Qu’est-ce que la phycocyanine?
Spiruline est un genre du phylum des cyanobactéries, de la classe des cyanophyceae, de l’ordre des organismes segmentés et de la famille des trématophyceae. C’est une algue procaryote filamenteuse, multicellulaire, en spirale à haute teneur en protéines et à reproduction rapide [1,2]. La spiruline comprend diverses souches telles que Arthrospira platensis, Arthrospira maxima et Arthrospira salina. La spiruline est riche en protéines, en matières grasses, en vitamines, en minéraux, en chlorophylle, en β-carotène et en polysaccharides, et est une ressource alimentaire et médicale idéale pour les humains [3].
Spiruline contient de la phycocyanine, une importante protéine pigmentaire légère, qui est principalement composée de phycocyanine (PC), allophycocyanine (APC) et phycoerythrine (PE). Les phycobiliprotéines sont une ressource protéique sûre et non toxique. Non seulement ils sont une ressource précieuse de protéines comestibles et alimentaires dans la nature, mais ils ont également des avantages dans la recherche de la théorie originale de la photosynthèse. Les polysaccharides de spiruline et la phycocyanine sont des substances actives importantes dans la spiruline [4]. Au cours des dernières années, des recherches menées au pays et à l’étranger ont montré que la spiruline a une variété de fonctions, y compris anti-fatigue, anti-rayonnement, anti-viral, anti-tumeur, anti-allergie et des propriétés améliorant l’immunité, ce qui signifie que la spiruline et ses ingrédients actifs ont de larges perspectives d’application dans la recherche et le développement d’aliments fonctionnels [5].
La phycocyanine est un type de pigment auxiliaire photosynthétique généralementTrouvé dans les cellules de cyanobactéries. C’est une protéine de pigment spéciale composée d’un composé de tétrapyrrole à chaîne ouverte et d’une protéine de déshydrogénase liée ensemble par une liaison de chaîne de soufre [6]. Ses recherches théoriques et ses applications ont fait l’objet d’une large attention au cours des dernières années. La teneur en phycocyanine dans la spiruline est aussi élevée que 10% à 20%, et c’est un pigment naturel important pour la photosynthèse dans les cellules de spiruline. Il peut transférer de préférence l’énergie lumineuse au photosystème II avec une efficacité de presque 100% pendant la photosynthèse [7, 8]. La phycocyanine peut être largement utilisée comme pigment naturel dans des industries telles que l’alimentation, les cosmétiques et les colorants. La phycocyanine possède également une forte fluorescence et peut être utilisée pour fabriquer des réactifs fluorescents, des sondes fluorescentes, des traceurs fluorescents, etc., qui sont utilisés dans les domaines de recherche en médecine clinique, en immunochimie et en génie biologique [9, 10]. En tant qu’ingrédient physiologiquement actif important, il peut également être transformé en médicaments pour les soins de santé. La phycocyanine est également un photosensibilisant idéal sans effets secondaires toxiques [8].
En raison des bonnes perspectives de développement des phycobiliprotéines et de leur teneur élevée en spiruline, la recherche sur les phycobiliprotéines dans la spiruline est devenue un point critique dans la recherche sur les protéines d’algues. Cet article présente les progrès de la recherche de spiruline phycobiliprotéines au cours des dernières années en termes d’extraction, de purification, de propriétés physico-chimiques, d’activité physiologique, etc.
1 Extraction
L’extraction de spiruline phycocyanine est souvent divisée en deux processus: la dissolution des protéines et la précipitation des protéines. La phycocyanine est une protéine intracellulaire. Pour le dissoudre, la paroi cellulaire et la membrane cellulaire doivent d’abord être brisées de sorte qu’il se dissout dans la solution d’extraction à un état dissous. Les recherches actuelles indiquent que l’extraction de la protéine spiruline est encore au stade de la recherche expérimentale, et les méthodes d’extraction ne sont pas les mêmes. Zheng Jiang [11] a résumé les méthodes de rupture cellulaire comme suit: congélation et décongélation répétées, traitement chimique par réactif, gonflement, ultrasons et broyage des tissus. Il existe 5 méthodes, et les méthodes de précipitation des protéines sont: salage, cristallisation, précipitation ponctuelle isoélectrique et ultrafiltration.
