Étude de poudre de protéine de riz Soluble

La protéine de riz est une protéine hautement nutritive. Il a une composition complète d’acides aminés essentiels, mais est relativement déficient en lysine et en thréonine par rapport aux protéines animales. Parce que les protéines végétales et les protéines animales ont chacune leurs propres caractéristiques et leurs effets nutritionnels différents, il est idéal de consommer ces deux types de protéines dans un rapport équilibré. Des études cliniques aux États-Unis ont montré que moins de 1% des patients hautement allergiques sur environ 700 cas d’allergies héréditaires sont allergiques aux protéines de riz, et les allergies aux protéines de riz sont rarement rapportées en pédiatrie [1-2].

C’est précisément en raison de la haute valeur nutritionnelle et de l’hypoallergénicité de la protéine de riz qu’elle offre des perspectives de développement particulièrement bonnes sur le marché alimentaire. Cependant, la solubilité de la protéine de riz extraite par solvant étant très faible, la préparation de la poudre de protéine de riz soluble utilise généralement la méthode enzymatique. Cependant, le prix relativement cher des enzymes utilisées dans la préparation enzymatique de la poudre de protéine de riz a considérablement limité son application [2]. La protéine de riz est hydrolysée enzymatiquement pour produire des peptides bioactifs, qui ont une activité physiologique spéciale et peuvent réguler le corps et#39; S activité vitale. La plupart de ces peptides bioactifs existent à l’état inactif dans la longue chaîne de protéines. Leur activité physiologique ne se manifeste que lorsqu’ils sont hydrolysés enzymatiquement à une longueur appropriée [3].

La recherche nationale et étrangère sur la modification de la protéine de riz s’est principalement concentrée sur la modification chimique et enzymatique, et il y a également eu des recherches sur la modification physique.

1 modification physique

La modification physique se réfère à l’utilisation de méthodes telles que le traitement mécanique, la congélation, l’extrusion, les champs magnétiques, les champs électriques, les champs sonores, l’ultrafiltration, le rayonnement à faible dose, et l’ajout de petites molécules de substances amphiphiles pour améliorer les propriétés fonctionnelles des protéines [4]. Yang Huili et al. [5] ont utilisé la technologie de circulation ultrasonique pour traiter l’isolat de protéine de soja. L’étude a montré qu’avec une puissance ultrasonique de 320 W et un temps ultrasonique de 15 min, la capacité d’émulsion était augmentée de 17% et la stabilité émulsifiante augmentée de 49%.

Lorsque la puissance ultrasonique était de 960 ou 800 W et que le temps ultrasonique était de 15 minutes, la capacité de mousse et la stabilité de mousse ont atteint leur maximum, respectivement, 70% et 7% plus élevés que la protéine qui n’avait pas été traitée avec l’ultrason; Lorsque la puissance ultrasonique était de 640 W, l’hydrophobicité de l’isolat protéique de soja a atteint son maximum, soit une augmentation de 39% par rapport au traitement non ultrasonique. Kato et al. [6] ont soumis le riz à un traitement à haute pression. Lorsque la pression a atteint 100~ 400 MPa, la quantité de protéines allergènes dans le riz dissous était de 0,2-0,5 mg (protéines) /g (riz); Lorsque la pression a atteint 300-400 MPa, la quantité dissoute était de 0,5 mg de protéines /g (riz); Lorsque la pression dépassait 500 MPa, la quantité dissoute n’augmentait pas. La modification physique a les caractéristiques d’effets secondaires toxiques minimes, de faible coût et de courte durée d’action, mais il est rarement utilisé en raison de son manque d’effet évident.

2 modification chimique

La modification chimique consiste principalement à introduire dans la protéine divers groupes fonctionnels, tels que les groupes hydrophiles et lipophiles, les groupes chargés négativement, les groupes disulfés, etc., et à utiliser l’activité chimique de certains groupes sur la chaîne latérale de la protéine pour améliorer la structure, l’hydrophobicité et la charge électrostatique de la protéine afin de modifier ses propriétés [4, 7]. Actuellement, les méthodes de modification chimique couramment utilisées comprennent: la déamidation, l’acylation, la glycosylation, la phosphorylation, l’alkylation et la modification lipophile. Les rapports sur la modification chimique des protéines de riz se concentrent principalement sur la déamidation, l’acylation, la glycosylation, la phosphorylation et l’alkylation.

