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japonaisQuelles sont les méthodes d’extraction de poudre de protéine de riz?
Lerizest l’une des principales cultures vivrières en Chine. En 2018, envirSur le481millions de tonnes de riz ont été produites dans le monde [1], et lA ademande de riz devrait augmenter de 40% d’ici 2030 [2]. Les principaux composants du riz sont l’amidon et les protéines [3], qui représentent environ 80% et 8% du poids du riz, respectivement. Parmi eux, l’amidon de riz a les avantages des particules fines, la taille uniforme des particules, et une bonne stabilité gel-dégel, et a des propriétés et des utilisations uniques [4]; La protéine de riz contient 18 acides aminés, tels que la méthionine, la proline, la lysine, l’isoleucine, la phénylalanine, la leucine et le tryptophane et la threonine, etc. Huit acides aminés essentiels, une composition en acides aminés raisonnable, une valeur nutritionnelle élevée et proche du modèle nutritionnel recommandé par l’oms/FAO [5], la protéine de riz a une puissance biologique allant jusqu’à 77, semblable à celle du bœuf et du poisson, et est une protéine végétale de haute qualité [6].
La protéine de riz a également une hypoallergénicité unique, et les polypeptides hydrolysés ont des avantages pour la santé tels que l’abaisser la pression artérielle et le cholestérol [7]. Par conséquent, l’utilisation globale du riz se concentre principalement sur la modification des protéines [8] et le développement de la valeur nutritionnelle [9]. La Chine a longtemps été le monde et#39; L LLlplus grEt en plusproducteur de riz [10], mais la Chine et#Les efforts de développement du riz ont été modestes et les recherches n’ont pas été approfondies, ce qui a entraîné un grave gaspillage de la Chine.#39; L lressources en riz. Avec le développement continu de la technologie alimentaire, la recherche sur les ressources en riz devrait être accrue, de sorte que les ressources en riz de faible valeur puissent être raisonnablement transformées en produits à haute valeur, ce qui permettrait d’obtenir de meilleurs avantages économiques et sociaux. Cet article donne un aperçu de la technologie d’extraction, des propriétés structurelles, des propriétés fonctionnelles et de l’utilisation complète de la protéine de riz.
1 Méthodes d’extractiondes protéines de riz poudre
1.1 extraction alcaline et précipitation acide
La méthode alcaline est actuellement la méthode la plus courante et la plus traditionnelle pour extraire la protéine de riz. Il est basé sur le principe que la protéine de riz contient plus de 80% de protéines alcalines solubles. La protéine obtenue par extraction alcaline est relativement pure, mais l’utilisation d’une solution alcaline à haute concentration dans le processus d’extraction a un certadansimpact sur le taux d’extraction et les propriétés physico-chimiques de la protéine de riz. Wang [11] a étudié l’effet de différentes concentrations de solution de NaOH Hsur le taux d’extraction et les propriétés physico-chimiques de la protéine de riz. L’étude a montré que dans les conditions d’extraction à forte concentration d’alcali, la protéine était fortement dénaturée, la réaction de Maillard était sévère et la lysine et l’alanine subissaient une réaction de condensation pour former des substances toxiques. Dans le même temps, des substances brunes ont été produites, ce qui a affecté la couleur du produit. Ceci montre que la concentration de la solution alcaline a un effet significatif sur les protéines de riz. En même temps, des facteurs tels que la température, le temps et le rapport matière/liquide ont également un effet significatif sur le taux d’extraction des protéines de riz [12]. Wang Yaldanset Al., et al.[13] et Wang Liying et al. [14] ont utilisé la méthode d’extraction alcaline et de précipitation acide pour extraire la protéine de riz, et plus de composants protéiques peuvent être obtenus dans des conditions optimales. La méthode alcaline est simple à extraire, mais elle consomme beaucoup d’eau et d’alcalin, il est donc difficile d’appliquer la méthode alcaline à la production industrielle.
1.2 méthode enzymatique
L’extraction enzymatique peut être divisée en extraction de protéase et extraction de non-protéase. L’extraction de protéase utilise la dégradation et la modification de protéines de riz par des enzymes appropriées pour faire des protéines de riz des peptides solubles, puis extraites. Les protéases courantes comprennent les protéases neutres, les protéases alcalines et les protéases complexes. Parmi elles, les protéases alcalines ont le meilleur effet d’extraction [15]. Zhang Juanjuunet al. [16] ont utilisé de la papaïne, de la protéase alcaline, de la protéase neutre et de la bromélaïne pour extraire les protéines des résidus de riz, et ont constaté que l’effet d’extraction de la protéase alcaline et de la protéase neutre était meilleur que celui de la papaïne et de la bromélaïne.
