Qu’est-ce que la protéine de haricot Mung?

Les protéines sont l’un des principaux nutriments nécessaires aux fonctions importantes des cellules, des tissus, des organes Et etdes systèmes. Par conséquent, la consommation quotidienne de protéines animales Et etvégétales en quantité suffisante présente de nombreux avantages [1]. Dans un contexte de croissance rapide de la population mondiale Et etde changements climatiques drastiques, il est crucial de trouver des moyens d’accroître les sources de protéines pour répondre aux besoins nutritionnels de l’homme. Les protéines végétales deviennent progressivement le centre d’intérêt des chercheurs en raison de leurs caractéristiques écologiques, écologiques et durables. Parmi elles, les protéines de légumineuses ont attiré beaucoup d’attention en raison de leur faible coût, de leur valeur nutritive élevée et de leur biodisponibilité élevée [2-4].

Le haricot mungo, une des légumineuses annuelles comestibles, est largement cultivé en Chine en raison de son cycle de croissance court, de son rendement moyen élevé, de sa tolérance à la sécheresse et de sa fixation d’azote. La production annuelle totale avoisine 1 million de tonnes, se classant au premier rang mondial [5]. Dans le même temps, elles sont cultivées dans plus de 90% des pays de la région asiatique, représentant plus de 50% de la production mondiale, et leur superficie d’ensemencement représente 8,5% de la superficie totale de légumineuses, avec une production totale de plus de 7,2 millions de tonnes [6,7].

Les haricots Le mondesont riches en nutriments, notamment l’amidon (40,6 % -48,9 %), les protéines (14,6 % -32,6 %), les fibres alimentaires (3,5 % -6,5 %), les matières grasses (1% -1,5 %), etc. [8,9]. De plus, les haricots mung contiennent une certaine quantité d’ingrédients actifs fonctionnels tels que la vitexine et l’isovitexine, qui ont des effets sur la santé tels que la protection du système cardiovasculaire et la régulation de la glycémie [10]. Dans le même temps, en raison de la riche composition nutritionnelle et des effets sur la santé, il y a eu ces dernières années de nouveaux produits de haricots mungo tels que le lait de haricots mungo [11] [traduction]et les œufs à base de plantes [12].

Des études ont montré que la protéine de haricots mung a les effets sur la santé en régulant le métabolisme anormal du sucre et des lipides, en améliorant l’obésité et en améliorant l’utilisation des minéraux [13-15]. Parmi eux, par rapport aux protéines de soja et de pois, le haricot mung a un score total d’acides aminés essentiels plus élevé que la protéine de pois, mais inférieur à l’isolat de protéines de soja [10,16], qui non seulement attire l’attention des chercheurs, mais est également favorisé par plus de végétariens et végétaliens [10]. En termes de propriétés fonctionnelles, comparativement à d’autres protéines de légumineuse, la protéine de haricots mung a une solubilité et une capacité de rétention d’huile similaires à celles de la protéine de soja [17,18], et ses propriétés mousseuses sont supérieures à celles des protéines de pois chiche et de lupin, mais plus faibles que celles de la protéine de soja [17], et ses propriétés émulsionnantes sont plus faibles que celles de la protéine de soja [19]. En raison des différences dans les propriétés fonctionnelles des autres protéines de légumineuses, il existe des limites à l’application de la protéine de haricots mung dans les systèmes alimentaires [14,20,21].

Par conséquent, il est bénéfique de comprendre les informations de recherche sur la corrélation entre la structure et les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung pour l’étude approfondie et l’application de la protéine de haricot mung. Par conséquent, cet article passe en revue la composition structurelle de la protéine de haricot mung, l’influence des méthodes d’extraction sur sa structure et ses propriétés fonctionnelles au cours des dernières années, et décrit de façon exhaustive les progrès des applications de la protéine de haricot mung, dans le but de fournir des conseils théoriques pour le développement et l’application efficaces de la protéine de haricot mung.

1Composition et structure de la protéine de haricot mung

1.1 Composition des protéines de haricot mung

Osborne a été le premier à classer les protéines en fonction des différences de solubilité [22]. Selon Osborne&#La composition de la protéine de haricot mung (comme le montre la Figure 1) est significativement différente de celle de la protéine de soja. La protéine de fève Mung est composée de globuline et d’albumine, représentant respectivement 60 à 70% et 15 à 20%, tandis que le gluten en représente environ 13,3 %, et la teneur en protéines solubles dans l’alcool est la plus faible, représentant environ 0,95 % [22].

En revanche, les protéines de soja sont principalement composées de globuline, représentant 70 à 80%, d’albumine environ 8%, le reste étant du gluten et des protéines solubles dans l’alcool [23,24]. Les globulines de protéines de haricots mung sont principalement composées de globulines 8Set 11S,avec des poids moléculaires de 200 et 360 kDa, respectivement [25]. La globuline 8S est une protéine trimérique formée par trois protéines sous-unitaires [26], et la globuline 11S est une protéine hexamérique formée par six sous-unités. Chaque sous-unité est formée de polypeptides acides et basiques de poids moléculaire de 40 et 24 kDa reliés par des liaisons disulfées [27]. Les principales globulines dans la protéine de soja sont les globulines 7S et 11S,avec des poids moléculaires de 180-210 kDa et 320-375 kDa [28]. L’albumine de la protéine de haricots mung se compose principalement d’albumine 2S avec un poids moléculaire plus faible [29]. On pense que l’albumine donne aux protéines de haricots mung de meilleures propriétés mousseuses car elle peut former une forte couche interfaciale visqueuse autour des bulles [30]. La glutéine est uniquement soluble dans une solution acide diluée ou alcaline et peut être utilisée comme agent réducteur. Cependant, aucune autre recherche sur la présence de glutenine dans les haricots mung n’a été trouvée [31].