2.1 modification de la déamidation

La modification par déamidation est une méthode couramment utilisée pour modifier les protéines végétales. Comparativement aux échantillons de protéines non modifiées, les protéines modifiées par déamidation ont des degrés divers d’amélioration de la solubilité, de l’émulsification et de la stabilité de l’émulsion, de la mousse et de la stabilité de la mousse, et de la rétention d’eau [8]. Yi Cuiping et al. [9] ont étudié l’effet de la modification de la déamidation sur la solubilité de la protéine de riz. L’étude a révélé que lorsque le degré de déamidation était de 0 à 63,5 %, la solubilité de la protéine de riz augmentait linéairement avec le degré de déamidation à 99,4 %; Lorsque le degré de désoxydation dépassait 63,5% et atteignait 66,2%, la solubilité des protéines de riz augmentait légèrement. Le degré de déamidation a augmenté de façon linéaire à 99,4 %; Lorsque le degré de déamidation a dépassé 63,5% et atteint 66,2%, la solubilité des protéines de riz a légèrement diminué. Chen Zhicheng [10] a modifié la protéine de riz par déamidation acide, et a utilisé des expériences orthogonales pour optimiser les conditions pour la modification acide de la protéine de riz: 50 g/L de teneur en protéine de riz, 0,3 mol/L de concentration en acide chlorhydrique, 3 h de temps de réaction, et 85 ℃ température de réaction.

2.2 modification de la Glycosylation

Après la modification du greffage des protéines et des polysaccharides, leur fonctionnalité est grandement améliorée, principalement en termes de solubilité dans l’eau et de propriétés émulsionnantes [11]. Du Yansu et al. [12] ont utilisé une réaction de Maillard de la méthode sèche au gluten de son de riz modifié par le glycosylate, et ont étudié l’effet Du rapport massique Du gluten et Du carraghénane et le temps de réaction sur le processus de réaction de greffage et les propriétés fonctionnelles Du produit greffé. Les résultats ont montré qu’à un rapport massique gluten/carraghénane de 1:2, une humidité relative de 79%, une température de 60 °C, une réaction pendant 24 h, le degré de greffe du produit atteignait 28. 84%; Par rapport au gluten, la solubilité, les propriétés émulsifiantes et la stabilité de l’émulsion du produit greffé ont été augmentées de 2. 04 fois, 4. 84 fois et 0. 63 fois, respectivement.

2.3 modification de la Phosphorylation

La modification de Phosphorylation des protéines est l’utilisation sélective de groupes actifs de protéines, tels que Ser, Thr -OH et Lye ε-NH2, qui sont proches d’un groupe de phosphate, introduisant ainsi un grand nombre de groupes de phosphate, l’introduction de groupes de phosphate augmente la protéine et#39; S électronégativité, augmentant ainsi la répulsion électrostatique entre les protéines, les rendant plus dispersées dans le système protéique, et augmentant leur solubilité et leur stabilité d’agrégation [13-14].

Shen Shiqiang et al. [15] ont utilisé un faible rapport molaire d’oxychlorure de phosphore/protéine pour phosphorylate d’isolat de protéine de soja. Les résultats ont montré que lorsque les conditions optimales du procédé étaient: concentration d’isolat de protéines de soja 4%, temps de réaction 30 min, volume d’oxychlorure de phosphore 0,20 mL et pH 10,00, le point isoélectrique de l’isolat de protéines de soja phosphorylé a diminué de 4,25 à 3,75. Volume 0,20 mL, pH 10,00, le point isoélectrique de l’isolat de protéine de soja phosphorylé a été réduit de 4,25 à 3,75, et sa solubilité et sa capacité d’émulsion ont été considérablement améliorées. Li Hongju et al. [16] ont utilisé des graines de pin rouge comme matière première et ont modifié la protéine isolée de pin rouge avec du tripolyphosphate de sodium (STP). Les conditions optimales de dissolution de la protéine isolée de pignons rouges modifiée phosphorylée étaient les suivantes: la température de réaction était de 45 °C, le pH était de 8,5, la fraction en masse de la STP était de 7% et le temps de réaction était de 75 min. Dans ces conditions, la solubilité de l’isolat de protéine de pignons peut atteindre 80,2 %.