Selon les différents types d’hydrolyse des protéases, les protéases sont divisées en endopeptidases et exopeptidases. Les Endopeptidases réagissent avec les liaisons peptidiques à l’intérieur des protéines pour hydrolyser les protéines en polypeptides, tels que les protéases alcalines et les protéases neutres. Les Exopeptidases décomposent les protéines en acides aminés individuels de chaque extrémité de la chaîne peptidique, tels que les protéases aromatiques et la papaïne. Hamada et al. [17] ont utilisé la protéase alcaline pour extraire la protéine du son de riz, et à un degré d’hydrolyse de 10%, le taux d’extraction de la protéine du son de riz a atteint 92%, ce qui est relativement élevé. La méthode d’extraction non protéase se réfère à l’utilisation d’amylase, de cellulase, etc., pour éliminer les composants non protéiques du riz et retenir les composants protéiques, de manière à extraire la protéine de riz. Shih et al. [18] ont utilisé de la α-amylase pour enzymolyser le son de riz, et le taux de récupération des protéines et la pureté des protéines obtenues étaient plus élevés que ceux de la protéine de son de riz préparée par la méthode de la protéase. Ceci est semblable aux résultats de Tang et al. [19], qui a utilisé l’amylase pour hydrolyser l’amidon et améliorer le taux d’extraction de la protéine de riz.
1.3 classement Osborne
Osborne classe les protéines selon leur solubilité en quatre types: les albumines, les globulines, les protéines solubles dans l’alcool et les glutenines. Les albumines sont des protéines qui peuvent être dissoutes dans l’eau, et les globulines sont des protéines qui peuvent être dissoutes dans des solutions de sel diluées en plus des protéines solubles dans l’eau. Les albumines et les globulines sont les protéines actives du riz, mais leur teneur est relativement faible. En plus des deux protéines ci-dessus, la protéine qui peut être dissoute dans 50% à 90% d’éthanol est une protéine soluble dans l’alcool, et la protéine qui ne peut être dissoute que dans l’acide ou l’alcali est le gluten. Le Gluten et les protéines solubles dans l’alcool sont des protéines de stockage et les principaux composants de la protéine de riz, dont le Gluten représente environ 80% et les protéines solubles dans l’alcool environ 10% [20]. Osborne a d’abord utilisé la différence de solubilité des protéines de blé au début du siècle pour extraire les protéines de blé de façon continue, et elle a ensuite été largement utilisée pour extraire les protéines de riz de manière graduée. Wang Yanling et al. [21] ont utilisé Osborne' L lméthode d’extraction graduée pour extraire quatre types de protéines du son de riz, obtenant un taux d’extraction total de protéines de 96%. L’avantage de cette méthode est que les quatre protéines peuvent être extraites séparément pour étudier leurs propriétés. L’inconvénient est qu’il nécessite plus d’équipement et est plus compliqué à utiliser.
1.4 méthode assistée physiquement
L’extraction physique assistée utilise généralement des méthodes physiques telles que les ultrasons, le gel et le dégel, l’homogénéisation à haute pression et à haute vitesse pour aider la méthode alcaline ou enzymatique pour extraire les protéines du riz. L’avantage de la méthode d’extraction assistée physique est qu’elle peut améliorer le taux d’extraction des protéines de riz. L’extraction assistée par ultrasons utilise les effets de cavitation, mécaniques et thermiques des ondes sonores pour augmenter la vitesse et la fréquence du mouvement moléculaire dans l’agent d’extraction, de sorte que les molécules de solvant puissent pénétrer plus rapidement et facilement les cellules d’extrait et les substances cibles puissent être dissoutes plus rapidement. Cai Sha et al. [22] et Liu Haifei et al. [23] ont étudié la méthode alcaline assistée par ultrasons pour extraire la protéine de riz. Tous deux ont constaté que les ultrasons peuvent augmenter le taux d’extraction des protéines. Le principe peut être que Les ultrasons se propagent dans le liquide, provoquant le milieu liquide à être constamment étiré et comprimé, créant un effet de cavitation. Cet effet de cavitation peut détruire la cellule et la structure de la membrane cellulaire du riz, augmentant ainsi la capacité de la protéine de riz à pénétrer à travers la membrane cellulaire.