1.2 Structure de la protéine de haricot mung

La structure d’une protéine peut être divisée en niveaux de structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire (comme le montre la Figure 2) selon sa composition [32]. La structure primaire d’une protéine se réfère à la séquence linéaire de résidus d’acides aminés [33], qui non seulement détermine la valeur nutritive de la protéine, mais affecte également ses propriétés fonctionnelles telles que la solubilité et les propriétés émulsionnantes [34].

La protéine de haricot Mung est composée de 20 acides aminés, dont 8 acides aminés essentiels et 12 acides aminés non essentiels. Parmi eux, l’acide glutamique et la glutamine ont la teneur la plus élevée, suivis de l’acide aspartique et de l’asparagine. Le tryptophane et les acides aminés contenant du soufre ont une faible teneur et sont des acides aminés limitants dans les protéines de haricots mung [32]. De plus, la teneur en acides aminés hydrophobes/hydrophiles d’une protéine peut, dans une certaine mesure, affecter sa solubilité, son activité de surface, ses propriétés émulsifiantes, etc. [35].

Kudre et Al., et al.[36] [traduction]ont analysé la composition en acides aminés de la protéine de haricots mung et ont constaté que, comparativement à la protéine d’arachide Bambara et à la protéine de soja noir, la protéine de haricots mung a une solubilité plus faible, ce qui peut être attribué à sa faible proportion d’acides aminés hydrophiles. Liu et Al., et al.[34] [traduction]ont constaté que la teneur en acides aminés acides dans les protéines de haricots mung est beaucoup plus élevée que celle des acides aminés de base, ce qui lui confère de bonnes propriétés émulsionnantes et mousseuses.

La structure secondaire d’une protéine se réfère à la séquence de résidus d’acides aminés qui se combinent pour former une chaîne de polypeptides, qui est pliée et enroulée pour former un fragment local tridimensionnelle. Parmi celles-ci, α-helix, β-fold, β-turn et random coil sont les principales structures secondaires des protéines [33], qui peuvent être analysées à l’aide de la spectroscopie infrarouge à transformation de fourier (FT-IR) [37] [traduction]et du spectre du dichroisme circulaire (CD) [14 (spectre du dichroisme circulaire, CD) pour analyser. La spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier peut être utilisée pour analyser les changements dans les structures caractéristiques principales des liaisons amide I et III (comme le montre le tableau 1), ce qui peut aider à caractériser les changements dans la structure secondaire principale de la protéine de haricot mung. Bien que la structure secondaire principale de la protéine puisse être caractérisée en fonction des vibrations à des longueurs d’onde spécifiques, d’autres substances comme l’amidon ont également des vibrations répétées à des longueurs d’onde spécifiques, ce qui peut interférer avec les résultats de l’analyse infrarouge [38]. Par conséquent, les résultats de l’analyse infrarouge sont souvent déconvolués pour analyser plus en détail les changements de structure secondaire en comparant les changements de contenu des structures caractéristiques [39].

Brishti et al. [37] ont comparé la structure secondaire des protéines de haricots mung avec différentes teneurs en humidité par analyse de déconvolution infrarouge après traitement d’extrusion. Ils ont constaté que la structure secondaire de la protéine naturelle de haricot mung a une faible teneur en α-hélice et une teneur élevée en feuille β-feuille, tandis que la feuille β-feuille et le contenu aléatoire de la protéine extrudée de haricot mung sont considérablement réduits, et la teneur en pli β est augmentée, ce qui indique que les liaisons chimiques entre les molécules de protéines sont brisées, ce qui étend la structure naturelle et forme un agrégat protéique dense.

La spectroscopie à dichroisme circulaire est basée sur le fait que lorsque les molécules de protéines absorbent la lumière polarisée à différents degrés, la conformation de liaison hydrogène change dans une longueur d’onde spécifique, et la structure secondaire est caractérisée en fonction du changement du sommet dans une bande spécifique [40]. L’analyse par dichroisme circulaire de la protéine naturelle de haripon mung a révélé que les teneurs en α-hélice, β-fold, β-curl et bobine aléatoire dans sa structure secondaire étaient respectivement de 19,7%, 26,7%, 21,3% et 32,3% [37,41]. Brishti et al. [37] ont constaté qu’après le traitement d’extrusion, l’ellipticité du pic à 194 nm a montré une diminution de l’ellipticité, et les doubles pics dans la plage de 207 à 224 nm se sont déplacé. Cela peut être dû au fait qu’au cours du processus d’extrusion, les résidus d’acides aminés aromatiques de la protéine de haricot mung se sont dissociés, l’interaction entre les molécules de protéines s’est affaiblie et la structure secondaire de la protéine de haricot mung a changé.

La structure tertiaire d’une protéine, également connue sous le nom de structure tridimensionnelle, est formée par la structure secondaire qui enroule et se plie davantage, en s’appuyant sur l’action de liaisons chimiques telles que les liaisons hydrogène et disulfure entre les chaînes latérales des acides aminés [33]. La spectroscopie de Fluorescence utilise principalement les groupes fluorescents endogènes de résidus de tryptophan, de tyrosine et de phénylalanine pour analyser la structure tertiaire des protéines en observant les changements d’intensité de Fluorescence dans une longueur d’onde spécifique après réception de la lumière d’excitation à une longueur d’onde spécifique.