3 modification enzymatique

La modification enzymatiques utilise des enzymes pour modifier les résidus d’acides aminés et les chaînes polypeptidiques des protéines, provoquant des changements dans leur structure, améliorant ainsi leurs propriétés fonctionnelles et nutritionnelles. Les principales méthodes de modification enzymatique sont la réliaison covalente, l’hydrolyse, la déamidation et la phosphorylation [17]. L’utilisation d’enzymes pour récroiser les protéines afin d’améliorer les propriétés fonctionnelles des protéines de riz est meilleure que l’utilisation de méthodes de modification chimique parce que les conditions requises pour les méthodes enzymatiques sont plus légères, elles sont plus spécifiques, elles ne produisent pas de substances toxiques, et les consommateurs estiment que la modification enzymatique est plus «naturelle» [18].

La modification enzymatique implique principalement le clivage spécifique des chaînes peptidiques par des enzymes, de sorte que les résidus d’acides aminés hydrophobes qui ont été initialement exposés à l’extérieur de la protéine et#39; S la structure supérieure sont clivées, augmentant ainsi la solubilité de la protéine [19]. Ren Wencong et al. [20] ont utilisé la modification de la protéase alcaline, et ont déterminé les conditions optimales du procédé d’hydrolyse enzymatique pour la farine de soja dénatée à haute température en utilisant l’indice de solubilité de l’azote comme indicateur dans le cadre d’expériences à facteur unique et de surface de réponse. Les conditions étaient les suivantes: pH 9,0, concentration du substrat 8,56 g/100 mL, quantité d’enzyme 13 004. 69 U/g de protéines, température 59. 10 ℃, temps 20. 47 min, degré d’hydrolyse 15. 86%.

 Xueguo Dong et al. [21] ont utilisé la protéase alcaline pour modifier la protéine de la lie de riz. Les résultats ont montré que les conditions enzymatiques optimales étaient la quantité d’enzymes [E]/[S] = 1%, le pH 8,0, la température 65°C, le rapport solid-liquide 1:5. Dans ces conditions, la solubilité, les propriétés émulsionnantes et les propriétés mousseuses de la protéine de riz ont été considérablement améliorées. Chen Ji-wang et al. [22] ont montré que les peptides de riz obtenus par hydrolyse alcaline des protéines de riz ont une bonne solubilité et une faible viscosité, et peuvent être largement utilisés dans l’industrie alimentaire. Zheng Mai et al. [23] ont utilisé une protéase composite pour hydrolyser la poudre de protéines de céréales afin d’obtenir une poudre de protéines de céréales soluble avec un degré d’hydrolyse de 25% à 30%.

4 perspectives

Actuellement, la modification chimique et la modification enzymatique sont les principales méthodes utilisées pourModifier la protéine de riz....... La modification chimique a le danger caché des résidus de réactifs chimiques, de sorte que la modification enzymatique est devenue le centre de la recherche sur la modification des protéines de riz. Les taux d’hydrolyse des protéines modifiées enzymatiquement ne sont pas très élevés, généralement 30 à 35% au maximum, ce qui représente un grand gaspillage de ressources. Afin d’augmenter le degré d’hydrolyse des protéines et de permettre une plus grande utilisation des principes actifs, des méthodes de modification biologique telles que l’interaction de plusieurs enzymes peuvent être utilisées pour hydrolyser la protéine des grains et des haricots, de sorte que le taux d’hydrolyse de la protéine des grains puisse être augmenté et que ses principes actifs puissent être plus pleinement utilisés par le corps. La protéine est hydrolysée en petits peptides moléculaires, et sa solubilité est assurée, améliorant ainsi l’inconvénient d’une mauvaise appétence des aliments céréaliers.

Références:

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