Le principe de gel et de dégel est que lorsque les cellules sont gelées et décongelées à plusieurs reprises, des cristaux de glace se forment dans l’eau, et la concentration de sel dans le liquide restant augmente, ce qui provoque le gonflement des cellules et les parois cellulaires se brisent, ce qui facilite la dissoute de la protéine de riz. Cui Suping et al. [24] ont utilisé la méthode de gel et de dégel pour traiter le lisier de riz, puis ont extrait la protéine du riz à l’aide d’une méthode alcaline. Les résultats ont montré que le taux d’extraction des protéines du lisier de riz après le traitement de gel et de dégel était de 2,6 % supérieur à celui de la méthode alcaline. Choi et al. [25] ont utilisé une méthode de protéase assistée par gel et dégel pour éliminer les protéines afin d’obtenir de l’amidon de riz. Par rapport à la méthode alcaline et à la méthode protéase, les taux d’élimination des protéines de riz ont augmenté respectivement de 2,5% et 7,57%. On suppose que l’effet gel-dégel peut modifier l’équilibre interne du riz, en modifiant partiellement la structure, augmentant ainsi le taux d’extraction des protéines.
Dans l’extraction assistée à haute pression, lorsque la pression atteint un certain niveau, les liaisons chimiques complexes entre l’amidon et les protéines dans le riz se rompent [26], et la structure en quatre dimensions de la protéine change, augmentant ainsi le taux d’extraction de la protéine de riz. Xi Haiyan et al.[27] ont utilisé la méthode d’enzymes alcalines assistées à ultra-haute pression pour extraire la protéine de riz, et ont constaté que lorsque la pression était de 400 MPa, le taux d’extraction de la protéine de riz était 7,82% plus élevé que celui de la méthode d’enzymes alcalines. Zhao Congcong et al. [28] ont constaté qu’après avoir traité des particules de riz à haute pression, le taux d’extraction des protéines augmentait de 24% par rapport à la méthode d’extraction alcaline. Une pression élevée peut provoquer un certain degré de changement dans les propriétés du matériau, augmentant ainsi le taux d’extraction des protéines.
L’homogénéisation à grande vitesse utilise des forces mécaniques telles que le cisaillement à grande vitesse, l’oscillation à haute fréquence, la cavitation et l’impact convectif, ainsi que les effets thermiques correspondants, qui sont causés lorsque le matériau passe rapidement à travers la chambre d’homogénéisation. Les effets mécaniques et chimiques ainsi induits peuvent induire des changements dans les propriétés physiques, chimiques et structurelles du matériau.#39; L lmacromolécules, obtenant finalement l’effet d’augmenter le taux d’extraction des protéines. Les propriétés physiques, chimiques et structurelles moléculaires changent, et finalement réalisent l’effet d’améliorer le taux d’extraction de protéine. Shi Xuanming et al. [29] ont étudié l’effet de différentes méthodes d’extraction sur le taux d’extraction des protéines du riz et ont constaté que le traitement d’homogénéisation à haute pression peut améliorer le taux d’extraction des protéines du riz.
2 caractéristiques structurelles de la protéine de riz poudre
L’endosperme du riz a une structure interne compacte, avec des corps protéiques encapsulés et liés à de petits granules d’amidon. Les liaisons disulfure et les groupes hydrophobes sont réticulés et agrégés entre les molécules [30]. Selon l’état de l’existence du corps de protéine, il peut être divisé en type PB-I et PB- de type
L’albumine est composée d’une seule chaîne peptidique avec une large gamme de poids moléculaires, et les sous-unités sont principalement réparties entre 18 et 20 kDa [32] [traduction]. En raison de sa haute solubilité dans l’eau et de sa teneur élevée en lysine, il a une valeur nutritive plus élevée que les autres protéines, et est donc particulièrement apprécié en tant que composant riche en nutriments de la protéine de riz [33]. Les polypeptides de globuline comprennent quatre polypeptides: a, b, c et d, avec des poids moléculaires de 25,5, 15, 200 et plus de 200 kDa, respectivement [34]. Parmi eux, le polypeptide a-globuline est le principal polypeptide de la globuline de riz et est stocké dans l’endosperme des graines de riz matures [35]. Les albumines et les globulines ont un effet significatif sur l’activité physiologique du riz et jouent un rôle clé pendant la période de croissance du riz [36] [traduction].
Les protéines alcooliques et les glutenines sont des protéines de stockage dans le riz. Les protéines solubles dans l’alcool ont un poids moléculaire relativement faible, mais il existe de nombreux types différents. Elles peuvent être divisées en 10 kDa de protéines solubles dans l’alcool (RP10), 13 kDa de protéines solubles dans l’alcool (RM1, RM2, RM4 et RM9) et 16 kDa de protéines solubles dans l’alcool (RP16) [37] [traduction]. La protéine de 10 kDa soluble dans l’alcool est composée de 110 acides aminés. La N-terminal de sa protéine précurseur contient une séquence peptidique signal composée de 24 acides aminés. Il existe de nombreux types de protéines alcooliques de 13 kDa, et leur aminé n’est pas le même, et le peptide signal de la protéine précurseur se compose de 18 à 19 acides aminés; 16 kDa protéines solubles dans l’alcool se composent généralement de 130 à 140 acides aminés, et le peptide signal de la protéine précurseur se compose de 18 à 19 acides aminés [38]. Selon le poids moléculaire, la glutenine est divisée en 57 kDa de glutenine, 37-39 kDa de glutenine et 20-22 kDa de glutenine. Selon le point isoélectrique, 37-39 kDa glutenin est appelé sous-unité acide, et 20-22 kDa glutenin est appelé sous-unité de base. La glutéine peut également être divisée en quatre sous-unités basées sur la similitude de la séquence des acides aminés: GluA, GluB, GluC Cet GluD [37]. Le terminus aminé (N-terminus) du précurseur du gluten contient un peptide signal composé de 24 résidus d’acides aminés, et la séquence de ce peptide signal joue un rôle important dans la synthèse du précurseur du gluten [30].