Brishti et al. [37] ont constaté qu’après l’excitation la lumière était émise à 295 nm, l’intensité de fluorescence la plus forte de la protéine naturelle de haricots mung apparaissait à 39 3 nm. Le traitement peut affecter la structure tertiaire des protéines de haricot mung. Wang et al. [12] [en]ont constaté qu’après que la protéine de haricot mung a été traitée avec un changement de pH pour la liaison aux ions calcium, l’intensité de fluorescence de la protéine de haricot mung à 393 nm a diminué de façon significative. Cela peut être dû au fait que les chaînes latérales hydrophobes de la protéine de haricot mung forment des agrégats plus importants dans un environnement polaire et en présence d’ions calcium en raison de l’effet de pont électrostatique de sel.

De même, l’analyse des changements dans la teneur des groupes sulfhydryliques et des liaisons disulfées dans les protéines est également un indicateur important pour évaluer les changements dans la structure des protéines et les propriétés fonctionnelles. Les groupes sulfhydryliques dans les protéines peuvent être oxydés en liaisons disulfées ou échangés avec des liaisons disulfées, ce qui peut modifier les propriétés hydrophobes de la surface de la protéine et donc modifier la structure tertiaire et les propriétés fonctionnelles de la protéine [45].

Tang et al. [46] [traduction]ont constaté que les groupes sulfhydryle total et sulfhydryle libre dans les protéines naturelles de haricots mung diminuaient après le traitement thermique. Les groupes sulfhydryliques ont été oxydés pour former de nouvelles liaisons disulfées, et la protéine a formé de nouveaux agrégats solubles par des réticulations covalentes, améliorant ainsi sa solubilité. Liu et al. [34] ont découvert que la teneur en sulfhydryle libre de la protéine du haricots mung change dans différents environnements de pH, ce qui peut être attribué à la rupture des liaisons chimiques telles que les liaisons hydrogène et disulfure dans la protéine à différentes valeurs de pH, ce qui entraîne l’élongation de la structure de la protéine et une exposition plus facile des groupes sulfhydryle, ce qui donne à la protéine du haricots mung une meilleure solubilité et des propriétés de gel.

2 propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung

Les changements dans la structure de la protéine de haricot mung affectent ses propriétés fonctionnelles (comme le montre le tableau 2), affectant ainsi l’application de la protéine de haricot mung. Par conséquent, l’analyse de la corrélation entre la structure et les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung peut aider à explorer les applications potentielles de la protéine de haricot mung.

2.1 solubilité

La solubilité est la condition préalable essentielle pour que les protéines exercent leurs propriétés fonctionnelles dans divers systèmes, et elle est également la clé pour affecter les propriétés fonctionnelles telles que les propriétés émulsifiantes, moussantes et gélifiantes [51]. Les interactions hydrophobes/hydrophiles des protéines dans les systèmes liquides influent sur leurs effets d’hydratation et de solubilité [18]. Des études ont montré que des facteurs comme la valeur du pH, la force ionique et la composition et la structure des protéines dans le système peuvent influer sur la solubilité des protéines [52]. Lorsque la valeur du pH est élevée ou inférieure au point isoélectrique, la densité de charge superficielle de la molécule de protéine augmente, et les forces de répulsion hydrophiles et d’hydratation sont beaucoup plus grandes que les interactions hydrophobes, donc la solubilité augmente [14, 47]. Par exemple, la solubilité de la protéine de haricot mung présente une distribution en forme de «U» (solubilité de 73,5 % à 98,3 %) à pH 2 à 10, et la solubilité est la plus faible (5,9 %) à pH 4 à 5, qui est la plage de points isoélectriques de la protéine de haricot mung [34].

Ge et al. [18] [traduction]ont constaté que la solubilité de l’isolat de protéine de soja à des valeurs de pH différentes a suivi un modèle similaire à celui de la protéine de haricot mung, mais que la solubilité à pH 5 et pH 9 (16,2 % et 98,6 %) était plus élevée que celle de la protéine de haricot mung (14,6 % et 89,3 %), ce qui peut être attribué à la charge superficielle plus élevée de l’isolat de protéine de soja que celle de la protéine de haricot mung. Kudre et al. [36] ont constaté que la solubilité de la protéine de haricots mung variait avec la concentration de solution de sel dans le système, ce qui peut être attribué au fait que la répulsion électrostatique entre les molécules de protéines de haricots mung était réduite dans une certaine concentration de solution de sel, augmentant ainsi la solubilité (de 19,0 % à 52,7 %), tandis qu’une concentration élevée de solution de sel peut réduire l’hydratation de la protéine, améliorer les interactions hydrophobes, Former des polymères de protéines insolubles, et réduire la solubilité (de 5 2,7% à 41,8%).

2.2 propriétés émulsifiantes

Les propriétés émulsionnantes des protéines se réfèrent généralement à leur capacité à former et à stabiliser des émulsions, ce qui affecte considérablement leur application dans les systèmes alimentaires tels que les pâtes, les glaces, les gâteaux et la mayonnaise. Les propriétés émulsionnantes comprennent généralement la capacité émulsionnante et la stabilité émulsionnante. La capacité d’émulsion indique la capacité des protéines à former des émulsions, tandis que la stabilité émulsifiante est la capacité de maintenir les émulsions pendant une période de temps donnée [14]. Des facteurs tels que la valeur du pH et la concentration ionique du système dans lequel la protéine est située peuvent affecter les propriétés émulsifiantes de la protéine en modifiant la charge superficielle, les résidus d’acides aminés hydrophobes et la composition et la structure de la protéine, provoquant la dépolymérisation de la protéine, augmentant ainsi son activité et sa capacité d’adsorption à l’interface huile-eau [46].