1.1. - le système Parmi les méthodes de rupture cellulaire, la méthode de gonflement a un cycle d’extraction long, et la méthode ultrasonique a un faible taux d’extraction. Par conséquent, les méthodes les plus couramment utilisées sont la méthode de congélation et de décongélation répétées et la méthode de traitement chimique par réactif, mais il existe également certaines différences entre les deux. Lin Hongwei [12] et al. ont utilisé le sulfate de dodécyle de sodium (SDS) pour détruire la membrane cellulaire d’arthrospira platensis afin d’extraire les phycobiliprotéines, avec un taux d’extraction allant jusqu’à 98%, ce qui était significativement meilleur que le groupe témoin extrait par la méthode de gel et de dégel. Zhang Yifang [13] et d’autres ont utilisé une combinaison de KCl et de lysozyme pour extraire les phycobiliprotéines des parois cellulaires de la spiruline, obtenant un taux de rupture de la paroi de plus de 95%. Comparativement à la méthode de gel et de dégel, ils ont conclu que la méthode de gel et de dégel ne convient qu’à la préparation de petites quantités d’échantillons et qu’il est difficile de geler et de dégeler rapidement de grandes quantités d’échantillons. La méthode de réactif chimique rend plus difficile de purifier la protéine plus tard en raison de l’addition de réactifs chimiques, et un mauvais fonctionnement peut facilement causer la dénaturation de la protéine. La méthode de gel-dégel est simple et pratique à utiliser. Par conséquent, la méthode de gel et de dégel est plus couramment utilisée dans les expériences pour extraire de petites quantités de phycobiliprotéines.
1.2. - En fonctionnement réel, plusieurs méthodes sont souvent utilisées en combinaison pour dissoudre les phycobiliprotéines autant que possible. Par exemple, Gao Tianrong [14] et Wang Yong [15] ont utilisé la congélation et la décongélation répétées et les ultrasons pour briser les parois cellulaires de la spiruline. Lin Hongwei [12] et d’autres ont utilisé une méthode de lavage et de congélation cyclique et de décongélation pour extraire spiruline phycobiliprotéines. Les résultats ont montré que le rendement d’extraction en utilisant Tween 20 comme réactif d’extraction était de 65,1 %, ce qui est supérieur à celui de la méthode de congélation et de décongélation cyclique en solution tampon.
Après la rupture cellulaire, la phycobiliprotéine se dissout dans la solution d’extraction. À ce moment, il est très important de choisir une méthode appropriée de précipitation. La méthode de précipitation ponctuelle isoélectrique utilise la propriété des protéines ayant la solubilité la plus faible à leur point isoélectrique. En ajustant le pH de la solution au point isoélectrique de la phycobiliprotéine, la solubilité de la phycobiliprotéine est réduite et elle précipite. Zhang Yifang [13] et Tang Zhaohui [16] ont utilisé cette méthode pour précipiter la phycocyanine. Cependant, on croit généralement que la phycocyanine est sensible au pH, et un mauvais contrôle du pH pendant la précipitation peut facilement causer la dénaturation des protéines. La littérature fait davantage état de l’utilisation de salting-out pour précipiter la phycocyanine, et son effet de précipitation est également généralement reconnu.
La solution de sulfate d’ammonium est une solution saline couramment utilisée. Zhang Yifang [13] et d’autres ont également utilisé des solutions de sel telles que le sulfate de magnésium, l’hydrogène phosphate de diammonium et le dihydrogène phosphate d’ammonium pour comparer avec la solution de sulfate d’ammonium pour le salage. Les résultats ont montré que le salage au sulfate d’ammonium était efficace, tandis que les autres méthodes de salage étaient moins efficaces. Cependant, il existe diverses opinions sur la concentration de salage du sulfate d’ammonium. La plupart du temps, une solution de sulfate d’ammonium saturé à 50% est utilisée pour la précipitation [4,12,17], mais certains utilisent une saturation de 30% à 60% [15,18], et Lin Hongwei [19,20] utilise même des solutions de sulfate d’ammonium à 70% ou 80%. Hu Yibing [21] et d’autres ont utilisé des solutions de sulfate d’ammonium à différentes concentrations pour établir une méthode de salting-out par gradient pour séparer et purifier les phycobiliprotéines du dinoflagellate, avec de bons résultats. H. : W. Siegleman [22] croit que le salage avec des solutions de sulfate d’ammonium de différentes concentrations peut également séparer les phycobiliprotéines des autres phycobiliprotéines, tandis que Peng Weimin [23] croit qu’il est impossible de séparer les phycobiliprotéines des autres phycobiliprotéines par salage au sulfate d’ammonium. Néanmoins, l’extraction des phycobiliprotéines de spiruline implique toujours un traitement au sulfate d’ammonium pour obtenir un extrait brut de phycobiliprotéines.