3 propriétés fonctionnelles de la protéine de riz poudre
3.1 rétention d’eau
La rétention d’eau d’une protéine est la masse d’eau restant dans la protéine après centrifugation d’une solution protéique d’une certaine concentration. La conformation des protéines, la composition des acides aminés, la polarité de Surface de surfaceet l’hydrophobicité de surface ont tous une incidence sur la rétention d’eau des protéines de riz [39]. L’épine dorsale de la protéin' S chaîne peptidique peut retenir plus d’eau, et la quantité d’eau retenue est liée au relâchement de l’épine dorsale de la chaîne peptidique. Plus la chaîne peptidique est lâche, plus elle retient d’eau. En outre, certains groupes polaires dans la protéine de riz peuvent interagir avec les ions dans la matière première, ce qui rend la structure autour de la chaîne peptidique plus souple et l’effet de rétention d’eau augmente [40] [traduction]. Zhu et al. [41] [traduction] ont utilisé la haute pression pour traiter la protéine de son de riz et ont constaté que le traitement à haute pression augmentait considérablement la rétention d’eau du son de riz. En effet, à mesure que la pression augmente, la structure de la protéine du son de riz a tendance à se déployer, exposant davantage de groupes hydrophiles et fournissant plus de sites de liaison à l’eau. Plus la pression est élevée, plus les groupes d’acides aminés sont exposés, et meilleure est la rétention d’eau.
3.2 propriétés moussantes et stabilité de la mousse
Les propriétés moussantes se réfèrent à la zone interfaciale formée par la protéine pendant le moussage, tandis que la stabilité de la mousse se réfère à la capacité à empêcher les bulles d’éclater. La protéine de riz a de bonnes propriétés moussantes et une bonne stabilité moussante car elle contient des groupes hydrophiles et hydrophobes. Après une homogénéisation rapide, la structure spatiale de la protéine de riz se déploie et l’hydrophobicité de la surface augmente, ce qui améliore la formation de mousse [42]. Ceci conduit à une adsorption rapide de la protéine à l’interface air-eau, formant une couche de protéine cohésive [43]. Wan Hongxia et al. [44] [traduction] ont constaté que les propriétés mousseuses de la protéine de riz augmentaient de façon significative après l’homogénéisation dynamique par microjet à ultra-haute pression, qui a été attribuée à l’exposition de groupes hydrophobes et à l’augmentation de la réliaison moléculaire, ce qui a amélioré les propriétés mousseuses et la stabilité à des degrés divers.
3.3 propriétés d’émulsion et stabilité de l’émulsion
Les propriétés émulsionnelles se réfèrent à la capacité des protéines à absorber rapidement les ingrédients polaires et non polaires à l’interface eau/huile en empêchant la liaison, tandis que la stabilité de l’émulsion reflète la capacité des émulsions à rester émulsionnelles pendant une période de temps mesurable. Les propriétés émulsifiantes et stabilisantes des protéines dépendent de l’équilibre entre les propriétés hydrophiles et lipophiles [45] [traduction].
Wang et al. [46] ont rapporté l’effet de l’hydrophobicité de surface sur la capacité d’émulsion de la protéine de son de riz et ont constaté que le développement de la structure spatiale de la protéine de son de riz et l’exposition de groupes hydrophobes peuvent augmenter l’absorption de la protéine de son de riz à l’absorption à l’interface huile/eau accrue, les propriétés d’émulsion améliorées, et le développement de la structure de l’œuf de son de riz a exposé des groupes plus hydrophiles et lipophiles, Ce qui a été bénéfique pour l’interaction entre la protéine et le solvant et a empêché la coalescence des gouttelettes d’huile, et la stabilité émulsionnante a également été améliorée.