Liu et al. [34] ont analysé les propriétés émulsifiantes de la protéine de haricot mung à différentes valeurs de pH et ont constaté que lorsque la valeur du pH était de 10, la protéine de haricot mung avait la meilleure capacité émulsifiante (117,05 m2/g) et une stabilité émulsifiante relativement bonne (20,86 min). À mesure que la valeur du pH diminuait, la capacité émulsifiante (117,05 à 73,48 m2/g) et la stabilité émulsifiante (20,86 ~ 39,6 minutes) diminuaient d’abord, puis augmentaient, ce qui peut être attribué au fait que les protéines de harioc mung exposent davantage de charges négatives dans un environnement alcalin. Les charges négatives favorisent la formation d’une émulsion plus stable à l’interface huile-eau. Cependant, près du point isoélectrique, les agrégats de protéines de haricots mung affaiblissent son adsorption interfaciale à l’interface huile-eau, ce qui entraîne une diminution de sa capacité d’émulsion (50,02 m2/g) et de sa stabilité émulsifiante (2,31 min).

Ge et al. [18] ont constaté qu’à des pH 3, 7 et 9, la capacité d’émulsion (8,7, 9,1 et 9,59 m2/g) de la protéine de harioc mung était semblable à celle de l’isolat de protéine de soja (8,83, 9,23 et 10,1 m2/g), mais que la stabilité de l’émulsion (0,86, 1,89 et 2,01 min) était plus faible que celle de la protéine de soja (2,86 et 6,47 min), ce qui peut être dû au fait que la solubilité, la charge superficielle et l’hydrophobicité de surface de la protéine de harioc mung à des pH différents sont plus faibles que celles de la protéine de soja. Brishti et al. [19] [traduction]ont comparé et analysé les propriétés émulsifiantes de la protéine de harioc mung dans une solution de NaCl à 3% et de l’eau pure et ont constaté que la capacité émulsifiante (72,03%) et la stabilité émulsifiante (66,50%) de la protéine de harioc mung dans une solution de NaCl à 3% étaient meilleures que celles de l’eau pure (63,18% et 62,75%), ce qui peut être attribué au fait que le NaCl peut améliorer la solubilité de la protéine et donc son taux d’utilisation. En même temps, la solution 3% NaCl peut réduire la force d’interaction Columbo entre les gouttelettes adjacentes, donnant ainsi aux protéines de haricot mung de meilleures propriétés émulsionnantes.

2.3 propriétés moussantes

Les propriétés mousseuses des protéines comprennent la capacité de moussage et la stabilité de moussage. La capacité de moussage est un indicateur de l’augmentation du volume de mousse après le fouettement, tandis que la stabilité de la mousse est la capacité de la protéine à maintenir une mousse stable. Les avantages et les inconvénients des deux déterminent les propriétés d’application de la protéine dans la crème glacée, les produits de boulangerie, les gâteaux et d’autres produits protéinés [43]. Des études ont révélé que des facteurs tels que le pH de l’environnement dans lequel se trouve la protéine de haricots mung et la méthode d’extraction peuvent tous induire la dénaturation de la structure de la protéine de haricots mung, affectant ainsi l’adsorption et l’extension de la protéine à l’interface air-eau et améliorant ses propriétés moussantes [18].

Liu et al. [34] ont analysé les propriétés mousseuses de la protéine de haricot mung à différentes valeurs de pH et ont constaté que lorsque le pH était de 10, sa capacité mousseuse était la meilleure (125%), et sa stabilité mousseuse était la plus faible (58%). À mesure que la valeur du pH diminuait, la capacité de moussage (125%~45%) diminuait d’abord, puis augmentait, mais la stabilité de moussage (58%~ 92,7 %) augmentait d’abord, puis diminuait. Cela peut être dû au fait que dans un environnement alcalin, l’adsorption et l’extension de la protéine de hariharier mung à l’adsorption et l’extension à l’interface air-eau, tandis que la force répulsive mutuelle entre les molécules de protéines s’affaiblit.

Cependant, lorsque la valeur du pH diminue, l’hydrophobicité de surface et l’agrégation des protéines de haricot mongo augmentent, ce qui n’est pas propice à la formation de mousse à l’interface air-eau. Brishti et al. [19] ont constaté que la capacité de moussage (89,66 %) de la protéine de haripon mung en solution aqueuse pure était meilleure que celle de l’isolat de protéine de soja (68,66 %), mais que la stabilité de moussage (50,40 minutes) était plus faible que celle de l’isolat de protéine de soja (53,66 minutes), ce qui peut être attribué aux différents degrés d’adsorption et de dépliage des deux protéines à l’interface air-eau. Ratnaningsih et al. [48] [traduction]ont constaté qu’après l’extraction de protéines de hariharier mung de sous-produits à l’aide de méthodes de salage et d’hydrolyse alcaline, respectivement, il y avait des différences importantes dans la capacité de moussage (61,67 %, 42,50 %) et la stabilité de la mousse (37. 9%, 29.61%) étaient significativement différents, ce qui peut être attribuable aux différents degrés de dénaturation des protéines induits par différents réactifs chimiques au cours du processus d’Extraction,et aux différences dans le degré de relaxation structurelle, qui a modifié les propriétés mousseuses des protéines de fèves mung.