2 méthodes de Purification
L’extrait de protéine spiruline a une teneur élevée en protéines d’impureté, et le rapport de pureté (A620/A280) de la phycocyanine doit être supérieur à 4,0 pour avoir une valeur pratique [11]. Par conséquent, l’extrait brut doit être séparé et purifié pour éliminer les protéines d’impureté et augmenter la pureté de la phycocyanine. Les méthodes de purification actuellement mentionnées dans la littérature comprennent la chromatographie sur colonne d’hydroxyapatite, la chromatographie sur gel, l’échange d’ions et la chromatographie sur colonne de terre diatomée, moins couramment utilisée. Dans les applications pratiques, il est souvent nécessaire d’utiliser deux ou plusieurs méthodes en même temps pour obtenir de meilleurs résultats.
Wei Ping [18] et al. ont passé l’extrait brut de phycocyanine à travers les colonnes d’adsorption DEAE-Sephadex A-25 et hydroxyapatite (HA), respectivement, puis ont élué la fraction de phycocyanine une fois de plus à travers une colonne HA et l’ont passé à travers une colonne G-150 pour extraire la phycocyanine d’arthrospira maxima. Les résultats montrent qu’une phycocyanine de qualité réactif avec un rapport de pureté allant jusqu’à 4,18 peut être obtenue en utilisant une colonne d’hydroxyapatite secondaire maison, et une phycocyanine avec un seul composant peut être obtenue par une autre chromatographie sur colonne G-150.
Hu Yibing [21] et d’autres ont utilisé la chromatographie à l’hydroxyapatite et la chromatographie sur gel Sephadex G-100 pour obtenir la phycocyanine avec un rapport de pureté supérieur à 5,0. Yin Gang [24] et d’autres ont utilisé la chromatographie sur gel de Sephacryl S-200 et la chromatographie sur colonne d’hydroxyapatite pour isoler et purifier la phycocyanine de Spirulina platensis cultivée artificiellement, obtenant la phycocyanine pure. Zhang Chengwu [4] et d’autres ont purifié la phycobiliprotéine deux fois par chromatographie sur colonne HA, puis l’ont purifiée une nouvelle fois par chromatographie sur colonne Sephadex G-100 et filtration pour obtenir une phycobiliprotéine électrophorétiquement pure. Yin Gang [25] et d’autres ont également étudié l’utilisation de DEAE Sepharose pour l’échange d’ions et l’adsorption d’hydroxyapatite pour isoler et purifier les phycobiliprotéines de Spirulina platensis. Les phycobiliprotéines ont été identifiées comme étant électrophorétiquement pures par focalisation isoélectrique. Yin Gang [26] et d’autres ont utilisé l’hydroxyapatite et le Sephadex G-100 pour la chromatographie sur colonne afin d’isoler et de purifier la phycobiliprotéine avec un rapport de pureté de 4,71.
Peng Weimin [23] et d’autres ont utilisé la chromatographie sur colonne d’hydroxyapatite pour purifier la phycobiliprotéine à partir de la spiruline afin d’obtenir la phycobiliprotéine avec une grande pureté. Lin Hongwei [19,20] et al. ont d’abord utilisé une colonne de diatomite 545 pour éluer fractionnellement, puis ont utilisé un échange d’ions DEAE-cellulose pour purifier la spiruline pour obtenir la phycocyanine avec un rapport de pureté de 4,1. Zhang Jianping [27] et d’autres ont d’abord utilisé la chromatographie sur colonne d’hydroxyapatite, puis la chromatographie sur gel de dextran Sephadex G-150 pour obtenir une phycocyanine plus pure. Wang Yong [15] et d’autres ont étudié et établi une procédure de séparation et de purification pour Sephadex G-200, DEAE-Sephadex A-25, HA et Sephadex G-200. Les résultats de cette méthode étaient idéaux, l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) montrant une seule bande électrophorétique et un rapport de pureté allant jusqu’à 14, brisant ainsi la valeur maximale de 10 précédemment rapportée tant au pays qu’à l’étranger. C’est aussi un exemple typique de l’utilisation combinée de multiples méthodes de purification.
3. Recherche sur les propriétés physico-chimiques
En raison des vastes perspectives d’application des phycobiliprotéines, l’étude de leurs propriétés physico-chimiques est devenue un sujet important dans le développement de la spiruline. Ces dernières années, la recherche sur les phycobiliprotéines s’est penchée sur la composition moléculaire et des progrès significatifs ont été réalisés dans l’étude d’autres propriétés physico-chimiques.
3.1 recherches sur les propriétés spectrales
La spectroscopie est l’une des caractéristiques importantes des phycobiliprotéines, et l’étude des propriétés spectroscopiques fournit une base importante pour l’identification de spiruline phycobiliprotéines. En même temps, l’absorption maximale peut également être utilisée pour la détermination de la teneur en protéines, fournissant une méthode simple et efficace pour le contrôle de qualité des produits phycobiliprotéines. Cependant, en raison des différences de phycobiliprotéine entre les différentes souches de spiruline et la pureté différente des échantillons de phycobiliprotéine utilisés par les chercheurs, il existe également des différences dans les propriétés spectroscopiques rapportées.
