Qu’est-ce que la poudre de protéine de riz?

riz is one De laLe conseil des ministresworld' S aliments de base, et plus de la moitié du monde et#39; S populatiSur leet plus des deux tiers de la Chine#Le riz est la principale source alimentaire de la population. Par conséquent, la protéine de riz est une source importante de protéines chez les gens et#39; S régimes alimentaires. La Chine possède une grande superficie de rizières et la La productionannuelle de riz est de 180 milliards de kilogrammes. En plus de fournir des personnes&#Le riz transformé à partir de ces rizières est également utilisé comme matière première pour la fermentation du glutamate monosodique et la production de sucre amidon.

Ces liaisons de transformation produisent une grande quantité de sous-produits tels que le son et les résidus de riz. Le son de riz est riche en nutriments, avec une teneur en protéines d’environ 12%, et la teneur en protéines du son de riz dégraissé peut atteindre 18%. La teneur en protéines des résidus de riz est supérieure à 40%, communément appelée poudre de protéine de riz et concentré de protéine de riz (RPC). Ils sont tous de précieuses ressources en protéines. Les pays étrangers attachent une grande importance au développement et à l’utilisation du riz et du son de riz, et ont produit des aliments nutritifs et des cosmétiques à haute valeur ajoutée. Dans le passé, ils étaient utilisés comme alimentation animale en Chine, et les ressources n’étaient pas utilisées rationnellement. Ces dernières années, le pays y a accordé une grande importance et certaines institutions et entreprises de recherche scientifique ont intensifié leurs efforts de recherche et de développement. Cet article présente les derniers progrès de la recherche sur le riz et la protéine de son de riz au pays et à l’étranger au cours des dernières années du point de vue du développement et de l’utilisation.

1 Structure, composition et propriétés de la poudre de protéine de riz

Comprendre la structure, la composition et les propriétés de la poudre de protéine de riz est la base de son développement et de son utilisation. Il existe de nombreux types de protéines de riz, qui sont généralement classées en fonction de leurs caractéristiques de solubilité. La fraction protéique obtenue en extrayant d’abord la protéine du riz ou du son de riz avec de l’eau est appelée albumine; La fraction protéique obtenue en extrayant le résidu avec une solution saline diluée est la globuline; La fraction extraite avec l’éthanol à 75% est une protéine soluble dans l’alcool, et finalement la protéine dans le résidu ne peut être dissoute qu’avec de l’acide ou de l’alcali, qui sont collectivement appelés protéines solubles dans l’acide et protéines solubles dans l’alcali, respectivement.

Le Gluten et les protéines solubles dans l’alcool sont également appelées protéines de stockage. Ils sont les principaux composants protéiques du riz, le gluten représentant plus de 80% des protéines totales et les protéines solubles dans l’alcool représentant environ 10%. La teneur en albumines et globulines est extrêmement faible. Ce sont les protéines physiologiquement actives du riz et jouent un rôle physiologique important pendant les premiers stades de la germination du riz.

Différentes protéines ont différentes compositions d’acides aminés. La teneur en acides aminés hydrophobes non chargés dans l’albumine est élevée, tandis que la teneur en acides aminés acides est faible. La globuline a une teneur élevée en acides aminés de base, représentant plus de 15%, tandis que la teneur en acides aminés de base dans les protéines solubles dans l’alcool ne représente qu’environ la moitié de celle de la globuline, mais ses acides aminés hydrophobes sont beaucoup plus élevés que ceux des autres types de protéines [1].

La solubilité des protéines n’est pas seulement liée à sa composition en acides aminés, mais aussi à son état d’existence. Des études ont montré que dans l’endosperme, les protéines existent principalement sous deux formes agrégées, à savoir PB-I et PB-II. La microscopie électronique montre que les agrégats de PB-I ont une structure lamellaire, avec des particules denses mesurant 0,5-2 μ m, et la protéine soluble dans l’alcool est présente dans PB-I; PB-II est ellipsoïdale, non stratifié, avec une texture uniforme et un diamètre de particule d’environ 4μm. Sa membrane externe n’est pas évidente, et la glutenine et la globuline sont présentes dans la PB-II. Les deux agrégats existent souvent ensemble [2-3].