2.4 capacité de rétention d’eau et de rétention d’huile

La capacité de rétention d’eau/d’huile des protéines peut affecter considérablement la texture, la juteuse et la durée de conservation des produits protéiques. Les protéines à forte capacité de rétention d’eau peuvent mieux maintenir l’humidité du produit, mieux maintenir la fraîcheur et le goût du produit, tandis que les protéines à forte capacité de rétention d’huile peuvent aider à améliorer le goût et à prolonger la durée de conservation du produit [18,50].

En raison des différences dans le nombre de groupes polaires, l’hydrophobicité de surface et l’extension structurelle de la protéine de haricots mung dans différents environnements, sa capacité à retenir l’huile ou l’eau est affectée, ce qui entraîne des changements dans sa capacité de rétention eau/huile [14,50]. Brishti et al. [19] ont constaté que la capacité de rétention en eau de la protéine de haricots mung (3,33 g) était meilleure que celle de l’isolat de protéine de soja (3,00 g), mais que sa capacité de rétention en huile (3,00 g) était plus faible que celle de l’isolat de protéine de soja (3,45 g).

Hadidi et al. [49] [traduction]ont constaté qu’après la modification de la phosphoramide, la capacité de rétention d’eau (2,12 à 2,88 g) et la capacité de rétention d’huile (4,19 à 5,11 g) des protéines de haricots mung étaient considérablement améliorées. Cela peut être dû au fait que le traitement de phosphorylation a exposé les groupes hydrophobes à l’intérieur de la protéine, ce qui a amélioré la capacité de rétention d’huile. Dans le même temps, l’augmentation des groupes polaires tels que l’acide phosphorique a renforcé l’interaction entre la protéine et les molécules d’eau, améliorant ainsi sa capacité de rétention d’eau. En outre, le choix de la méthode de séchage peut également influer sur la capacité de rétention eau/huile des protéines de haricot mung. Brishti et al. [43] [traduction]ont analysé la capacité de rétention d’huile de la protéine de haricots mung après différents traitements de séchage et ont constaté que la capacité de rétention d’huile de la protéine de haricots mung lyophilisée (8,38 g) était significativement plus élevée que celle de la protéine de haricots mung séchée par pulvérisation (4,00 g) et séchée au four (5,58 g). Il est possible qu’après la lyophilisation, une structure poreuse se forme à la surface de la protéine de haricots mung, et la graisse est encapsulée dans la structure du réseau protéique, Ce qui améliore la capacité de rétention d’huile de la protéine de haricot mung en améliorant la capacité de la protéine à piéger la graisse.

2.5 propriétés du Gel

Les propriétés gel des protéines sont étroitement liées à la qualité des aliments tels que la viande végétale, le yogourt et le fromage, et sont principalement déterminées par des facteurs tels que le pH de l’environnement, les ions exogènes et la composition de la sous-unité protéique [50]. Brishti et al. [19] ont constaté que la concentration massique minimale dans le gel de protéines de haricot mung était de 12%, alors que la concentration massique minimale dans le gel d’isolat de protéines de soja était de 14%.

La concentration de masse minimale du gel de protéine de haricot mung était légèrement meilleure que celle de l’isolat de protéine de soja, ce qui peut être parce que pendant le processus de chauffage, la stabilité des liaisons chimiques telles que les liaisons d’hydrogène et les liaisons de disulfure dans la protéine de haricot mung est plus faible que celle dans la protéine de soja, provoquant la structure de la protéine à s’étirer plus que celle dans la protéine de soja et le rendant plus facile de former une structure de réseau de gel.

Ge et al. [50] [traduction]ont analysé la concentration minimale de protéines de haricots mung dans le gel dans différents environnements de pH et ont constaté que la concentration massique minimale de protéines de haricots mung dans le gel était la plus faible (8%) à pH 3. Il est possible que dans cet environnement de pH, les globulines 7S et 11S de la protéine de haricots mung ont une solubilité élevée, une hydrophobicité de surface élevée, et subissent en même temps une hydrolyse acide, produisant des polymères fibreux, ce qui facilite la formation de gels pendant le traitement. Wang et al. [12] ont analysé la force des gels protéiques de haricots mung sous l’effet de changements de pH de liaison aux ions calcium et ont constaté que la dureté du gel formé par la protéine de haricots mung (3,33 N) était proche de celle formée par l’œuf dilué (3,92 N). Il est possible que le blindage électrostatique et les effets de pont d’ions des ions calcium augmentent le degré et la force de l’agrégation des protéines, ce qui donne un gel plus dur.

3 effet de la méthode d’extraction sur la structure et les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung

La protéine de haricots mungo extraite par différentes méthodes peut affecter de manière significative la composition et la structure de la protéine de haricots Mung, modifiant ainsi sa solubilité, ses propriétés émulsionnantes et d’autres propriétés fonctionnelles (comme indiqué dans le tableau 3). À présent, les méthodes d’extraction de la protéine de haricots Mung sont principalement réparties en méthodes humides ou sèche, comme indiqué dans le tableau 4. Les méthodes d’extraction par voie humide comprennent principalement la solubilisation alcaline et la précipitation acide, le salage, la solubilisation et la précipitation acides et l’extraction aqueuse, tandis que les méthodes d’extraction par voie sèche comprennent principalement la classification de l’air et la séparation électrostatique [32].