Yin Gang [26] et d’autres ont montré que le spectre ultraviolet-visible de spirulina platensis phycocyanine a des pics d’absorption caractéristiques à des longueurs d’onde de 278 nm, 360 nm, et 620 nm. Wei Ping [18] et d’autres ont constaté qu’après purification, la phycocyanine de Spirulina maxima a des pics d’absorption caractéristiques à 620 nm et 348 nm après balayage avec UV-Vis. Zhang Chengwu [4] et d’autres ont mesuré la longueur d’onde d’absorption maximale de la phycocyanine purifiée de Spirulina platensis à 620 nm par balayage avec UV-Vis. Peng Weimin [17] et al. ont mesuré que le pic maximal d’absorption visible de la phycocyanine de Spirulina platensis était de 620 nm à l’aide d’un spectrophotomètre UV-visible, et que son pic d’émission de fluorescence à la température ambiante était de 645 nm à l’aide d’un spectrophotomètre de fluorescence.
Wang Yong [15] et d’autres ont constaté que la longueur d’onde d’absorption de la phycocyanine dans la spiruline tolérante au sel à pH 7,0 est de 615 nm, et que lorsque le pH diminue, le pic d’absorption visible maximum de la phycocyanine passe à une longueur d’onde bleue, et un changement rouge lorsque le pH augmente; Le pic d’excitation de fluorescence de la phycocyanine dans des conditions neutres a deux pics à 590 nm et 635 nm, et le pic d’émission de fluorescence n’a qu’un pic à 650 nm. Zhang Erxian [28] et d’autres ont déterminé que le pic d’absorption maximum de la phycocyanine est de 625 nm et que son pic d’émission de fluorescence est de 648 nm. Yin Gang [24,26] et d’autres ont également effectué la spectroscopie infrarouge sur les phycobiliprotéines et ont constaté que les phycobiliprotéines ont des pics d’absorption à 3200, 1650, 1550, 1100, 1050 et 650 cm-1, ce qui fournit une base plus riche pour l’identification des phycobiliprotéines.
3.2 composition en acides aminés des phycobiliprotéines
L’étude de la composition en acides aminés de la protéine est propice à une exploration plus approfondie de la structure interne et des groupes actifs des phycobiliprotéines, et fournit également une base théorique pour d’autres propriétés des phycobiliprotéines. Yin Gang [24,26], Liu Qifang [29], Li Jianhong [9], et d’autres ont tous étudié la composition en acides aminés des phycobiliprotéines dans la spiruline. Les résultats montrent que la composition en acides aminés des phycobiliprotéines dans la spiruline de différentes souches est fondamentalement la même.
Zhang Chengwu [4] et d’autres ont analysé la composition en acides aminés et le contenu de la phycobiliprotéine de spirulina platensis et ont conclu que, à l’exception du tryptophan, qui n’a pas été mesuré, la phycobiliprotéine contient 14 acides aminés, seulement des quantités traces d’histidine et de proline, et manque de méthionine. Peng Weimin [17] a utilisé la chromatographie liquide à haute performance pour analyser la composition en acides aminés de la phycocyanine dans Spirulina platensis. Les résultats ont montré que la composition en acides aminés de la phycocyanine et de la phycocyanine était similaire, la phénylalanine étant la plus abondante, suivie de l’acide aspartique, de l’acide glutamique et de la tyrosine, tandis que la proline et l’histidine étaient moins abondantes. Dans le même temps, le rapport des acides aminés acides aux acides aminés de base dans la phycocyanine est de 2,14, ce qui est plus élevé que le 1,92 dans les autres phycocyanines. Par conséquent, la phycocyanine est considérée comme une protéine acide, ce qui explique également pourquoi le point isoélectrique de la phycocyanine est inférieur à celui des autres phycocyanines, tel que rapporté dans la littérature [29].
3.3 caractérisation biochimique
3.3.1 point isoélectrique
Le point isoélectrique est l’une des propriétés les plus importantes des protéines. Les points isoélectriques rapportés de spiruline phycocyanine varient, mais tous sont entre 3,4 et 4,8 [4,13,24,26,29]. Cela peut être dû aux différences dans les propriétés de la phycocyanine dans différentes souches de spiruline, et une autre raison est que la phycocyanine de différentes purités affecte la cohérence des résultats de mesure. Les résultats de la recherche ont également révélé que le point isoélectrique de la phycocyanine est généralement inférieur à celui des autres phycocyanine, ce qui peut être lié à la composition des acides aminés dans la protéine [17].