Lors de la germination du riz, les deux agrégats de protéines se désintègrent, mais la digestibilité des deux est sensiblement différente. PB-II est plus facilement digéré et hydrolysé car il n’a pas un noyau dur dense, tandis que PB-I conserve une structure lamellaire même 9 jours après la germination. Des études utilisant la technologie SDS-PAGE ont montré que PB-II produit en continu de nouvelles bandes électrophorétiques, c’est-à-dire que de nouveaux composants protéiques apparaissent, tandis que les composants de PB-I sont stables [4]. Cela indique qu’il existe des différences dans le métabolisme des deux molécules de protéines.

Poudre de protéines de rizA une teneur plus élevée en cystéine et contient plus de -s-s-liaisons. Ces liaisons -s-s intra- ou inter-chaînes provoquent l’agrégation des chaînes de polyLes peptidesde protéines en molécules denses, ce qui peut être une raison importante de la formation d’agrégats de protéines. Les résultats de l’analyse par électrophorèse sur gel de Polyacrylamide (PAGE) montrent que les protéines des agrégats PB-II contiennent des composants avec des poids moléculaires de 64, 140, 240, 320, 380 et 500 KDa, et même plus de 2000 KDa [5]. Des études de biologie moléculaire ont montré que lorsque le gène de la protéine de stockage du riz est exprimé, la première molécule de protéine synthétisée est une molécule d’un poids moléculaire de 57 KDa, qui est ensuite divisée en deux sous-unités de 22 KDa et 37 KDa. Les molécules de protéines de différentes tailles dans la glutenine sont assemblées à partir de ces deux sous-unités par le biais de -S-S - [6]. SDS peut casser la liaison -s-s-. En changeant la quantité de FDS utilisée, les composants avec des poids moléculaires de 22-23 KDa et 37-39 KDa peuvent être trouvés pour exister. Par conséquent, ces deux composantes sont en fait les unités de base des agrégats macromoléculaires [5].

Il existe également des composants protéiques d’un poids moléculaire allant jusqu’à 100 KDa dans l’albumine, mais comme l’albumine a une très faible teneur en cystéine, il n’est pas facile de former des liaisons -S-S -, l’albumine est donc plus soluble dans l’eau. Ceci montre que la présence de liaisons disulfées est très importante pour stabiliser les agrégats protéiques.

Après extraction de la protéine, sa composition en acides aminés est analysée et on constate que certaines protéines du riz ne sont pas de simples protéines composées entièrement d’acides aminés, mais plutôt des protéines liées contenant des sucres (rhamnose) ou des lipides [7]. Ces composants non acides aminés affectent non seulement les propriétés de la protéine, mais donnent également à la protéine une fonction physiologique spéciale.

De plus, un grEt en plusnombre d’études ont montré que le type de protéines du riz n’est pas fixé. Au cours du processus de vieillissement du riz, bien que la teneur totale en protéines reste la même, sa structure et son type changent, ce qui affecte à son tour les propriétés rhéologiques du riz. Les principaux changements sont une augmentation du nombre de liaisons disulfées, une augmentation du poids moléculaire de la protéine, des agrégats protéiques plus denses et une structure de réseau plus dense de la protéine et de l’amidon après la cuisson, ce qui limite le gonflement et le ramollissement des granulés d’amidon pendant le trempage.

Si une quantité appropriée d’agent réducteur est ajoutée à ce moment pour briser les liaisons disulfées, l’adhérence du riz augmentera [8-11]. Ren Shuncheng et al. ont également utilisé SDS-PAGE pour démontrer ce changement dans le poids moléculaire des protéines de riz avant et après le vieillissement [12]. Teo et al. ont également démontré que les changements dans les protéines du riz sont un facteur important dans les changements dans les propriétés rhéologiques du riz [13]. Ces expériences montrent toutes l’importance de la liaison -s-s sur les propriétés de la protéine.

Non seulement la protéine de riz forme des molécules plus grosses pendant le vieillissement, mais elle subit également une agrégation importante de molécules de protéines lorsqu’elle est chauffée. Mujoo a souligné que lors de la cuisson du riz, les molécules de poids moléculaire de 24, 34 et 68 KDa peuvent s’agréger en agrégats extrêmement importants de 4 × 104 KDa, mais la protéine soluble dans l’alcool d’un poids moléculaire de 13 à 16 KDa ne participe pas à la formation de tels corps protéiques [14].