3.1 extraction par voie humide

L’extraction humide est largement utilisée en raison de ses avantages de haute efficacité d’extraction de protéines et de grande pureté. Cependant, parce qu’une certaine proportion de réactifs chimiques sont introduits pendant le processus d’Extraction,et une certaine quantité de traitement de séchage est nécessaire après l’extraction, la composition et la structure originales de la protéine peuvent être détruites, l’hydrophobicité de surface de la protéine peut être changée, et une partie de la protéine et#39; S propriétés fonctionnelles peuvent être affectées [56,57].

3.1.1 solubilisation alcaline et précipitation acide

La méthode de précipitation acide par solubilisation alcaline est une méthode d’extraction et de séparation des protéines qui tire parti du fait que les protéines ont une solubilité élevée à des valeurs de pH alcaldanset la solubilité la plus faible près du point isoélectrique. En raison de ses avantages d’être facile à utiliser et d’avoir une grande pureté d’extraction des protéines, il est devenu la méthode la plus couramment utilisée pour l’extraction des protéines industrielles [4].

En 1977, Thompson a étudié la méthode de solubilisation alcaline et de précipitation acide pour extraire la protéine de haricot mung [62] [traduction]et a constaté qu’à un pH alcalin, le disulfure se rompt dans la protéine, tandis que les acides aminés neutres et acides ionisent [53]. Sur la base du changement de solubilité de la protéine dans différents environnements de pH, on a obtenu une protéine de haricots mung d’une pureté de 92% (base sèche) (rendement de 10%). Cependant, parce que l’environnement alcaldansendommage les liaisons d’hydrogène, les liaisons acylamide et les liaisons de disulfure, ainsi que la structure des acides aminés, sont tous détruits dans un environnement alcalin, qui affecte la protéine et#39; S hydrophobicité de surface, capacité d’adsorption à l’interface air-eau, etc., entraînant une diminution de ses propriétés fonctionnelles telles que la solubilité et les propriétés moussantes [54].

Du et al. [14] [traduction]ont optimisé le processus de solubilisation alcaline et d’extraction par précipitation acide de la protéine de haricots mung par la méthode de la surface de réponse, et ont obtenu des protéines de haricots mung avec une pureté et un rendement de 86,94 % et 77,32 %, respectivement, et avec une solubilité semblable à celle de l’albumine. En outre, le choix de la méthode de séchage après extraction humide affecte également la pureté, la structure et les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung extraite. Des études ont révélé que, comparativement au séchage au four (77,27 %) et au séchage par pulvérisation (75,85 %), le traitement par lyopylyse de la protéine a la plus grande pureté protéique (86,15 %) et une meilleure solubilité, ce qui peut être attribué aux températures de traitement élevées pendant le four et les processus de séchage par pulvérisation, qui causent des degrés divers de déaturation de la protéine de hariharier mung, entraînant un gonflement et une agrégation des protéines, ce qui réduit la pureté et la solubilité de l’extrait de protéine [46].

3.1.2 méthode de vente

La méthode de salaison utilise des protéines dans des solutions de sels neutres de différentes concentrations. Les ions sel modifient la charge superficielle de la protéine et son interaction avec les molécules d’eau, ce qui affecte la solubilité et permet ainsi l’extraction des protéines [4]. Ratnaningsih et al.[48] ont utilisé trois solutions de sel (MgSO4, (NH4)2SO4 et CaCl2) pour extraire les protéines des haricots munges épluchés, obtenant des rendements et des purités de 21,09%, 20. 43%, 20,13 % et 78,61 %, 50,59 % et 47,22 %, respectivement. Parmi eux, le MgSO4 peut avoir le taux d’extraction protéique le plus élevé en raison de sa forte affinité avec les molécules d’eau et de la destruction de la couche hydrolytique protéique. Penchalaraju et al. [57] [traduction]ont obtenu des protéines de haricots mung avec un rendement de 11,56% et une pureté de 70,76% par solubilisation du sel et ajustement du pH. Par rapport à la méthode de solubilisation alcaline et de précipitation acide, l’extraction par salage est plus douce, a l’avantage de maintenir la structure naturelle de la protéine et d’éviter une dénaturation rapide de la protéine, et peut améliorer considérablement la solubilité, la capacité d’émulsion et la rétention d’eau de la protéine [55]. Cependant, en raison de l’introduction d’ions exogènes, la protéine extraite par saltage est plus sujette à l’agrégation que celle extraite par solubilisation alcaline et précipitation acide [4].

3.1.3 solubilisation acide et méthode de précipitation acide

La méthode de précipitation acide soluble est en principe similaire à la méthode de précipitation acide soluble alcalin. Il s’agit d’un procédé d’extraction de protéines basé sur le fait que les protéines ont une solubilité élevée à un pH fortement acide (1-3) et précipitent les protéines près du point isoélectrique [56]. Penchalaraju et al. [57] ont obtenu la dissolution et la précipitation des protéines dans un environnement acide et ont finalement obtenu des protéines de haricots mung avec un rendement de 9,23 % et une pureté de 74,69 %. Bien que la méthode de solubilisation et de précipitation acides ait une grande pureté protéique et soit simple à utiliser, l’extraction dans un environnement fortement acide consomme trop de réactifs chimiques et peut provoquer la rupture des liaisons disulfure dans la protéine, ainsi que la réticulation et l’hydrolyse des acides aminés, ce qui peut augmenter le degré de déaturation de la protéine et affecter la solubilité et les propriétés du gel de la protéine. En outre, l’extraction prend beaucoup de temps et la protéine est facilement périssable, ce qui la rend moins adaptée à une application pratique [4].

