Qu’est-ce que la farine de protéines de blé?

Le blé est originA aire d’asie occidentale. C’est une plante monocotylédoneuse avec une grande Surface de surfacede semis et une large gamme de plantation. C’est la principale culture vivrière du nord de la Chine [1]. Le blé est riche en protéines et est la principale source de protéines pour le corps humain. La protéine de blé peut être utilisée dans de nombreux domaines après modification, ce qui augmente la valeur d’utilisatiSur leet le potentiel de développement de la protéine de blé et affecte directement ou indirectement la valeur commerciale du blé [2]. Par conséquent, le renforcement de la recherche sur la ModificatiSur ledu systèmedes protéines de blé est d’une grande importance pour élargir le champ d’applicationdes protéines de blé [3].

1 recherche sur la technologie de modificatiSur ledes protéines de blé

À mesure que la recherche sur les protéines de blé s’intensifie, la recherche sur les protéines de blé dans de multiples domaines est progressivement portée à l’attentiSur ledu public. Comment étendre l’applicatiSur ledes protéines de blé dans les domaines nSur lealimentaires et lui donner le rôle qui lui revient nécessite de toute urgence des recherches sur la technologie de modification des protéines de blé pour améliorer la qualité des protéines de blé et les fonctions correspondantes et obtenir des protéines de blé avec des caractéristiques spécifiques pour atteindre son objectif [4]. Les méthodes courantes de modification comprennent la modification physique, la modification chimique, la modification biologique et la modification composite. Chacune de ces méthodes a ses avantages et ses inconvénients (voir tableau 1). L’un des points chauds de la recherche actuelle est la modification de la protéine de blé par la compréhension de ses propriétés interfaciales.

1.1 modification physique

La modification physique est une méthode qui utilise des méthodes physiques telles que le traitement mécanique, l’ultra-haute pression, les ultrasons, le rayonnement électrique, la congélation et le broyage ultra-fdanspour modifier la structure spatiale et les propriétés physicochimiques des protéines dans les aliments. Il ne change généralement pas la structure primaire de la protéine. C’est une économie de temps, une faible consommation d’énergie, une économie de coûts et non toxique pour les aliments. Il peut améliorer de manière significative les propriétés fonctionnelles des protéines de blé telles que la solubilité, les propriétés mousseuses et les propriétés émulsionnantes. La technologie de rectification Ultrafine est une méthode qui utilise des moyens mécaniques ou autres pour briser les forces internes des solides pour écraser le matériau solide, ce qui peut réduire le diamètre du matériau solide à environ 1 μm, atteignant le niveau de poudre Ultrafine [5].

Cheng Mdanset Al., et al.[6] ont utilisé le blé comme matière première et l’ont traité à l’aide de la technologie de broyage ultrafine. Ils ont étudié les changements dans la solubilité, les propriétés émulsifiantes et le rendement de la protéine de Sans glutende blé avant et après le broyage et ont constaté que lorsque la taille des particules diminuait, les propriétés émulsifiantes de la protéine de Sans glutende blé s’amélioraient, la stabilité de la mousse était meilleure, la solubilité des protéines était considérablement améliorée et la teneur en groupe mercapto était considérablement réduite. On suppose que les changements dans la solubilité, les propriétés mousseuses et les propriétés émulsifiantes de la protéine de Sans glutende blé sont dus à la formation de liens disulfés au cours du processus de traitement à la suite de l’oxydation du groupe mercapto, améliorant ainsi la qualité globale de la protéine de gluten de blé.

WANG et al. [7] ont étudié l’effet de la congélation sur les protéines de blé au moyen d’expériences de dichroisme circulaire et d’expériences de mélange de farine à l’état de traces et ont constaté que pour la structure secondaire de la protéine dans les produsonde la farine, la dépolymérisation se produit après la congélation, la structure du réseau se déforme et la force de la structure du réseau et les propriétés rhéologiques diminuent avec le temps. La masse moléculaire relative de la protéine de gluten diminue, la stabilité thermique diminue, il n’y a pas de changement significatif dans les groupes aminés libres, et les groupes sulfhydryliques libres augmentent. La diminution de la masse moléculaire relative de la protéine de gluten a diminué et la rupture des liaisons disulfées a entraîné la dépolymérisation des protéines macromoléculaires [8].

