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japonaisQuelle est l’utilisation de la protéine de haricot Mung?
Originaire d’Inde, le haricot mung contient un profil nutritionnel très équilibré, comprenant des protéines, des fibres alimentaires, des minéraux, des vitamines et un grEt en plusnombre de composés bioactifs. Ils sont faciles à digérer et constituent l’une des sources de protéines les plus riches et les moins chères [1]. La protéine de haricots Mung est riche en acides aminés essentiels comme la leucine, la lysine, la phénylalanine et la tyrosine. En particulier, la teneur en lysine (64,5 mg/g) est supérieure aux exigences de l’organisation des Nations unies pour l’alimentation et l’agriculture (55 mg/g). Il peut être consommé avec des céréales à faible teneur en ysine comme le mil et le blé pour obtenir un équilibre en acides aminés [2-4]. En outre, la protéine de haricot mung et ses peptides ont également de nombreuses activités physiologiques, telles que l’antioxydant, l’anti-prolifération, l’inhibition de l’activité enzymatique de conversion de l’angiotensine, et améliorent également le métabolisme des glycolipides, empêchent l’apparition et le développement de la stéatose hépatique non alcoolique et d’autres effets [5]. Comparée à d’autres sources de protéines telles que le bétail et la volaille, la protéine de haricot mung a une empreinte carbone plus faible et est une source de protéines durable [6,7].
La protéine de haricot Mung possède des propriétés fonctionnelles idéales, y compris des capacités mousseuses, émulsionnantes, de rétention d’eau, de rétention d’huile et de gélification. Parmi celles-ci, la capacité de gélification est l’une de ses propriétés fonctionnelles importantes. Par rapport à l’isolat de protéine de soja (SPI), la protéine de haricots mung a plus d’acides aminés hydrophobes et/ou non chargés et moins de liaisons disulfées, ce qui lui confère des propriétés gélifiantes uniques [8]. Sur la base de ces avantages, la protéine de haricot mung peut être utilisée pour préparer des substituts aux œufs, des aliments traditionnels et des viandes à base de plantes [9-12]. Cependant, la mauvaise gélification de la protéine naturelle de haricot mung limite son application dans l’industrie alimentaire, de sorte qu’elle peut être améliorée par différentes méthodes de modification [2, 13].
En tant que protéine végétale émergente, la recherche sur la protéine de haricot mung a progressivement augmenté au cours des dernières années, mais il y a moins de résumé sur ses propriétés de gel. Basé sur les recherches de chercheurs nationaux et étrangers, cet article passe en revue la composition et la structure, l’extraction, les propriétés fonctionnelles et le mécanisme de gélification de la protéine de haricot mung, et se concentre sur les effets de l’ajout de différentes substances exogènes (telles que les ions de sel, les polysaccharides, d’autres différents types de protéines, etc.) et différentes méthodes de traitement (telles que le traitement thermique, le traitement de changement de pH, le traitement ultrasonique, le traitement enzyme, Etc.) sur la structure de la protéine de haricot mung et ses propriétés gélifiantes. Enfin, il résume l’application des propriétés du gel protéique de haricot mung dans les applications alimentaires, et on espère qu’il fournira une référence pour l’application ultérieure de la protéine de haricot mung dans l’industrie alimentaire.
1 la composition, la structure, l’extraction et les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung
1.1. - le système La composition et la structure de la protéine de haricot mung
La teneur en protéines des haricots mung est d’environ 14,6 à 32,6 %, principalement divisée en albumine, globuline, protéines solubles dans l’alcool et glutenine, parmi lesquelles la teneur en globuline est la plus élevée (60 à 70%) [14]. Les globulines peuvent être divisées en globulines 7S (135 kDa), 8S (200 kDa) et 11S (360 kDa) selon leurs coefficients de sédimentation [5, 15]. 8S est la principale protéine de stockage dans les haricots mung, représentant environ 89% des globulines; 11S et 7S ont des teneurs inférieures, représentant environ 7,6 % et 3,4 % des globulines, respectivement.
Les structures de 8S et 1 1S sont représentées sur la Figure 1. La globuline 8S est une protéine trimérique composée de trois sous-unités: α, a’ et β. Il présente un degré élevé de similitude structurelle et d’homologie avec la globuline 7S d’autres légumineuses, avec une similitude de séquence d’acides aminés de 68% [16,17]. La globuline 11S est composée de sous-unités acides et basiques de poids moléculaire de 40 et 24 kDa, qui sont reliées par des liaisons disulfées [18]. La teneur en composants protéiques varie selon les différentes variétés de haricots mung, et il existe également des différences significatives dans les caractéristiques fonctionnelles et la composition en polypeptides des différentes globulines 8S. Les différences de composition et de structure entre les génotypes ont un effet significatif sur les caractéristiques fonctionnelles des composants de la globuline 8S des haricots mung, mais les effets spécifiques doivent encore être explorés à l’avenir [19].