3.1.4 méthode d’extraction soluble dans l’eau

L’extraction soluble dans l’eau est une méthode d’extraction de protéines avec de l’eau comme solvant à une température relativement basse. Il est respectueux de l’environnement, doux, et cause moins de dommages à la structure naturelle de la protéine. Cependant, il n’est pas largement utilisé en raison des inconvénients de longs temps d’extraction, qui provoquent l’agrégation de la protéine et réduisent la solubilité, ainsi que de faibles rendements et des processus longs. Penchalaraju et al. [57] ont utilisé une extraction soluble dans l’eau de longue durée combinée à un séchage par pulvérisation pour obtenir des protéines de haricots mung dont le rendement et la pureté étaient de 12. 3%, 83,16% de pureté protéine de haricot mung.

3.2 séparation à sec

Par rapport au procédé d’extraction par voie humide, qui nuit à la structure naturelle et aux propriétés fonctionnelles de la protéine [54], la séparation par voie sèche est graduellement considérée comme ayant de bonnes perspectives d’application en raison de ses avantages de faible consommation d’énergie, de durabilité, de l’absence de production d’eaux usées et de la maximisation de la structure et de la fonction naturelles de la protéine. Cependant, en raison de sa La pureté et le rendement relativement faibles de l’extraction des protéines et le coût élevé de l’équipement d’extraction, le processus d’industrialisation est actuellement lent [64]. Actuellement, les méthodes de fractionnement à sec les plus répandues sont principalement de deux types: la classification de l’air et la séparation électrostatique.

3.2.1 classification de l’air

La classification du flux d’air se réfère à une méthode de séparation dans laquelle le matériau, qu’il soit entier ou décortiqué, est broyé en poudre fine. La différence de taille des particules et de densité des protéines, de l’amidon et des autres composants de la poudre fine provoque des différences dans la vitesse de sédimentation des composants lors de la classification du flux d’air, ce qui enrichit les composants protéiques [65]. Ces dernières années, la classification aérienne a été largement utilisée pour enrichir la teneur en protéines des matières premières végétales comme les grains et les haricots, mais il y a eu relativement peu de recherches sur la protéine de haricot mung [66]. Zhu et al. [63] [traduction]ont utilisé une combinaison de broyage par impact d’air et un classificateur d’air pour enrichir les protéines de haricots mung, et ont finalement obtenu des protéines de haricots mung d’une pureté de 63,2% (rendement 31,9%). Schlangen et al. [58] [traduction]ont utilisé un système de classification de l’air enrichi la protéine dans les haricots mung (pureté 58%) et ont étudié les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricots mung. Les résultats ont montré que la protéine de haricot mung enrichie par classification à l’air sec a une excellente capacité de rétention d’eau et une bonne force de gel, et peut être utilisée comme une méthode verte de séparation et d’extraction des protéines.

3.2.2 méthode de séparation électrostatique

La séparation électrostatique est une méthode qui utilise la différence de charge entre les protéines et d’autres composants. Après application d’une charge électrique, les protéines et autres composants sont séparés selon le principe que contrairement aux charges se repoussent, augmentant ainsi le rendement en protéines [66].

Comme la taille des particules de la protéine et des petites particules sont similaires pendant le processus de classification de l’air, les deux ne peuvent pas être complètement séparés, et la séparation électrostatique est considérée comme l’un des moyens efficaces d’augmenter encore le rendement de protéines après la classification de l’air. La séparation électrostatique a longtemps été utilisée dans des domaines tels que les plastiques et le recyclage des déchets, et elle présente également de bonnes perspectives d’application pour les matières premières telles que le son de riz et le son de blé. Cependant, il a été moins utilisé pour enrichir les protéines de haricot mung [67]. Xing et al. [59] [traduction]ont utilisé la classification de l’air combinée à la séparation électrostatique pour augmenter la pureté protéique des fcots mung de 56%-58% à 63,4%-67,6%, tout en maintenant la structure originale et les propriétés fonctionnelles de la protéine. Bien que la méthode de séparation électrostatique cause peu de dommages à la structure naturelle de la protéine, lui donnant de meilleures propriétés émulsionnantes et moussantes, la composition de la protéine est relativement intacte et la capacité de retenir l’eau ou l’huile est faible, ce qui la rend moins rétention d’eau/huile [59].

3.3 extraction combinée

En raison de la longue durée d’extraction, de la forte consommation d’énergie et du faible respect de l’environnement des méthodes traditionnelles d’extraction par voie humide, ainsi que des différents degrés de dommages à la structure protéique, les méthodes d’extraction par voie sèche présentent des problèmes tels que le faible rendement en protéines. Par conséquent, de nombreux chercheurs envisagent de combiner plusieurs méthodes d’extraction pour améliorer le rendement protéique tout en maintenant la structure et les caractéristiques originales de la protéine et en réduisant la pollution de l’environnement. Yang et al. [61] [traduction]ont utilisé la classification aérienne combinée à la méthode aqueuse pour extraire la protéine de haricot mung. La fraction riche en protéines après classification dans l’air a été séparée à l’aide d’une séparation en phase aqueuse pour obtenir des protéines de hariharier mung avec un rendement et une pureté respectivement de 3,59 % et 80,92 %. Il a été constaté que la fraction protéique extraite du haricot mung avait une agglomération réduite et une meilleure solubilité, et sa viscosité était significativement inférieure à celle de la protéine de haricot mung extraite commercialement.