3.3.2 etude des sous-unités de la phycocyanine
Les recherches actuelles suggèrent que les phycobiliprotéines sont constituées de deux sous-unités de poids moléculaire différent, α et β, et sont habituellement des hexamers de deux sous-unités (αβ)6 [15]. Cependant, il existe actuellement des opinions différentes sur le poids moléculaire des sous-unités. Zhang Chengwu [4] et al. ont utilisé l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide de sulfate-dodécyle de sodium à 12% (SDS-PAGE) pour analyser les phycobiliprotéines purifiées. Ils ont découvert que la phycobiliprotéine de Spirulina platensis se compose de deux sous-unités, α et β, et que leurs poids moléculaires sont 14 500 μ et 15 000 μ, respectivement. Zhang Erxian [28] a mesuré les poids moléculaires des deux sous-unités de la phycobiliprotéine à 1 4900μ et 17200μ. Peng Weimin [17] a effectué une analyse de régression en utilisant le taux de migration relatif (X) d’une protéine standard et le logarithme de son poids moléculaire correspondant (Y) comme paramètres. L’équation de régression résultante est: Y = 1,0228x + 5,1255 (R2 = 0,9889). Le poids moléculaire calculé de la sous-unité α de la phycobiliprotéine dans la spiruline à chapeau écorché est d’environ 16,3 K D, et le poids moléculaire de la sous-unité β est d’environ 18,9 K D, ce qui est similaire aux rapports dans la littérature [30, 31].
3.4 stabilité de la phycobiliprotéine
Zhang Yifang [13] estime que la phycocyanine est stable en dessous de 40°C. A 45°C, son pigment commence à se décomposer, la densité optique de la solution diminue graduellement, et à 50°C, la densité optique diminue rapidement. A 70°C, la densité optique de la solution est inférieure de 75% à la valeur initiale. Une solution sucrée peut améliorer la stabilité thermique de la phycocyanine. La lumière a un effet relativement faible sur la phycocyanine. Après 60 heures d’exposition à la lumière à 5000 lux, la densité optique de la solution de pH 5 reste inchangée. Des études ont également montré que les phycobiliprotéines sont stables entre pH 4,0 et 8,5, sans changement de densité optique. La couleur de la solution s’éclaircit lorsque le pH est supérieur à 8,5 ou inférieur à 4,0. Les résultats de recherche ci-dessus montrent que les phycobiliprotéines sont sensibles à la température et au pH mais pas à la lumière. Cette découverte est d’une grande importance pour le contrôle des conditions d’extraction, de purification et de conservation des phycobiliprotéines.
4 recherche sur l’activité physiologique
La phycocyanine est l’un des ingrédients actifs importants de la spiruline. La recherche clinique a montré que la phycocyanine dans la spiruline peut améliorer le corps et#39; S système immunitaire, favorisent la régénération des cellules animales et inhibent la croissance des cellules cancéreuses [32]. Il est donc très important de poursuivre l’étude de l’activité physiologique de la phycocyanine. À l’heure actuelle, la recherche porte principalement sur l’étude de l’activité anticancéreuse, et des progrès ont été réalisés dans l’étude d’autres activités.
4.1 recherche sur l’activité anticancéreuse
Dong Qiang [33] et d’autres ont étudié l’activité anticancéreuse de la phycocyanine (PC) sur les cellules HeLa en utilisant deux méthodes. L’expérience a prouvé que la PC a un effet inhibiteur significatif sur la croissance des cellules HeLa, et lorsque la concentration de PC est de 80 mg·L-1, le taux d’inhibition des cellules cancéreuses atteint 31,0%. Shen Haiyan [34] et d’autres ont utilisé une méthode de culture en gélose semi-solide et un essai MT T pour déterminer l’effet de spiruline phycocyanine sur la croissance des lignées cellulaires HL-60, K-562 et μ-937 de la leucémie humaine. Les 3 types de cellules tumorales ont été traités avec différentes concentrations de spiruline phycocyanine dans des conditions de culture in vitro. Les résultats ont montré que spiruline phycocyanine avait un degré variable d’effet inhibiteur sur les 3 types de cellules tumorales, et il y avait un effet concentration-dose, avec un fort effet inhibiteur à des concentrations élevées. Guo Baojiang [35] et d’autres ont étudié l’effet inhibiteur de la phycocyanine sélénisée extraite de Spirulina platensis cultivée enrichie en sélénium sur les cellules cancéreuses du foie. Guo Baojiang [36] et d’autres ont également étudié l’effet inhibiteur de la phycocyanine photo-immobilisée sur la lignée cellulaire du cancer du foie in vitro 7402. L’expérience a montré que lorsque la concentration initiale de phycocyanine immobilisée était de 20μg/w ell, le taux d’inhibition de 7402 cellules atteindait 55%. À mesure que la concentration continuait d’augmenter, le taux d’inhibition des cellules cancéreuses diminuait. Lorsque la concentration de phycocyanine a atteint 0,5mg /w ell et 1mg/w ell, le taux d’inhibition a rebondi à 55% et 66%.