On peut constater que le développement et l’utilisation des protéines de riz devraient porter une attention particulière aux effets du vieillissement du riz, du chauffage, de l’oxydation et de la réduction des liaisons disulfées sur les propriétés des protéines.

La teneur en quatre types de protéines dans le son de riz est significativement différente de celle du riz.

The content De laclear, spherical, alcohol-soluble, acid-soluble Et en plusalkali-soluble proteins obtained by sequential extraction with water, salt, alcohol, acid and alkali solutions is 34%, 15%, 6%, 11% and 32% respectively. Among them, acid-soluble and alkali-soluble proteins are both gluten proteins, which means that Le conseil des ministreswater-soluble protein content dansrizbran is very high. Chromatographic analysis showed that the molecular weights De lathe first four proteins ranged from 10 to 100 KDa, 10 to 150 KDa, 33 to 150 KDa and 25 to 100 KDa, respectively. The molecular weight De lathe main components of the alkali-soluble protein, which has had its disulfide bonds broken pendantthe extraction process, is still distributed between 45 and 150 KDa. All such gluten proteins have a higher molecular weight and are more difficult to dissolve in water. However, if the disulfide bonds are broken, more than 98% of the rizbran protéinescan be dissolved [15]. It should be noted that the content of various protéinescomponents in rizbran changes greatly before and after stabilization treatment (usually heat inactivation of enzymes), mainly manifested as a decrease in the content of albumin (due to denaturation) and a significant increase in the content of gluten [16].

2 valeur nutritive de la poudre de protéine de riz

La poudre de protéine de riz est reconnue comme protéine comestible de haute qualité, principalement parce que sa composition en acides aminés est équilibrée et raisonnable, conformément au modèle idéal recommandé par l’oms /FAO. Parmi eux, la teneur en méthionine est relativement élevée, ce qui est inégalé par d’autres protéines végétales. La valeur biologique de la protéine de riz et de la protéine de son de riz est très élevée, et leur valeur nutritive est comparable à celle des œufs et du lait.

In addition, rizprotéinespowder is hypoallergenic and does not cause allergic reactions, which is very beneficial for the production of baby food. Infant rice protéinesnutrition powder is sold in many countries around the world. Many plant proteins contain anti-nutritional factors, such as trypsin inhibitors and lectins in soy protéinesand peanut protein, a type of albumin in wheat, and bromelain in pineapple, which often cause immune responses that make consumers develop allergic or toxic reactions. Some allergenic factors are also found in animal foods, such as lactoglobulin in milk and ovalbumin in egg white. These factors are most likely to cause allergic reactions in infants and young children. In contrast, rice protein is the safest, and rice is the only cereal that can be exempted from allergy testing [17]. With the gradual improvement of research techniques on rice protein, rice protein-fortified foods for infants and the elderly are becoming more popular in the market.

In addition to its basic nutritional functions, rice protein also has other health benefits. Morita' S des expériences avec l’isolat de protéine de riz (RPI) et la caséine chez la souris ont montré que la RPI réduisait significativement la concentration de cholestérol, de triglycérides et de phospholipides dans le sérum sanguin, et que le poids du foie de souris était également inférieur à celui du groupe d’essai ayant reçu de la caséine [18].

Dimethylbenzanthrène (DMBA) est un agent mutagène pour le cancer du sein. Les souris ont reçu 30 mg de DMBA/kg de poids corporel, et la protéine contenue dans l’alimentation de base était l’ip, l’isolat de protéine de soja (SPI) et la caséine, respectivement. Les résultats ont montré que le poids tumoral des souris nourris de RPI était inférieur à celui des souris nourris de caséine, et il n’y avait aucune différence significative dans l’activité de phénol hydroxylase dans le sérum des souris de chaque groupe à 7 jours. Cela indique que l’ipr a pour effet de résister à la cancérogenèse induite par le dmba [19]. Le RPI extrait du son de riz présente également le même effet [20]. Une analyse plus approfondie des composants du RPI à l’aide de la chromatographie liquide à haute performance a révélé la présence d’alcools triterpénoïdes, d’acide férulique et d’autres composants [21], indiquant que le RPI est une protéine de liaison. L’effet spécial des protéines peut être dû à la participation de ces composants non acides aminés.