Liu Guoqdanset al. [9] ont étudié l’effet du microjet dynamique à haute pression (DHPM) sur les protéines de blé et ont constaté que le microjet peut augmenter la solubilité des protéines de blé. Après traitement, les propriétés émulsionnantes et les propriétés rhéologiques dynamiques sont considérablement améliorées. Après l’analyse cartographique SDS-PAGE et DSC [10], il a été constaté que le diamètre de la protéine de blé a diminué et que les sous-unités de masse macromoléculaire ont été décomposées en petites sous-unités moléculaires, ce qui a rendu l’espace plus compact, ce qui a à son tour affecté la solubilité, les propriétés mousseuses et les propriétés émulsionnantes de la protéine de blé.

Wang Weijun et al. [11] ont discuté du mécanisme de l’effet des quanta légers sur les protéines de blé, et ont montré que les quanta légers peuvent empêcher efficacement la diminution de la solubilité, des propriétés émulsionnantes et d’autres propriétés des protéines de blé pendant le stockage, assurant ainsi les propriétés fonctionnelles des protéines de blé; Huang Wei et al. [12] ont étudié l’effet de l’ultra-haute pression sur les protéines de blé. L’expérience a montré que la solubilité de la protéine de gluten était positivement corrélée avec l’augmentation de la pression. Dans l’intervalle de 2 00 à 400 MPa, les propriétés mousseuses de la protéine de gluten se sont nettement améliorées, mais lorsque la pression était supérieure à 600 MPa, le contraire était vrai. Les propriétés émulsionnantes avaient tendance à augmenter d’abord, puis à diminuer avec la pression croissante, et la digestibilité des protéines de blé pouvait également être améliorée efficacement. Qian Jianya et al. [13] ont constaté que l’ozone pouvait réduire la tension interfaciale des protéines de blé et modifier les propriétés rhéologiques de la protéine de gluten, améliorant considérablement sa solubilité et la rétention d’eau considérablement améliorée. Il y a eu de nombreuses études sur la modification physique des protéines de blé, et elles s’approfondissent progressivement. On pense que les protéines de blé joueront un rôle clé dans l’application du blé dans d’autres champs à l’avenir.

1.2 modification chimique

La modification chimique est obtenue en traitant des protéines avec des produsonchimiques pour provoquer des réactions de clivage ou de polymérisation des groupes internes et des chaînes polypeptidiques, modifiant ainsi de manière significative la structure spatiale et les propriétés physico-chimiques de la protéine pour atteindre l’objectif de modification directionnelle des propriétés fonctionnelles de la protéine. Actuellement, les protéines de blé sont souvent modifiées chimiquement par phosphorylation, hydrolyse, acylation, glycosylation, etc.

Ma Qingbao et al. [14] ont examiné les changements dans les protéines de blé après un traitement au triphosphate d’ammonium. Après la phosphorylation, la protéine de blé devient une protéine aux propriétés émulsionnantes élevées. Jiang Lifeng et al. [15] ont constaté, grâce à une analyse avec un analyseur de la taille des particules, qu’après l’utilisation de sulfite de Le sodiumsur la protéine de blé, la liaison disulfure dans la molécule de protéine se casse pour former un groupe sulfhydryle libre, la structure de la protéine se décolle et la rupture de la liaison disulfure fait en sorte que les particules de protéine deviennent plus petites, avec une augmentation spécifique accrue, et la structure tertiaire est détruite parce que les particules de protéine ne peuvent pas se réticuler ensemble.

Gong Benqian et al. [16] ont constaté que les émulsifiants avaient des effets différents sur les produits à base de farine traités de différentes façons. Pendant la phase de mélange, ils augmentent l’élasticité et la flexibilité de la pâte; Pendant la phase d’étanchéité, ils accélèrent la fermentation de la levure et améliorent la pâte.#39; capacité de retenir le gaz; Et pendant les étapes de cuisson à la vapeur et de cuisson, ils améliorent la qualité des produits de blé en augmentant la capacité anti-âge des produits de haute surface. Ren Shuncheng et al. [17] ont utilisé la spectroscopie de fluorescence pour confirmer l’effet d’extinction de la fluorescence fluorescente; Zhang Dexdanset al. [18] ont déterminé les conditions optimales du procédé pour le traitement à l’acide chlorhydrique des protéines de blé, c’est-à-dire, à 65 °C, l’acide chlorhydrique: 8% de la poudre de gluten est 3,5:100, et l’acide chlorhydrique peut améliorer considérablement la solubilité et d’autres propriétés physiques et chimiques des protéines de blé. Bien que la modification chimique soit facile à utiliser et que les résultats soient significatifs, elle produit de nombreux effets secondaires toxiques qui affectent la salubrité des aliments [19].