4.2 autres activités recherche
Spiruline phycocyanine a également une certaine activité dans d’autres domaines. Wang Yuanxun [37] et d’autres ont constaté que l’alimentation des souris avec la phycocyanine de spiruline extraite améliorait considérablement l’endurance à l’exercice. Zhang Chengwu [38] a prouvé dans une expérience animale que spiruline phycocyanine a des effets anti-radiation, et les résultats ont également montré que la phycocyanine peut favoriser le rétablissement de la fonction hématopoïétique chez les animaux irradiés. Tang Mei [39] et d’autres ont constaté que la phycocyanine peut favoriser la prolifération induite par le ph des lymphocytes rate normaux de souris, améliorer la capacité hémolytique des cellules formant des taches et le contenu d’hémolysin dans le sérum, et résister de manière significative aux dommages de l’hydrocortisone au corps et#39; S fonction immunitaire.
Zhao Jingquan [40] et d’autres ont utilisé la cinétique de réaction concurrentielle pour étudier l’effet de pioche de la phycocyanine dans la spiruline contre les radicaux hydroxyles. Les résultats ont montré que la phycocyanine a un fort effet de piégeage sur les radicaux hydroxyles, et la constante mesurée du taux de réaction de piégeage se situait entre (2,8-5,6) × 109L · mol-1 · S-1. Tang Mei [41] et d’autres ont étudié l’effet de la spiruline phycocyanine (PC) sur la fonction des lymphocytes périphériques humains. Les résultats ont montré que la PC peut favoriser l’effet de l’pvvih sur la stimulation de la transformation des lymphocytes, et qu’il existe une relation dose-dépendante. PC peut restaurer la capacité des lymphocytes T à former des rosettes E après des dommages de cyclophosphamide, en particulier la capacité de former des rosettes E actives (Ea).
Des études expérimentales ont montré que spiruline phycocyanine a des activités physiologiques telles que anti-tumeur, anti-rayonnement, anti-fatigue, amélioration de l’immunité et le piochement des radicaux libres, qui fournit une base importante pour la prise de décision dans le développement de spiruline dans les domaines des aliments fonctionnels et des produits pharmaceutiques.
5 recherche sur les produits de phycocyanine [42,43]
La phycocyanine est un ingrédient actif important dans la spiruline, et ses propriétés physiques et chimiques uniques sont appréciées dans la recherche de développement de produits. L’école des Sciences de la vie de l’université de pékin a utilisé la boue de spiruline pour préparer et purifier les monomères de phycocyanthine, qui ont été couplés avec des anticorps DFI purifiés. Les conjugués ont ensuite été purifiés pour obtenir des anticorps marqués par la phycocyanine sous forme de sondes fluorescentes. L’institut de métallurgie chimique de l’académie chinoise des Sciences et l’institut d’océanologie de l’académie chinoise des Sciences ont également effectué des recherches sur le développement de marqueurs fluorescents et de réactifs diagnostiques pour les phycobiliprotéines, ainsi que des recherches sur les réactifs diagnostiques et les trousses diagnostiques (techniques de dépistage, de marquage et de détection des réactifs fluorescents). On espère obtenir une technologie et une trousse de diagnostic populaire de l’antigène de surface du virus de l’hépatite B étiquetée par la phycobiliprotéine qui peut remplacer d’autres marqueurs fluorescents et des marqueurs enzymatiques. Dans le même temps, la protéine spiruline a fait de grands progrès dans la recherche alimentaire, en particulier la recherche sur les aliments fonctionnels. Il existe déjà plus de 10 types de spiruline comprimés et capsules en Chine, qui ont été approuvés par le ministère de la santé en tant que produits de santé selon différentes fonctions. Cependant, l’extraction de la protéine de spiruline étant encore au stade de la recherche expérimentale, il n’existe pas de procédé approprié pour la production industrielle, rendant la protéine de spiruline coûteuse et limitant son application dans une certaine mesure.
