitée. À l’heure actuelle, son application est principalement concentrée dans les produits laitiers, les bonbons de gelée et d’autres aliments. MG et al. [53] [traduction][traduction]ont ajouté de la phycocyanine au yogourt à un pH de 4,5. A 4 °C, à mesure que la concentration en phycocyanine augmentait, la viscosité du yogourt augmentait en conséquence, Entraînant une diminution significative de Streptococcus thermophilus et Lactobacillus bulgaricus au 14e et au 21e jour, respectivement. L’alginine peut augmenter le taux de déshydratation du yogourt et améliorer la texture du yogourt. DEWIet al. [54] [traduction][traduction]ont préparé du sucre en gel à l’aide de microcapsules d’alginine. La maltodextrine et l’alginate de sodium ont été utilisés comme matériaux de revêtement pour préparer des microcapsules d’alginine. Puis ajouté 0,1%, 3% et 5% des microcapsules au sucre en gel à une température de 40 °C. L’ajout de 5% des microcapsules a produit une couleur bleu vif, et les microcapsules ont eu un certadansdegré de persistance pendant le traitement du sucre gel.
4.2 Applications dans le domaine médical
La poudre d’alginine est biologiquement sensible, biocompatible, bioabsorbable, et a une faible toxicité pour le corps humain. Il peut être employé comme antioxydant, agent neuroprotecteur, agent anticancéreux pancréatique, et peut également favoriser la cicatrisation de blessure de peau. MADHYASTHAet al. [55] [traduction][traduction]ont utilisé de l’alginine pour conjuguer des nanoparticules d’argent afdansde réduire considérablement la toxicité des nanoparticules d’argent, A augmenté le mouvement des globules rouges à la surface de la blessure, et a réduit le Le stresscellulaire au bord de la blessure. MADHYASTHAet al. [56] [traduction][traduction]ont isolé le cyanopeptideβ2 de la chaîne β de la phycocyanine, qui peut récupérer les radicaux libres dans le plasma, améliorer la capacité de réduction du fer, et inhiber les dommages à l’adn par des espèces réactives d’oxygène, En maintenant ainsi l’intégrité de l’adn. Fern
4.3 autres applications
La poudre de phycoerythrine présente les avantages d’un rendement quantique de fluorescence élevé, d’un coefficient d’extinction molaire élevé et d’un grEt en pluschangement de Stokes, qui sont supérieurs à de nombreux colorants synthétiques actuellement utilisés. La phycoerythrine est maintenant combinée avec l’immunoglobuline, la protéine A et les protéines antibiotiques pour former des sondes fluorescentes. ZHENG et al. [59] ont mis au point une nouvelle méthode de détection de la fluorescence relativement sensible pour détecter la phycoerythrine en rendant la sonde fluorescente purifiée compatible avec le système de détection qualitative de barre de densité de fluorescence (CCD) du dispositif couplé à charge de diode électrolumineuse (del). Cette méthode résout le problème des méthodes de purification traditionnelles LED)-charge coupled device (CCD) système de détection qualitative de barre de densité de fluorescence, a développé une nouvelle méthode de détection de fluorescence relativement sensible pour détecter les phycobiliprotéines. Cette méthode résout les inconvénients de la méthode traditionnelle d’épuration, qui est complexe, a un faible taux de collecte et une quantité insuffisante. Il peut fournir des informations quantitatives pratiques et présente un grEt en pluspotentiel de détection rapide dans la recherche sur l’environnement et la salubrité des aliments.
5 perspectives d’avenir
En tant que pigment naturel, la poudre de phycocyanine peut être utilisée comme agent colorant dans l’industrie cosmétique, comme additif dans les aliments, et comme agent anti-inflammatoire, antioxydant, agent anticancéreux, immunomodulateur et sonde de détection fluorescente en médecine. En tant que personnes' S la compréhension des propriétés et des fonctions de la phycocyanine ne cesse de s’approfondir, ses perspectives d’application deviennent de plus en plus étendues. Cependant, la stabilité est devenue un goulot d’étranglement qui limite son application, de sorte que la résolution du problème de la stabilité favorisera considérablement la portée et l’ampleur de son application. À l’heure actuelle, bien que la stabilité des phycobiliprotéines puisse être améliorée de diverses façons, comme par exemple en ajustant le pH,en ajoutant des stabilisants, en réticulant des agents ou en encapsulant les phycobiliprotéines, les interactions chimiques entre les phycobiliprotéines et les stabilisants et les substrats alimentaires doivent être explorées davantage. Il reste à voir si les stabilisants des phycobiliprotéines affecteront les propriétés nutritionnelles et sensorielles des aliments, et s’ils peuvent être utilisés dans des conditions de transformation et de production des aliments. En outre, lors de l’application et de la promotion de la phycocyanine, il est nécessaire de résoudre les problèmes de la technologie efficace d’extraction et de purification, et d’explorer en profondeur sa biodisponibilité et le mécanisme de son activité et de son effet biologiques. On pense qu’avec l’approfondissement continu de la recherche sur la phycocyanine, l’application de la phycocyanine sur le marché deviendra encore plus étendue.
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