Les expériences de Neriega sont également très intéressantes. Il a comparé la tolérance de l’entraînement physique sous seuil chez les personnes qui consommaient du riz et du pain, et a constaté que celles qui consommaient du riz avaient une plus grande enDurée de vieet des niveaux d’acide lactique plus bas dans le sang [22].

Le son de riz a également un effet anti-diabétique. La streptozotocine (STZ) est un agent induisant le diabète. Dans un test fonctionnel du son de riz, il a été constaté que l’alimentation des rats avec du son de riz pendant deux mois réduit significativement les symptômes du diabète induit par les MST. Les taux de glycérol et de cholestérol dans le sérum des rats testés étaient inférieurs à ceux du groupe témoin, et les symptômes de la polyurie étaient également améliorés. On peut en déduire que les protéines contenues dans le son de riz jouent un rôle important [23].

Les études ci-dessus montrent que la protéine de riz a non seulement des fonctions nutritionnelles uniques, mais aussi de nombreux effets potentiels sur la santé. C’est l’une des raisons importantes pour lesquelles les pays étrangers attachent une grande importance à la recherche, au développement et à l’utilisation des protéines de riz. Cependant, il y a eu relativement peu de recherche sur la fonctionnalité de la protéine de riz en Chine.

3 développement et utilisation de la poudre de protéine de riz

Le principal composant du riz est l’amidon, et la teneur en protéines est seulement d’environ 9%. Il n’est évidemment pas économique d’extraire des protéines directement du riz. La teneur en protéines du sucre d’amidon de riz et des déchets (c’est-à-dire des résidus de riz) dans la production de glutamate monosodique est de 40 à 65%. Il peut également être appelé concentré de protéine de riz, qui est la principale matière première pour le développement et l’utilisation de la protéine de riz. C’est une ressource précieuse en grande quantité. Dans le passé, il était principalement utilisé comme aliment protéique pour les animaux, mais du point de vue de l’utilisation des ressources, ce n’est pas économique. Avec la reconnaissance de la valeur de la protéine de riz, de plus en plus de protéines de riz sont développées en matières premières et en additifs pour la production alimentaire à haute valeur ajoutée. La farine de riz nutritive riche en protéines est vendue sur le marché, mais elle a toujours de l’amidon comme ingrédient principal et une très faible teneur en protéines. Le potentiel de développement et d’utilisation en tant que ressource protéique n’a pas été pleinement utilisé.

3.1 isolat protéique de riz (RPI)

The protein content of rice protein concentrate (RPC) is already over 40%, but many of its functions are not yet ideal. Rice protein isoler(RPI) with a protein content of over 90% can be obtained by removing the carbohydrates in it by chemical or biochemical methods. RPI can be modified by hydrolysis or biochemical Méthodes de travailto produce various edible protein supplements. Since RPC is mostly made up of water-insoluble proteins, the traditional method of extracting it is to use an alkaline solution and an acid to precipitate it. This method can produce RPI with a high degree of purity, but it has significant disadvantages, such as the product being dark in color, the lysine in the protein being damaged, side reactions that produce bitter, harmful substances, and a low protein recovery rate.

Sur la base des caractéristiques du RPC, dans lequel la protéine est insoluble dans l’eau et les composants non protéiques sont principalement des hydrates de carbone, la protéine extraite doit être purifiée davantage. Il peut également être traité avec la cellulase, la pectinase et l’amylase pour favoriser la dissolution de plus d’hydrates de carbone. Cette méthode est utilisée dans la production de sucre d’amidon de riz, qui peut non seulement augmenter le rendement de sucre d’amidon, mais également obtenir RPI avec une grande pureté, et le taux de récupération des protéines peut également atteindre un niveau satisfaisant [24-26].