1.3 modification biologique

La méthode biologique utilise actuellement principalement des enzymes pour la modification. La modification enzymatique est un moyen par lequel les protéases catalysent l’hydrolyse des protéines dans des conditions appropriées, modifiant ainsi la structure moléculaire, la fonction et les propriétés de la protéine. Il présente les avantages d’un rendement élevé, aucun sous-produit toxique et un processus facile à contrôler. La modification enzymatique peut donner aux produits enzymatiques une variété de fonctions, telles que l’abaissement de la pression artérielle, l’anti-oxydation, l’anti-fatigue et l’amélioration de l’immunité [20].

La modification enzymatique comprend principalement trois types: la modification de la déshydratation, l’hydrolyse enzymatique et la modification de la liaison enzymatique [21]. Parmi eux, la technologie de modification de réticulation enzymatique est la plus largement utilisée et peut effectivement améliorer la structure et la fonction des protéines. Certains chercheurs ont utilisé la pepsine, la trypsine et la protéase alcaline pour traiter les protéines de blé séparément [22], et ont constaté que le degré d’hydrolyse et la digestibilité des protéines de blé étaient considérablement améliorés, parmi lesquels la protéase alcaline avait l’effet le plus significatif. Après analyse de cartographie SDS-PAGE et DSC, il a été constaté qu’avec l’augmentation du degré d’hydrolyse, la teneur en petits peptides moléculaires augmentait graduellement [23]. L’utilisation d’enzymes pour modifier les protéines de blé présente des avantages naturels et fournit une bonne base pour élargir la gamme d’application des protéines de blé.

1.4 modification Composite

La modification Composite est une méthode de combinaison de plusieurs méthodes de modification ensemble pour modifier des protéines en fonction des conditions réelles. Il peut intégrer les avantages et les inconvénients de diverses méthodes de modification pour se compléter mutuellement et#39; S avantages, obtenant ainsi un meilleur effet de modification [24]. Lorsque la protéine de blé est physiquement modifiée, la résistance à la traction de la membrane est souvent réduite en raison de la dénaturation thermique. Si la modification enzymatique est combinée à une modification physique, les liaisons peptidiques des polypeptides de protéines de blé peuvent être brisées par la fermentation fongique, augmentant la solubilité des protéines de blé et améliorant ainsi les carences en émulsification et en solubilité des protéines de blé dans la modification physique [25]. La modification composite de la protéine de blé présente les avantages uniques de plusieurs méthodes de modification, et peut éviter ses inconvénients. Il peut réaliser des effets multiples avec une seule action, et sera certainement utilisé de plus en plus à l’avenir.

1.5 Modification utilisant les propriétés interfaciales des protéines de blé

Tschoegl et coll. [26] ont conclu queProtéine de bléLes films sont stables et résistants à la pression. Depuis lors, peu de recherches ont été menées sur les propriétés interfaciales des protéines de la farine de blé. À l’heure actuelle, de nombreuses technologies fonctionnelles protéiques connues sont basées sur des jugements empiriques. Avec le développement du génie génétique et de la technologie de sélection des plantes, les gens peuvent lier les propriétés chimiques des protéines à leurs fonctions au niveau de la génétique moléculaire, et les modifier davantage de manière ciblée pour obtenir des peptides protéiques modifiés idéaux [27]. Le principal composant tensio-actif du blé est constitué de protéines (7 à 20%).

Plusieurs groupes sur la molécule de protéine peuvent interagir avec l’interface en même temps. Si la protéine ne se replie pas pendant l’interaction, l’entropie augmentera, créant une force motrice pour l’adsorption à l’interface protéique du blé, ce qui peut stabiliser davantage le film et produire une couche interfaciale protéique dynamiquement stable [28]. La technique d’équilibre du film de surface est principalement utilisée pour étudier les propriétés de l’interface protéine de blé. Des observations microscopiques ont montré que les propriétés d’interface des particules de protéines de blé subissent d’étranges changements dans les conditions de chauffage et de pressurisation. La surface totale de l’interface gaz-liquide augmente et les groupes hydrophobes et les groupes sulfhydryliques libres sont également exposés.