En fait, il existe de nombreux facteurs qui limitent la stabilité émulsifiante des protéines, ce qui conduit à différentes tendances dans la capacité émulsifiante et la stabilité émulsifiante des protéines. Liu Fang et al. [47] ont constaté que l’utilisation de la protéine de riz comme matière première, les propriétés d’émulsion et la stabilité de l’émulsion augmentaient avec l’augmentation de la température de traitement thermique. Zhang Jing et al. [48] ont constaté que les propriétés émulsifiantes de la protéine de riz augmentaient avec l’augmentation de la pression, puis diminuaient, tandis que la stabilité de l’émulsion diminuait continuellement.
4 Applications de protéines de riz poudre
4.1 suppléments nutritionnels riches en protéines
En raison de sa composition raisonnable en acides aminés, son hypoallergénicité unique et sa puissance biologique élevée, la protéine de riz est le premier choix de protéines végétales de haute qualité pour des groupes particuliers de personnes lors de la supplémentation nutritionnelle. Certaines protéines végétales ou animales ont des facteurs anti-nutritionnels, tels que les inhibiteurs de la trypsine, le raffinose et l’hémagglutinine dans le soja, la mucine dans les œufs et la β-lactoglobuline dans le vachet.#39; S lait. Par rapport aux protéines ci-dessus, la protéine de riz a une allergénicité extrêmement faible et peut être ajoutée aux aliments pour nourrissons comme substitut d’autres protéines végétales telles que la protéine de soja et les protéines animales. Il s’agit d’une importante source de protéines pour les aliments pour nourrissons [49]. D’autre part, la poudre de protéine de riz a également été largement étudiée dans l’alimentation animale et a été largement utilisée dans les industries de l’aquaculture et de l’élevage.
4.2 peptides actifs
L’hydrolysat de protéine de riz contient une variété de petits fragments de peptides physiologiquement actifs qui ont pour effet d’abaisser la pression artérielle, d’anti-âge, d’abaisser les niveaux de cholestérol, et d’améliorer le corps et#39; S système immunitaire [50]. Yang et al. [7] ont étudié les effets des protéines solubles dans l’alcool sur la réponse immunitaire antitumorale in vitro et la croissance de la leucémie chez les souris in vivo, et ont constaté que les protéines solubles dans l’alcool peuvent effectivement favoriser l’immunité antitumorale et inhiber la croissance de la leucémie sans toxicité significative. Wang et al. [46] ont étudié si les différents composants du glutéine de riz et des protéines solubles dans l’alcool pouvaient exercer différentes activités antioxydantes in vitro. Ils ont constaté qu’après la digestion de la pepsine et de la trypsine, la glutéine a montré des réactions antioxydantes plus fortes en termes d’activité de piégation des radicaux libres, d’activité de chélation des métaux et de pouvoir réductrice, tandis que les protéines solubles dans l’alcool ont produit une capacité antioxydante plus faible.
4.3 film comestible
Les films comestibles sont un nouveau type de matériau d’emballage alimentaire qui s’est rapidement développé en réponse à la demande des consommateurs pour des emballages alimentaires pratiques et respectueux de l’environnement. Ils ont de bonnes propriétés de barrière de gaz, de barrière de pétrole et des propriétés de rétention d’arôme [51]. L’hydrophilie des protéines de riz signifie que la résistance à l’eau des films comestibles à base de protéines de riz est relativement faible. Par conséquent, le taux élevé de perméabilité à l’eau signifie que les pellicules comestibles à base de protéines de riz ne peuvent être utilisées que pour les aliments ayant une teneur en humidité relativement faible, comme les bonbons, les fruits en conserve et les aliments à noix [52]. La recherche sur les films comestibles de riz non seulement se conforme aux besoins de la tendance internationale de la protection de l’environnement, mais aussi une exploration prospective du développement complet et de l’utilisation de la protéine de riz. L’utilisation de la protéine de riz pour fabriquer des plastiques verts et des films d’emballage comestibles est l’un des aspects importants de la technologie d’utilisation globale du riz.
5 Conclusion
Les protéines sont un composant important de toutes les cellules et tissus du corps humain et sont l’un des sept nutriments essentiels. Actuellement, les protéines animales sont la principale source de protéines dans l’alimentation. Avec l’amélioration du niveau de vie et des personnes&#A AArecherche constante de la santé, les protéines d’origine végétale prennent de plus en plus d’importance dans les compléments alimentaires et la transformation des aliments.
Protéine de riz La poudre, en tant que protéine végétale de haute nutrition, peu allergénique et de haute qualité, convient très bien aux enfants, aux personnes âgées et aux malades. Cependant, en raison de la faible teneur en protéines du riz, le développement des propriétés nutritionnelles fonctionnelles de la protéine de riz n’a pas été pleinement apprécié depuis longtemps. À l’heure actuelle, la plupart des recherches sur les protéines de riz se concentrent sur le processus d’extraction. Bien que la méthode alcaline d’extraction des protéines de riz soit relativement mature, elle n’a pas été réellement appliquée dans la production industrielle en raison de diverses lacunes. Bien que la méthode enzymatique d’extraction de la protéine de riz ait de meilleures performances à tous les égards, sa solubilité n’est pas optimiste. D’autres méthodes auxiliaires ou de haute technologie ne conviennent qu’à la recherche en laboratoire.