La teneur en protéines du son de riz est de 10% à 12%, et comme mentionné ci-dessus, environ 35% de celui-ci est soluble dans l’eau. Cependant, il y a beaucoup de fibres dans le son de riz, et la plus grande partie a été stabilisée. Le chauffage modifie considérablement la solubilité de la protéine, rendant une extraction efficace difficile. Les recherches actuelles sur ce problème portent sur l’homogénéisation du son de riz et l’application de la technologie enzymatique. La taille des particules du son de riz a un effet significatif sur la solubilité de la protéine, en particulier pour le son de riz qui n’a pas été traité thermiquement. Certaines études ont montré que la mouture et l’homogénéisation peuvent dissoudre 38% de la protéine, ce qui est 75% plus élevé que la solubilité initiale, et le poids moléculaire des composants dissous varie grandement [27].

The use of biological enzymes for the extraction of rice bran protein is even more effective. The enzymes that can be used include cellulase, ligninase, protease and phytase. Cellulase and ligninase can break the binding of rice bran cellulose to protein, so that the protein content in the extract can reach more than 50% [28-29]. If defatted rice bran is treated with a combination of phytase, cellulase, ligninase, etc., rice bran protein isoler(RBPI) with a protein content of up to 92% can be obtained, and the yield can reach 74.6% [30].

L’application de protéases peut également donner de bons résultats. Hamada et al. ont utilisé des protéases pour traiter le son de riz pour obtenir un degré d’hydrolyse des protéines (DH) de 10%, et le taux d’extraction des protéines était de 92%. Si le Na2SO3, le SDS, etc. sont utilisés pour briser les liaisons disulfées des protéines, même si le degré d’hydrolyse n’est que de 2%, le taux de récupération des protéines peut atteindre 84% [31]. Deux ou plusieurs protéases ayant des sites d’hydrolyse différents devraient être utilisées dans le processus d’extraction, et les propriétés physicochimiques de l’hydrolysat protéique résultant sont meilleures que celles d’une seule enzyme [32].

Les expériences ci-dessus augmentent toutes la solubilité de la protéine pour améliorer l’effet d’extraction, et les propriétés mousseuses et émulsionnantes de la protéine obtenue sont également améliorées dans une certaine mesure. Ceci est évidemment différent de l’orientation technique et des propriétés du produit de la méthode protéinase de riz.

3.2 poudre moussante de protéines de riz

Il y a plus de dix ans, l’émergence de la poudre mousseuse de protéine de riz a fourni une option pour l’application à grande échelle de la protéine de riz dans la production alimentaire. Cependant, cette poudre mousseuse est fabriquée à partir de protéine de riz concentrée, un produit d’hydrolyse limitée de la protéine avec NaOH. Le produit est de couleur foncée, a une valeur de pH élevée et un goût amer. Les inconvénients mentionnés ci-dessus peuvent être surmontés en hydrolysant la protéine de riz avec la protéase. La protéine de riz a un poids moléculaire élevé et contient une proportion relativement élevée d’acides aminés hydrophobes, ce qui entraîne une mauvaise solubilité et l’empêche de présenter une fonctionnalité physico-chimique.

Après une hydrolyse appropriée avec la protéase, plus -COOH et -NH2 sont libérés, augmentant la polarité de la molécule de protéine. Tout en augmentant la solubilité de la protéine, les propriétés colloïdales de la solution sont également améliorées, présentant certaines capacités émulsionnantes et mousseuses. Il peut être largement utilisé comme matière première pour la transformation des aliments et confère certaines propriétés de traitement aux aliments. Actuellement, de plus en plus de recherches en Chine sont axées sur l’hydrolyse des protéines de soja et de gluten de blé. Wang Zhangcun et al. ont obtenu de bons résultats en hydrolysant l’isolat de protéine de soja avec la protéase [33]. Ces dernières années, des rapports ont également été publiés en Chine sur la préparation de poudre mousseuse comestible par hydrolyse enzymatique de la protéine de riz [34]. On pense qu’avec l’amélioration de la technologie, la poudre moussante de protéine de riz enzymatique sera largement utilisée dans la production alimentaire.

3.3 hydrolysats de protéines

Il utilise la poudre de protéine de riz comme matière première, et par différents degrés d’hydrolyse, des hydrolysats de protéine avec différentes utilisations peuvent être obtenus. La plupart d’entre eux peuvent être utilisés comme stimulants nutritionnels de protéines pour les boissons instantanées, tandis que certains contiennent des saveurs spéciales ou des fonctions de santé.