La protéine de blé produira des fibrilles sous ce traitement. La composition en acides aminés des fibrilles formées est semblable à celle du glutenin, et le processus se produit immédiatement après l’exposition à l’air et se termine dans un délai de 5 S [29]. La compréhension des propriétés interfaciales des protéines de blé et des changements interfaciaux à haute température et leur application à la recherche de modification seront plus propices au développement complet de l’utilisation des protéines de blé. Cependant, la recherche dans ce sens a été entravée par la difficulté d’obtenir des protéines de blé pures et intactes. Avec l’amélioration de la technologie et de l’équipement, l’utilisation de la recherche sur les propriétés de surface des protéines de farine de blé pour améliorer davantage la compréhension des protéines de blé est favorisée par la communauté scientifique, avec des perspectives et des défis larges [30].

2 recherche sur l’application de protéines de blé modifiées

Avec les progrès de la science et de la technologie et l’approfondissement de la recherche, la recherche et l’utilisation des protéines de blé se sont également développées dans de nombreux domaines. En modifiant les protéines de blé par des méthodes physiques, chimiques et enzymatiques, on peut obtenir des produits protéiques aux propriétés fonctionnelles différentes, qui jouent également un rôle important dans de nombreux domaines (voir tableau 2), enrichissant considérablement la valeur des protéines de blé.

2.1 protéine de blé comme antigène cible dans certaines maladies

2.1.1 autisme chez les enfants

Les troubles du spectre autistique sont un groupe de maladies causées par des facteurs génétiques neuroimmuns ou des facteurs environnementaux tels que des infections et des produits chimiques toxiques. Les manifestations cliniques comprennent des troubles d’interaction sociale, des troubles de communication, des intérêts étroits, des comportements répétitifs et des déficiences intellectuelles [31]. Des études récentes ont révélé que la protéine de blé peut être utilisée comme antigène cible pour l’autisme chez les enfants. Aristo Vojdani et al. [32] ont détecté des anticorps contre la protéine alpha-lipo chez les enfants autistes. L’analyse de leurs échantillons de sang a montré que la plupart des enfants atteints de la maladie produisaient des anticorps IgG et IgA contre la protéine alpha-lipo 33 peptide. Plus tard, 48 enfants atteints de tsa ont été testés pour les anticorps IgG et IgA contre le gluten et les protéines non-gluten dans leur sérum ont été détectés. L’analyse des données a montré que [33], 16 des 48 échantillons (environ 33%) ont fortement réagi avec un mélange de protéines de blé et de α-lactalbumine 33-peptide, et 12 échantillons (environ 25%) ont réagi avec des protéines anti-gluten IgG. L’iga avait la plus forte immunoréactivité contre le mélange de protéines de blé, suivie par l’albumine liée au cxcr3, qui vérifie le rôle de la protéine de blé comme antigène cible dans l’autisme infantile.

2.1.2 Crohn& ' S maladie

Crohn&#La maladie S est une maladie inflammatoire de l’intestdansde cause inconnue, survenant souvent dans l’iléon terminal. Les manifestations cliniques comprennent des douleurs abdominales, de la diarrhée, de la fièvre et d’autres symptômes. La maladie ne peut pas être guérie à l’heure actuelle et est sujette à la récurrence, donc on s’inquiète de la façon de détecter rapidement la maladie. Certaines personnes ont utilisé la méthode ELISA pour déterminer les anticorps IgG et IgA contre les protéines gluten et non-gluten dans le sérum de Crohn' S et ont constaté [34] que pour les anticorps IgG, à une valeur de OD de 0,5, environ 46% des échantillons réagissaient avec le mélange de protéines de blé, et environ 38% des échantillons réagissaient fortement avec des protéines de gluten et des protéines non gluten. Par rapport aux IgG, le taux de détection des échantillons iga-positifs provenant de Crohn&#La protéine CXCR3 du gluten se liant au peptide protéique soluble dans l’alcool étant la plus forte [35]. La recherche dans ce domaine sur les protéines de blé fournit une nouvelle idée pour la détection rapide de la maladie.