Les protéines du riz peuvent être divisées en albumines, globulines, protéines solubles dans l’alcool et glutenines en fonction de leur solubilité. Différents types de composants protéiques ont différents champs d’application pratiques. En tant que composant protéique le plus abondant dans le riz, le glutenine est relativement largement utilisé dans le traitement des aliments fonctionnels. Cependant, la glutéine a une faible solubilité, de sorte que certaines recherches sont actuellement axées sur la modification de la protéine de riz pour améliorer sa solubilité, ses propriétés moussantes, ses propriétés émulsionnantes, l’absorption d’huile, etc., et améliorer ses propriétés fonctionnelles. Cela permettra la production de poudres de protéines de riz, de films de protéines de riz et d’autres produits à base de protéines de riz avec une fonctionnalité élevée et de bons indicateurs de traitement.
Avec l’approfondissement de la recherche et l’implication de la haute technologie, le taux d’extraction et les propriétés fonctionnelles de la protéine de riz seront certainement améliorés. Le développement et l’utilisation de la protéine de riz permettront certainement de transformer de façon raisonnable des ressources de faible valeur en ressources de grande valeur, obtenant ainsi des avantages économiques et sociaux plus importants.
Référence:
[1]Tran K N,Witt T,Gidley M J,et al. De la fraisage Sur la protéine de riz extraction in an Cadre industriel [J]. La nourritureChemistry,2018,253: 221.
[2]Setyawati Y Y D,Ahsan S F,Ong L K,et Production totale De colle riz La farine À partir de cassé riz Par l’intermédiaire de ultrasons Extraction assistée d’amylose [J]. Food Chemistry,2016,203: 158-164.
[3]Limberger V M,Brum F FB,Patias L D,et al. Brisures modifiées d’amidon de riz comme substitut de graisse dans les saucisses [J]. ⊑ E Tecnologia De Alimentos,2011,31(3) : 789-792.
[4]Puchongkavarin H,Bergthaller W,Shobsngob S,et al. Caractérisation et utilisation d’amidons de riz modifiés à l’acide in Tablette pharmaceutique Compression [J]. Amidon,2003,55 (10) : 464-475.
[5] Afrc G l.besoins en énergie et en protéines 1981 Joint Joint FAO/oms/UNU expert Consultation [J]. Nutrition Bulletin,2007,12(3) : 138-149.
[6]Hamada J J J S. séparation Et en plus Distribution de la masse moléculaire du riz protéines Par: Siz - exclusion Haute - performance Chromatographie liquide dans un tampon dissociant [J]. Journal De laChroma- Tography A,1996,734(1) : 195-203.
[7]Yang L,Kumagai L,Kawamura H,et Al. Effets De la Protéines de riz de deux cultivars, koshihikariet shunyo, sur le métabolisme du cholestérol et des triglycérides chez les rats adultes et en croissance [J]. Revue de presse De la Agriculture et pêche Produits chimiques La société De la Japon,2007,71 ( 3) : 694-703.
[8]Baccaro S,Bal O,Cemmi A,et Al. Le effet De la Irradiation gamma sur solution aqueuse de protéine de riz [J]. Radiation Physics Et en plusChemistry,2018,146: 1-4.
[9]Rahman A N ° de catalogue° de catalogueF,Genisa J,Dirpan A,et al. Modification de la transformation des grains secs pour le riz La nutrition Produit [J]. IOP Série de conférences: Earth Et en plusEnvironmental Science,2018,157(1) : 12036. [10]Jobin C,Duquette p.l’impact de la vulgarisation agricole sur le comportement des agriculteurs en matière de gestion des nutriments dans la production de riz en Chine: A Niveau du ménage Analyse [J]. Sustainability,2014,6 (10) : 6644-6665.
[11]Wang M. Préparation et propriétés de fuction de l’isolement du riz [J]. Revue de presse De la Agriculture et pêche Et en plus Food Chimie,1999 (47) : 411 — 416.
[12] ce Z Z Y,Hettiarachehy N S,Rath N,et Al. Extraction, dénaturation et propriétés hydrophobes des protéines de farine de riz [J]. Food Sci,2001,66: 229-232.
[13] Wang Yalin, Zhong Fangxu. Etude sur l’extraction alcaline des protéines comestibles des lies de riz [J]. Journal De laWuhan Institute De laChemical Technology, 2001, 23(3): 8-10.