La préparation de solutions nutritives d’acides aminés est une méthode traditionnelle d’utilisation de protéines végétales. Les recherches nationales et l’utilisation de cette méthode sont principalement la méthode de l’hydrolyse acide. La soi-disant sauce de soja chimique est basée sur cette méthode, mais en raison de problèmes de protection de l’environnement et de sécurité, il devrait être éliminé. Si l’hydrolyse de la protéase est utilisée, en raison de la limitation de la spécificité de l’enzyme, aucune enzyme ne peut complètement hydrolyser la protéine, et l’application d’enzymes multiples n’est pas économique.

En fait, les produits nutritionnels conçus pour compléter les acides aminés n’ont pas besoin d’hydrolyser complètement la protéine, juste l’hydrolyser en petits peptides. Les recherches nutritionnelles actuelles montrent que les petites molécules peptidiques sont plus facilement absorbées et utilisées par l’intestin grêle que les acides aminés. L’absorption des peptides est obtenue par le mécanisme de transport actif des porteurs de peptides présents dans le bord de la muqueuse intestinale, en utilisant un gradient de protons. Les petits peptides ont une pression osmotique plus faible, ne provoquent pas de dysenterie ou de réactions allergiques après consommation, et ont un meilleur effet sensoriel que les acides aminés. Ils peuvent être utilisés comme suppléments nutritionnels protéiques. La poudre de protéine de riz nutritionnelle, actuellement bien connue aux etats-unis, en fait partie.

Ce qui est plus intéressant, c’est que beaucoup de petites molécules peptidiques ont des fonctions physiologiques importantes, telles que la régulation immunitaire, l’anti-oxydation, l’anti-cholestérol, l’anti-thrombose, l’anti-diabète, etc., également connus sous le nom de peptides actifs. À l’heure actuelle, la recherche sur l’hydrolyse de protéines animales pour produire des peptides bioactifs est devenue une tendance mondiale, et de nombreux peptides actifs ayant une valeur d’application potentielle ont été découvrés [35]. Cependant, il y a eu relativement peu de recherches sur les peptides actifs dérivés du riz. Un des peptides actifs les plus rapportés du riz est la molécule peptidique Gly-Tyr-Pro-Met-TYR-Pro-Leu-Arg, nommée Oryzatensin. Des Tests sur des cobayes ont montré qu’il a pour effet de provoquer la contraction de l’iléon, de résister à la morphine et de réguler l’immunité. Il provoque principalement la contraction en activant la phospholipase pour hydrolyser l’acide lysophosphatidique et libérer l’acide arachidonique [36].

En outre, l’hydrolyse de la protéine de riz peut également produire certains peptides de saveur. L’analyse instrumentale moderne montre que ces peptides de saveur sont riches en acide glutamique, qui se combine avec le sel pour former le glutamate monosodique et donne un goût savoureux. Lorsque ce produit produit par hydrolyse enzymatique de la protéine de riz est mélangé à de la dextrine et séché par pulvérisation, on obtient un exhausteur de saveur alimentaire disponible dans le commerce [37].

3.4 modification chimique des protéines de riz

Natural plant proteins generally have poor physicochemical functionality. Scientific researchers hope to improve the properties of proteins through chemical means and increase their use in foods. This will not only meet the needs of food processing performance, but also improve the nutritional value of foods. At present, there has been a lot of research on the modification of soy protein. The main methods are the introduction of phosphate groups and acetyl groups, or the removal of amide groups such as glutamyl amide and asparagine in proteins. These measures are safe and effective. However, there have been no reports on the chemical modification of rice isolated protein.

En résumé, la protéine de riz est une ressource protéique précieuse qui doit être développée vigoureusement. Il s’agit d’une molécule de polymère protéique reliée par des liaisons plus disulfées. La protéine de riz et ses hydrolysats ont non seulement des fonctions nutritionnelles importantes, mais aussi des effets potentiels sur la santé. L’hydrolyse enzymatique et la modification chimique de la protéine de riz peuvent améliorer ses propriétés fonctionnelles physico-chimiques. Ces produits ont de larges perspectives d’application. Il y a eu beaucoup de recherche sur les protéines de riz à l’étranger, et certains résultats ont été obtenus. On pense qu’il y aura des progrès significatifs dans la recherche et le développement de la protéine de riz en Chine.

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