2.1.3 maladie cœliaque

La maladie coeliaque, également connue sous le nom d’entéropathie au gluten, est un syndrome de malabsorption intestinale primaire causé par le corps et#39; S intolérance au gluten. Les Patients atteints de la maladie excrètent une graisse excessive dans leurs selles, souffrent de malnutrition, perdent du poids et présentent des symptômes tels que fièvre et œdème. Dans les cas graves, la maladie peut entraîner l’ostéoporose ou des tumeurs malignes intestinales. En raison du chevauchement des symptômes entre Crohn' maladie S et mc, Huebener et al. [36] ont mesuré les IgG sériques et les IgA contre divers antigènes de blé et peptides apparentés chez des patients atteints de Crohn' S maladie d’examiner la possibilité de réponses immunitaires aux protéines non gluten, plutôt qu’aux protéines gluten.

Par rapport aux témoins sains, il a été constaté que les anticorps IgG présents dans le sérum de Crohn&#Les patients atteints de la maladie S étaient très élevés dans 38% des échantillons de test contre le gluten et les antigènes non gluten étaient très élevés dans 38% des échantillons de test, et les anticorps IgA étaient également fortement réactifs aux antigènes gluten et non gluten. Siniscalco et al. [37] ont détecté des anticorps IgG et IgA contre des protéines gluten et non gluten dans le sérum de patients coeliaques. Ils ont découvert que, dans une certaine plage de valeurs de OD, les anticorps IgG étaient plus réactifs aux peptides protéiques solubles dans l’alcool liés au cxcr3, suivis d’un mélange de protéines de blé et de sérines. La plupart des échantillons ont eu de fortes réactions aux protéines gluten et non gluten. La détection d’anticorps IgG ou IgA contre la protéine de blé constitue la méthode la plus sensible pour détecter les réponses immunitaires au blé chez les patients atteints de maladie cœliaque.

2.2 application de protéines de blé dans les cosmétiques

La protéine de blé hydrolysée est largement utilisée dans les cosmétiques en raison de sa rétention d’eau. La protéine de blé est hydrolysée avec des enzymes telles que la papaine ou par hydrolyse acido-basique pour obtenir un produit final d’hydrolysat de blé à 25% [38]. La protéine de blé hydrolysée est douce, non irritante, a une forte affinité pour la peau et peut être utilisée sur les peaux sensibles. Il peut également être utilisé comme conditionneur pour la peau et les cheveux [39]. Il y a eu de nombreux rapports sur les protéines de blé hydrolysées dans les cosmétiques au cours des dernières années, atteignant 107 7 articles, dont la moitié est utilisée dans des produits autres que les teintures capillaires [40].

Une entreprise japonaise A déjà essayé d’ajouter des protéines de blé hydrolysées aux produits de soins de la peau et aux désodorisants pour la peau en vaporisation [41]. Les protéines de blé hydrolysées utilisées dans les cosmétiques peuvent causer des réactions allergiques et de l’urticaire chez certaines personnes. Une étude étrangère A comparé 16 patients présentant des réactions allergiques de contact et A constaté que [42] tous les patients utilisaient le même type de savon contenant des protéines de blé hydrolysées. Des tests de piqûre cutanée ont montré que 0,1% de solution de savon dans une solution saline et 0,1% de protéine de blé hydrolysée dans une solution saline étaient positifs. Cependant, l’urticaire causée par les protéines de blé dans les cosmétiques n’est pas courante [43]. L’utilisation de la protéine de blé dans les cosmétiques est activement étudiée, et on pense qu’une compréhension plus profonde sera progressivement acquise.

2.3 l’effet protecteur des protéines de blé sur le tractus gastro-intestinal humain

Les maladies gastro-intestinales sont courantes dans nos vies, et de plus en plus de gens en souffrent, en particulier chez les personnes d’âge moyen et les personnes âgées. S’ils ne sont pas traités à temps, ils peuvent même se développer en cancer. Les maladies gastro-intestinales typiques comprennent les ulcères gastriques, l’entérite chronique, les saignements gastriques, la perforation gastrique, etc. [44]. Les peptides de protéine de blé hydrolysés obtenus par hydrolyse enzymatique ou acido-basique de protéine de blé ont une activité immunomodulatrice, inhibent le cancer et inhibent l’activité peptidyl dipeptidase A [45].