6 Conclusion
La recherche sur la spiruline en Chine a commencé dans les années 1970. Bien qu’il y ait eu des développements importants au cours des 30 dernières années, la plupart des recherches en sont encore au stade de laboratoire. Selon la littérature, il est difficile d’extraire et de purifier l’ingrédient actif spiruline phycocyanine, et il faudra un certain temps pour développer un processus de production mature. Il n’y a pas non plus beaucoup d’aliments fonctionnels à base de spiruline phycocyanine, et la recherche et le développement dans le domaine pharmaceutique est encore à ses balbutiements. Par conséquent, au cours des prochaines années, la recherche et le développement de la phycocyanine se concentreront sur les domaines suivants: 1. Explorer une méthode de production industrielle de grandes quantités de phycocyanine pour réduire son coût et favoriser son développement et son utilisation généralisées. 2. Sur la base des résultats de la recherche sur l’activité de la phycocyanine, étendre le développement de la phycocyanine des aliments fonctionnels aux produits pharmaceutiques et le développement de réactifs de diagnostic médical pour développer davantage sa valeur d’utilisation. Troisièmement, continuer à mener des recherches approfondies sur les propriétés physiques et chimiques de la phycocyanine et établir une méthode de contrôle de qualité solide pour fournir l’assurance de la qualité pour la recherche et la production de produits de la phycocyanine, en particulier les produits pharmaceutiques.
Références:
[1] Yao Baozhen. Évaluation nutritionnelle et fonction de promotion de la santé de la spiruline [J]. Food Research and Development, 1998, 6(2): 2.
[2] He Jia, Zhao Qimei, et al. Recherche sur la stabilité de spiruline phycocyanine [J]. Acta Biologica Sinica, 1998, 15(5): 17.
[3] Claudio S, production de masse de spiruline [J], Experientia, 1982, 38: 40-43.
[4] Zhang Chengwu, Zeng Zhaqi, et al. Isolation, purification et propriétés physicochimiques de spirulina platensis phycobiliprotéines [J], Natural Product Research and Development, 1996, 8(2): 29-34.
[5] Hou Jianshe, Xue Fengzhao, et al. The main physiological regulatory functions of spirulina [J], Food Research and Development, 2001, 22 (1): 31-34.
[6] Yi Guoliang, Jiang Lijin. Model reaction of algal phycobiliprotein biosynthesis [J], Acta Chimica Sinica, 1991, (49): 94-97.
[7] Zeng Fanjie, Lin Qishan, et al. Isolement et caractérisation de la r-phycoerythrine de l’algue rouge Porphyra dentata [J], Acta Biochimica et Biophysica Sinica, 1992, 24 (6): 545-551.
[8] Glazer A N. un complexe macromoléculaire optimisé pour le transfert d’énergie lumineuse [J]. Biochim Biophys Acta, 1984, 768: 29-51.
[9] Li Jianhong, Tai Zihou, et al. Propriétés de la grande spiruline phycobiliprotein [J]. Journal of Nanjing University, 1996, 32(1): 59-63.
[10] Zhang Chengwu, Yin Zhimin, et al. Development and utilization of phycobiliproteins [J], Chinese Journal of Marine Drugs, 1998 (4): 26-29.
[11] Zheng Jiang. Research progress in the extraction and purification of phycobiliprotein [J], Food Science, 2002, 23 (11): 159-161.
[12] Lin Hongwei, Wu Zhengqing, et al. A new process for extracting spirulina blue protein [J], Guangxi Chemical Industry, 1997, 26(4): 5-7.
[13] Zhang Yifang, Liu Xuchuan, et autres. Extraction and stability test of spirulina protein [J], Journal of Yunnan University (Natural Science Edition), 1999, 21(3): 230-232.
[14] Gao Tianrong, Wei Xiaokui, et al. Research on the comprehensive utilization process of spirulina [J], Journal of Yunnan Normal University, 2002, 22(2): 42-43.
[15] Wang Yong, Qian Kaixian, et al. Research on the separation and purification of high-purity phycocyanin and its spectral characteristics [J], Progress in Biochemistry and Biophysics, 1999, 26(5): 457-460.
[16] Tang Zhaohui, Jiang Jialun. Rapport préliminaire sur l’extraction et la caractérisation des phycobiliprotéines de spirulina platensis [J].
[17] Peng Weimin, Shang Shutian, et al. Etude des propriétés des phycobiliprotéines de spirulina platensis [J].
[18] Wei Ping, Li Huan et al. Extraction et purification de la phycocyanine de spiruline maxima [J]. Journal of Nanjing University of Chemical Technology, 1999, 21(3): 62-64.
[19] Lin Hongwei, Qin Haicuo, et al. A new process for the extraction and purification of phycobiliproteins from Spirulina platensis [J], Fine Chemicals, 1998, 15(1): 18-20.
[20] Lin Hongwei, Liang Hong. Séparation et purification des phycobiliprotéines de Spirulina platensis [J], Guangxi Chemical Industry, 2002, 31(1): 30-31.
[21] Hu Yibing, Hu Hongjun et al. Research on the large-scale extraction and purification of phycobiliproteins from a spiruline rich in phycobiliproteins [J], Wuhan Botanical Research, 2002, 20 (4): 299-302.