4 progrès de la recherche dans l’application de la protéine de haricot mung

Différentes méthodes d’extraction des protéines peuvent affecter considérablement les propriétés structurelles de la protéine, affectant ainsi ses propriétés fonctionnelles et l’application de la protéine de haricots mung dans les aliments.

4.1 Application dans les produits à base de plantes

En raison de la forte incidence de l’intolérance au lactose, de l’obésité et d’autres problèmes, ainsi que des questions environnementales et éthiques, de plus en plus de consommateurs sont enclins à choisir un régime végétarien [68]. La protéine de haricot Mung est de plus en plus utilisée dans le développement de produits à base de plantes en raison de ses excellentes propriétés de gélification et d’émulsification. Wang et al. [12] ont constaté que l’ajout d’ions calcium aux émulsions de protéines de haricots mung et l’ajustement du pH peuvent aider les émulsions de protéines de haricots mung à former des gels, et que la dureté du gel est semblable à celle des gels d’œufs dilués, ce qui en fait un substitut potentiel aux œufs.

Yang et al. [60] [traduction]ont utilisé de la protéine de haricot mung et de la protéine de pois pour préparer du yogourt à base de protéines de pois et ont constaté que, comparativement au yogourt à base de protéines de pois, le yogourt à base de protéines de haricot mung présente une plus grande fluides, une plus grande dureté et une plus grande rétention d’eau, ce qui peut être dû à la différence dans la composition des sous-protéines de la protéine de haricot mung et de la protéine de pois, ce qui fait que la protéine de haricot mung a de meilleures propriétés de rétention d’eau/huile et des propriétés de gel. Comme la structure naturelle de la protéine de haricot mung est relativement intacte sous fractionnement sec, elle a de meilleures propriétés de rétention eau/huile et de gélification, et peut être utilisée comme ingrédient protéique pour les produits à base de plantes tels que le yogourt végétal.

4.2 Application de compléments nutritionnels

Les nouilles à base de céréales sont l’une des denrées de base de l’alimentation asiatique, mais elles manquent de lysine dans leur composition nutritive. Les protéines des légumineuses étant riches en lysine, de nombreux chercheurs les utilisent comme suppléments nutritionnels dans la production de nouilles, ce qui améliore considérablement la texture des nouilles tout en améliorant leur valeur nutritive [69,70]. Diao et al. [71] [traduction]ont constaté qu’après avoir ajouté 6% de protéines de haricots mung à la farine, les protéines de blé et les protéines de haricots mung formaient une structure dense en réseau, offrant aux nouilles les meilleures propriétés d’absorption d’eau et de cuisson. La protéine de haricot Mung extraite par la méthode de précipitation acide soluble alcalin a une structure plus ouverte et une rétention d’eau améliorée, et peut être considérée comme une source de matières premières pour les suppléments de protéines nutritionnelles pour les nouilles.

4.3 Application dans les produits carnés

Dès 1996, certains chercheurs ont ajouté des protéines de haricots mung aux saucisses de poisson et ont constaté que 1% à 2% de protéines de haricots mung peuvent réduire considérablement l’effet de la dénaturation thermique des protéines de poisson sur les saucisses et améliorer considérablement la dureté et la texture des saucisses de poisson [72]. Kudre et al. [73] [traduction]ont constaté qu’avec l’augmentation de la concentration de protéines de haricots mung ajoutée (de 0% à 1,5%), l’hydrolyse des protéines dans le gel de surimi de sardines était considérablement inhibée, et un réseau de gel plus fort était formé avec des myofibrilles, améliorant davantage la force et la texture du gel. Parce que la protéine de haricot mung extraite naturellement a une structure relativement intacte et des propriétés de gel supérieures, c’est la méthode d’extraction préférée pour une utilisation comme additif de viande Méthode d’extraction de choix.

5 perspectives d’avenir

Ces dernières années, la protéine de haricot mung a été favorisée par les chercheurs en raison de son faible prix et de sa disponibilité, de sa composition équilibrée en acides aminés et de sa faible allergénicité. La composition et la structure des sous-unités, ainsi que les caractéristiques fonctionnelles de la protéine du haricot mung ont été progressivement élucidées, et les méthodes d’extraction de la protéine du haricot mung sont devenues progressivement plus abondantes. Cependant, les méthodes industrialisées d’extraction des protéines de haricot mung qui sont respectueuses de l’environnement, qui consomment peu d’énergie, qui ont un taux élevé d’extraction des protéines et qui sont peu dénaturées nécessitent encore des recherches plus poussées.

En même temps, les recherches sur l’impact des différentes méthodes d’extraction de la protéine du haricot mungo sur la structure et les propriétés fonctionnelles de la protéine du haricot mungo doivent également être approfondies. Bien que la protéine de haricot mung ait été utilisée dans des produits à base de plantes, des suppléments nutritionnels et des additifs pour produits carnés, il reste encore beaucoup de place à l’exploration pour analyser et traiter rationnelles les avantages et les inconvénients des différentes méthodes d’extraction de la protéine de haricot mung, et pour renforcer l’applicabilité des méthodes d’extraction aux applications de l’industrie alimentaire.

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