L’épithélium intestinal est une barrière physique et biochimique composée d’une couche de cellules épithéliales qui détermine la frontière entre le tissu intestinal et l’environnement externe. Un épithélium intestinal complet offre la meilleure protection. Les cellules de gobelet Intestinal sont un type particulier de cellule sécrétrice située dans l’épithélium. Ils sont responsables de la production de mucines, qui empêchent les grosses particules et les bactéries d’envacher la couche des cellules épithéliales. Carmela et al. [46] ont comparé les effets du padansordinaire et du pain hydrolysé de blé sur la sécrétion de cellules intestinales dans l’épithélium intestinal. La sécrétion et la fonction barrière de la monocouche cellulaire ont été évaluées en mesurant la résistance électrique transépithéliale (TEER).

On a constaté que les peptides protéiques du blé augmentaient la sécrétion de mucine. Étant donné que les microorganismes intestinaux peuvent également réguler la fonction des cellules de gobelet et la couche de mucus intestinal, on en déduit que la production de mucus épithélial intestinal n’est pas seulement liée à l’effet direct des peptides protéiques du blé eux-mêmes, mais peut également être le résultat de la régulation microbiologique intestinale causée par la régulation peptidique protéique du blé. Yang Xian et al. [4 7] ont trouvé par des expériences de souris que les peptides actifs de blé peuvent considérablement améliorer les lésions des muqueuses gastriques alcooliques chez les souris, améliorer la digestion et l’absorption gastro-intestinales, favoriser la croissance des cellules épithéliales gastro-intestinales, et peuvent jouer un rôle protecteur gastro-intestinal. Le mécanisme de régulation et de protection des peptides protéiques du blé sur le tractus gastro-intestinal a progressivement attiré l’attention du public, et on pense qu’il y aura des progrès rapides dans un avenir proche.

2.4 le peptide de gluten de blé favorise la fermentation du yogourt

Le yogourt est de plus en plus populaire en raison de sa valeur nutritive élevée, sa saveur unique et ses bienfaits pour la santé. Ces dernières années, il a été découvert que les peptides de gluten de blé peuvent remplacer certaines protéines de lait pour la fermentation, ce qui a élargi l’application de gluten de blé. Liao Lan et al. [48] ont obtenu des peptides de gluten de blé par digestion protéolytique du blé et ont étudié leur mécanisme de promotion de la fermentation.

Grâce à une évaluation sensorielle, il a été constaté que les peptides protéiques du blé traités avec trois enzymes peuvent favoriser efficacement la fermentation du yogourt. Plus le temps d’hydrolyse enzymatique est long, meilleur est l’effet favorisant la fermentation, et plus court est le temps d’atteindre la fin de la fermentation. L’acidité du yogourt fini est dans la plage normale. C’est parce que les peptides de protéine de blé augmentent la teneur en acides aminés libres et peptides dans le lait fermenté, améliorant la reproduction et la production d’acide des agents de fermentation. Xu Xin et al. [49] ultrafiltrated différents échantillons de peptides moléculaires de blé expérience de fermentation des protéines de blé, ultrafiltration a été effectuée sur des échantillons de protéines de blé avec différents segments de peptides moléculaires, et il a été constaté que les peptides dans tous les segments de masse avaient de bonnes capacités de promotion de la fermentation, mais les capacités de promotion de la fermentation des peptides dans différents segments de masse différaient considérablement, et plus le segment de masse moléculaire plus petit, Plus la capacité de fermentation est forte.

2.5 effet clarifiant des protéines de blé

Le vin de fruits est fait à partir de fruits fermentés et est très populaire. Cependant, la turbidité se produit souvent pendant le traitement, le transport et le stockage, ce qui affecte gravement la qualité sensorielle du vin. La raison principale de la turbidité du vin de fruits est que les composés polyphénoliques se combinent avec des protéines pour former de grands polymères moléculaires. Actuellement, les agents précipités couramment utilisés dans le traitement du vin de fruits comprennent la bentonite et la gélatine, mais ceux-ci ont de nombreux problèmes: la bentonite peut jouer un rôle de clarification dans la production de vin de fruits, mais lorsqu’elle est utilisée en quantités excessives, l’effet de clarification est évident mais le goût diminue; La gélatine présente un risque pour la sécurité du corps humain [50]. Certaines études ont montré que l’utilisation de protéines de blé dans la transformation du vin de fruits réduit la teneur en particules flottantes dans le vin de fruits, a un effet clarifiant et est peu coûteuse, non toxique, inoffensive et ne pose aucun risque pour la sécurité du corps humain [51].