[22] Siegelman H W, Kycia J H. Algal biliproteins: handbook of phycological methods (édité par Johan A H) [J]. Combridge university press, 1978, 71-79.
[23] Peng Weimin, Shang Shutian, et al. Extraction of phycobiliproteins from the dinoflagellate Sp.~D (Spirulina platensis) [J], Food Science, 1999 (6): 48-49.
[24] Yin Gang, Liu Zheng et al. Isolement, purification et caractérisation des phycobiliprotéines du dinoflagellate Spirulina platensis [J], Journal de l’université de Tsinghua (Sciences naturelles), 1999, 39 (6): 20-22.
[25] Yin Gang, Yin Jin, et al. Study on the purification of phycobiliprotéines from spiruline by anion exchange and hydroxyapatite chromatography [J], Ion exchange and Adsorption, 2000, 6 (2): 128-133.
[26] Yin Gang, Li Hui, et coll. Séparation et purification des phycobiliprotéines et des polysaccharides de spiruline et caractéristiques du produit [J], Fine Chemicals, 1999, 16 (2): 10-13.
[27] Zhang Jianping, Zhang Jingmin et al. Isolement et caractérisation structurelle de la R-phycoerythrin [J], Biophysical Journal, 1997 (6): 173-178.
[28] Zhang Erxian, Chen Yanli et al. Purification des phycobiliprotéines de Spirulina platensis et leur scavenging of free radicals [J], Taiwan Strait, 1999, 18 (2): 172-176.
[29] Liu Qifang, Wang Houle et al. Isolement et caractérisation des phycobiliprotéines de Spirulina salina [J], Acta Hydrobiologica Sinica, 1988, 12 (2): 146-153.
[30] HIL DITCH C M, SMITH A J, et al. Phycocyanin from the cyanobacterium aphanothece halophytic [J], Phytochemistry, 1991, 30(11): 3515-3517.
[31] XIA A D, ZHOU J C, et al. Energy transfer kinetics in phyconyanin from cyanobacterium w estiellopsis prolific studying by pump-probe techniyues [J], Biochemical and Biophysical Research Communications, 1991, 179(1): 558-564.
[32] Schwarty J L, Shkiar G. inhibition de la croissance et destruction des cellules cancéreuses de la bouche par des extraits de spiruline [J]. Proc Amer Acad Oral Pathol, 1986, 40: 23-27.
[33] Dong Qiang, Qian Kaixian, et al. Research on the anticancer activity of phycocyanin [J], Journal of Zhejiang University (Engineering Science), 2001, 35 (6): 672-675.
[34] Shen Haiyan, Wang Xixia et al. Effet de spiruline phycocyanine sur la croissance des lignées cellulaires de leucémie humaine HL-60, K-552 et μ-937 [J]. Marine Science, 2000, 24 (1): 45-48.
[35] Guo Baojiang, Wu Yanqing. Research on the anti-liver cancer effect of selenized phycocyanin as a biomaterial [J], Journal of South China Normal University (Natural Science Edition), 2001 (3): 40-44.
[36] Guo Baojiang, Xu Hede et al. The inhibitory effect of photo-immobilise phycocyanin on The in vitro liver cancer 7402 [J], Ion Exchange and Adsorption, 2000, 16 (6): 547-552.
[37] Wang Yuanxun. Research on Spirulina to improve exercise tolerance [J], Journal de la société chinoise des sciences du sport, 1985, 4: 20-21.
[38] Zhang Chengwu, Zeng Zhaqi et al. Effet protecteur du polysaccharide de spirulina platensis et de la phycocyanine sur la maladie aiguë des rayonnements chez les souris [J], Journal of Nutrition, 1996, 18(3): 327-330.
[39] Tang Mei, Jin Ying et coll. The effect of spirulina phycocyanin on The immune function of mice, Journal of Jinan University (Natural and Medical Sciences) [J], 1998, 19 (5): 93-97.
[40] Zhao Jingquan, Zhang Jianping. Etude de la cinétique de réaction des phycobiliprotéines avec les radicaux hydroxyles par photolyse pulsée [J]. Science Bulletin, 2000, 45(1): 32-36.
[41] Tang Mei, Jin Ying et al. The effects of spirulina chlorophyllin and algin on The function of human peripheral blood lymphocytes [J], Journal of South China Normal University (Natural Science Edition), 1998 (4): 63-67.
[42] Li Dingmei. Aperçu et perspectives du développement de la Chine#39; S industrie des microalgues (1) [J]. Grain and Feed Industry, 2001, (5): 26-27.
[43] Hou Jianshe. The development and current situation of spirulina food research and development in China [J]. Food Research and Development, 2000, 21(4): 23-26.