[14] Wang Liying, Jin Yuanyuan, Wang Yanzhen. Etude sur le procédé d’extraction des protéines de riz [J]. Strait Pharmacy, 2011, 23(4) : 13-15.
[15]Xiao Lianrong, Ren Guopu. Progrès de la recherche sur la modification des protéines de riz. Food Et en plusFermentation Industry, 2012, 38(2) : 151-156.
[16] Zhang Juanjuan, Guo Xingfeng, Jiang Chongbin, et autres. Etude Comparative sur l’extraction des protéines du son de riz par différentes protéases [J]. Food Science Et en plusTechnology, 2009, 34(4): 152-154.
[17]Hamada J s.caractérisation des fractions protéiques du son de riz pour concevoir efficace Méthodes de travail De la protéines Solubilisation [J]. céréalesChemistery,1997,74: 662-668.
[18]Shih F F. préparation Et en plus caractérisation De riz protéines Isolats [J]. Journal De lathe American Oil Chemists Society,2000, 77: 885-889.
[19]Tang S H,Hettiarachchy N L,Qi M,et Al. Préparation Et propriétés fonctionnelles De la riz son protéines Isoler [J]. Revue de presse Of Food Science,2003,68: 471-475.
[20]Borgh A V D,Vandeputte G E,Deryck V,et al. Extrctabilité et chromatographie séparation De la Protéines d’endosperme de riz [J]. Cereal Sci,2006,44: 68-74.
[21] Wang Yanling, Zhang Min. Procédé d’extraction et analyse de la composition en acides aminés de l’albumine et de la globuline dans le son de riz dégraissé [J]. Food Industry Science and Technology, 2013, 34(2): 226-230. [22] Cai Sha, He Jianjun, Shi Jianbin, et al. Etude de l’extraction de l’amidon de riz par la méthode alcaline assistée par ultrasons [J]. Food Industry, 2016, 37(10): 12-15.
[23] Liu Haifei, Xiao Zhigang, Wang Na, et al. Etude sur l’extraction assistée par ultrasons et les propriétés de la protéine stabilisée de son de riz [J]. Transactions De lathe Chinese Society De laAgriculture et pêcheEngineering, 2014, 45(11): 235-241.
[24] Cui Suping, Zhang Hongwei, Zuo Yuhu et al. Rapport préliminaire sur l’effet du gel et du dégel et du traitement par ultrasons sur l’amélioration du taux d’extraction des protéines de riz [J]. Chinese Agricultural Science Bulletin, 2008(2): 98-100.
[25]Choi J M,Park C S,Baik M Y,et al.extraction enzymatique de l’amidon de cassé riz En utilisant gel-dégel infusion avec Alimentation - Grade proteas[J]. Starch-Starke,2017,70(1-2) : 1700007.
[26]Ali R, Seyede S M,Seyed A S,et al. Dynamic rheological behavior De larizsonprotein(RBP) : Effects of concentration and temperature[J]. Revue de presse of Cereal Science,2014,60 (3) : Numéro de téléphone: 514-519.
[27] Xi Haiyan, Ou Xiaoqing, Zhang Hui, et al. Etude de l’extraction des protéines de riz par la méthode enzymatique assistée à ultra-haute pression [J]. Grain and Feed Industry, 2007(10): 26-28.
[28] Zhao Congcong, Peng Wen, Zeng Li et al. Effet des différentes tailles de particules sur le taux d’extraction des protéines de riz et la quantité d’alcali utilisée [J]. Grain and Feed Industry, 2009(11): 25-27.
[29] Shi Xueming, Lv Mingrui, Chen Yan, et al. Recherche sur le processus d’amélioration du taux d’extraction des protéines de riz [J]. Grain and Food Industry, 2012, 19(5): 9-11.
[30]Wang T,Xu P C,Chen Z X,et al.modification de la structure du riz protéines Par: leur Interaction avec des isolats de protéines de soja pour concevoir de nouveaux protéines Composites [J]. La nourriture & & Fonction,2018,9 (8) : 4282-4291.
[31] Li Haifei, Gao Jinyan, Yuan Juanli, et al. Progrès de la recherche sur les protéines allergéniques du riz [J]. Food Science, 2014, 35(23): 308-312.
[32] Houston, texas D, Mohammad A. La Purification and Caractérisation partielle de a Majeure globuline Du riz Endosperme [J]. Cereal Chemistry,1970,47: 5-12.
[33]Tran K N,Witt T,Gidley M,et al.Accounting for the effect of degree of milling on rizprotéinesextraction in an industrial setting [J]. Food Chemistry,2018,253: 221-226.