Huang Huihua et al. [52] ont utilisé du vin comme échantillon pour étudier l’effet clarifiant des protéines de blé et ont proposé que la turbidité du vin de fruits et du jus de fruits est causée par l’interaction des protéines et des polyphénols. Certains chercheurs ont traité le vin trouble avec des protéines de soja, des protéines de lentille et des protéines de blé, respectivement, et les résultats ont montré que les protéines de blé avaient un meilleur effet éclaircissant [53]. La protéine clarifiante du blé a été préparée à l’aide de farine de blé désalcolisée [54], et des expériences ont été menées pour clarifier le vin de fruits, qui ont vérifié que la turbidité du vin de fruits que la turbidité est causée par la combinaison de composés polyphénoliques et de protéines dans le vin pour former de grands composés moléculaires. La protéine de blé utilisée pour clarifier le vin présente les avantages d’être sûre, inoffensive, largement disponible, peu coûteuse et très efficace dans la clarification. Il peut maintenir la qualité du vin dans la plus grande mesure et est un bon choix pour clarifier le vin de fruits.

2.6 protéines de blé en tant que film d’emballage comestible

La protéine de blé a une bonne ductilité et formabilité du film, est peu coûteuse, dégradable et ne pollue pas, répondant à la société et#39; S nécessité de protéger l’environnement. Il peut être largement utilisé dans l’emballage de produits à base de fruits frais, de produits carnés et de divers aliments frits [55]. La protéine de gluten de blé est traitée par un procédé acido-basique pour dissocier ses sous-unités et exposer des groupes hydrophobes, qui forment alors une structure de réseau tridimensionnelle par l’interaction des liaisons hydrophobes et disulfées. Dans des conditions appropriées, des membranes comestibles peuvent être obtenues [56].

Cependant, sa résistance mécanique est faible, sa résistance à l’eau est faible et elle est sujette à la fissuration, ce qui limite considérablement son application pratique dans la production et rend difficile le respect des normes de production industrielle et la réalisation d’une application commerciale pratique à grande échelle. Cong Xu et al. [57] ont conçu et produit une expérience d’emballage de pellicule protéique de blé en utilisant des paquets d’assaisonnement instantané de pâtes comme modèle, et ont étudié les effets du pH, de la teneur en protéines et de la fraction volumique d’éthanol sur les propriétés de la pellicule protéique de gluten de blé. Il a été constaté que lorsque la teneur en protéines était de 10,70 %, le pH était de 11,25, et la fraction volumique d’éthanol était d’environ 56,70 %, le film comestible de protéines de gluten de blé avait le rendement le plus élevé. Après 45 jours d’entreposage, l’apparence de l’emballage de farine de commodité et de l’emballage de légumes était intacte et intact, et les indicateurs tels que la valeur acide répondaient aux exigences de la norme nationale. Ceci fournit une base pour les solutions d’emballage comestibles à base de protéines de blé.

3 résumé

La recherche sur les protéines de blé au pays et à l’étranger a été étendue et approfondie, en particulier sur la relation entre les protéines de blé et la qualité des produits du blé. Cependant, il y a eu moins de recherches sur les propriétés interfaciales des protéines de blé. La mise au point de protéines de blé dans d’autres champs a amélioré le taux d’utilisation du blé et augmenté sa valeur commerciale. Cependant, les recherches sur certains mécanismes de modification des protéines de blé ne sont pas encore approfondies. À l’avenir, la recherche sur les propriétés interfaciales des protéines de blé devrait être accrue, et leurs propriétés interfaciales devraient être utilisées pour approfondir la compréhension de la modification des protéines de blé; Diverses méthodes de modification du blé devraient être explorées, le mécanisme des protéines du blé dans de multiples domaines devrait être renforcé, le champ d’application du blé devrait être élargi et la valeur commerciale du blé devrait être augmentée pour obtenir des avantages économiques maximaux.

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