[34]Morita Y,Yoshida c.études sur γ- globuline d’embryon de riz: Partie I. isolement et purification de γ- globuline du riz Embryon [J]. Agricultural and biologique Chimie,1968,32 ( 5) : 664-670.
[35]Tong L T,Fujimoto Y,Shimizu N,et Al. Riz Diminution de la globuline α Cholestérol sérique Concentrations chez les rats ayant reçu un traitement hypercholestérolémique Régime alimentaire and Améliore les performances Lésions athérosclérotiques chez des souris déficientes en apolipoprotéine E [J]. Food Chemistry,2012,132 (1) : 194-200.
[36] Finance, Zhao Nian, Chen Shasha, et al. Recherche et utilisation des protéines de riz [J]. Food Industry Science and Technology, 2007, 28(1): 231-234.
[37] Base génétique de la variation des protéines de stockage des semences de riz ( Albumine, globuline, prolamine et gluteline) Contenu du site révélé Par: À l’échelle du génome Analyse d’association [J]. Frontiers in Plant Science,2018,9:612.
[38]Pedrazzini E,Mainieri D,Marrano C A,et Al. Où Les protéines des graines de céréales proviennent-elles de? [J]. Frontiers in Plant Science,2016,7:1139.
[39]Suresh K,Ganesan K,Kandasamy S,et al., études sur la fonctionnel propriétés of protein concentré of Kappaphycus Alvarezii (Doty) Doty-An comestible Algues [J]. La nourriture Chimie,153: 353-360.
[40] Shi Xiao, Mei Yun. Étude sur la rétention d’eau des protéines d’arachide [J]. Oil and Fat Engineering, 2006, 9: 56-60.
[41] Zhu l L, l S L,Ramaswamy H S,et . Amélioration De fonctions propriétés of riz bran protéines Par: haute Traitement sous pression et leur corrélation avec surface Hydrophobicité [J]. Food & Bioprocess Technology,2017,10(2) : 317-327.
[42]Tang S,Hettiarachchy N S,Horax R,et Al. Propriétés physico-chimiques et fonctionnalité de la protéine de son de riz Hydrolyse préparé à partir de produits stabilisés à la chaleur Son de riz dégraissé avec le Aide au développement Des enzymes[J]. Journal of Food Science,2003,68(1) : 152-157.
[43]Anne K,Baier,Dietrich K,et Al. Influence of haute Pression isostatique on structure and fonctionnel Caractéristiques caractéristiques of Protéine de pomme de terre [J]. Food Research International,2015,77: 753-761.
[44] Wan Hongxia, Sun Haiyan, Liu Dong, et al. Effet de l’homogénéisation dynamique du microjet à ultra-haute pression sur les propriétés fonctionnelles de la protéine de riz [J]. Food Industry Science and Technology, 2015, 36 (16): 155-161, 166.
[45] Sathe S K,Deshpande S S,Salunkhe D K,et Al. Propriétés fonctionnelles du lupin Graines (Lupinus) Protéines mutabilis) and Concentrés de protéines [J]. Journal of Food Science,1982,47(2) : 491-497. [46]Wang Z,Li H,Liang M,et al.Glutelin et prolamin, différents composants de rice Protéine, exercer Différemment dans Activités antioxydantes vitro [J]. Journal of Cereal Science,2016,72: 108-116.
[47] Liu Fang, Xu Zhou, Chen Maolong et al. Effets du traitement alcalin et thermique sur la structure et les propriétés fonctionnelles de la protéine de riz [J]. Food and Machinery, 2018, 34(8): 16-21.
[48] Zhang Jing, Ding Fang, Zou Qingqing, et autres. Effet de l’homogénéisation à haute pression sur les propriétés fonctionnelles et physico-chimiques de la protéine de riz [J]. Food and Machinery, 2016, 32(6): 9-12, 33.
[49]Du Y,Shi S,Jiang Y,et al. Propriétés physicochimiques et émulsion Stabilisation du gluteline de dreg de riz conjugué au κ- carraghénane Par la réaction de Maillard [J]. Journal of the Science of Food and Agriculture,2013,93(1) : 125-133.
[50] l L,Yang X,Zhang Y,et Al. Effets De l’ultrason Et les prétraitements alcalins assistés par ultrasons sur l’enzimolyse et la structure Caractéristiques caractéristiques of rice Protéine [J]. Ultrasonics Sonochemistry,2015,31: 20-28.
[51] Wu Yinghua, Xiang Kaixiang, Ren Fenglian et al. Préparation du film comestible à base de protéines de riz: Process research [J]. Chemical Technology, 2011, 19(4): 14-18.
[52] Shan Chengjun, Chen Zhengxing. Effet des substances lipides sur le film comestible de protéine de riz [J]. Journal of Food and Biotechnology, 2006(4): 89-92.