Les acides aminés sont les unités structurelles de base des protéines, et leur rapport de composition affecte les propriétés fonctionnelles des protéines de haricot mung. La teneur en acides aminés hydrophobes dans les protéines de haricots mung (41,98 g/100 g) est beaucoup plus élevée que celle des acides aminés hydrophiles (7,07 g/100 g), ce qui fait que les protéines de haricots mung ont une forte activité de surface et affectent leurs propriétés émulsionnantes [20, 21]. De plus, plus la teneur en acides aminés hydrophobes est élevée, meilleure est la résistance thermique de la protéine de haricots mung, ce qui peut être attribué au fait que les acides aminés hydrophobes sont propices à la formation d’une structure sphérique avec une activité de surface, tandis que la haute enthalpe nécessaire pour briser les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes dans sa structure provient souvent de la température de désaturation élevée [20, 22, 23].
1.2 Extraction des protéines de haricot mung
Les méthodes traditionnelles d’extraction de la protéine de haricot mung sont des méthodes chimiques, telles que la dissolution de l’alcali et la précipitation acide, l’extraction du sel et l’extraction de l’eau chaude. Parmi eux, la méthode la plus couramment utilisée est la dissolution alcaline et la précipitation acide, qui est simple à utiliser, nécessite des matériaux facilement disponibles et a un rendement élevé. Cependant, il peut détruire la structure des acides aminés et affecter la digestibilité de la protéine [25]. Les méthodes plus douces sont l’extraction du sel et l’extraction à l’eau chaude, mais le rendement est faible. De nouvelles méthodes d’extraction physiques telles que l’extraction par ultrasons, l’extraction à haute pression et l’extraction enzymatique peuvent améliorer l’efficacité de l’extraction des protéines. Les principes, les avantages, les inconvénients et les conditions de fonctionnement des différentes méthodes d’extraction sont présentés au tableau 1.
1.3 propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung
Les propriétés fonctionnelles de la protéine de haricot mung sont propices à son application dans l’industrie alimentaire....... La solubilité de la protéine de haricot mung est minimale près du point isoélectrique (pH 4,0-5,0). Cela peut être dû au fait que la charge nette de protéine de harioc mung diminue au point isoélectrique, réduisant la répulsion électrostatique entre les molécules de protéine et augmentant l’hydrophobicité de surface, ce qui entraîne une forte diminution de la solubilité, conduisant à l’agrégation et à la précipitation des protéines [20, 37]. La protéine de haricots Mung est une macromolécule composée d’acides aminés hydrophiles et hydrophobes et peut être utilisée comme émulsifiant [38, 39]. La capacité en mousse et la stabilité de la protéine de haricot mung selon différentes méthodes de séparation varient respectivement de 27,5 % à 62,5 % et de 21,55 % à 49,93 %. La protéine de haricot Mung peut former une couche de liaison visqueuse semblable à un gel avec une grande flexibilité, ce qui entraîne une excellente stabilité de la mousse [40]. Les protéines de haricots Mung sont comparables au SPI en termes de capacité de rétention d’eau (3,33 g/g et 3,00 g/g) et de capacité de rétention d’huile (3,00 g/g et 3,45 g/g), et peuvent remplacer partiellement le SPI [41]. Elle se compare également favorablement à d’autres légumineuses (par exemple, la protéine de pois et la protéine de fève, chacune ayant une capacité d’absorption des graisses de 1,2 g et 1,6 g par gramme de protéine isolée) [42].
Les propriétés du Gel jouent également un rôle très important dans la transformation des aliments. La concentration minimale de gélification (LGC) est l’un des indicateurs courants de la capacité de gélification. Plus la LGC est basse, plus la capacité de gélification de la protéine est forte. La protéine de haricot Mung (12%) a une valeur LGC plus faible que les autres protéines de légumineuses (albumine de haricot blanc 18%, protéine de pois 16% et protéine de lentille 16%), et a des propriétés de gel semblables à SPI (9-14%). Cela signifie que la protéine de haricots mung a le potentiel de remplacer le SPI en tant que source de protéines d’origine végétale pour les analogues de la viande [20, 41, 43, 44]. Comme le montre la Figure 2, le processus de formation du gel de la protéine de féverole mung implique le développement moléculaire, la dissociation-association et l’agrégation, et les principales forces impliquées sont les interactions hydrophobes et les liaisons hydrogène, ainsi que les liaisons disulfure qui aident à soutenir la structure du gel [41, 45-47]. Autrement dit, lorsque la température est chauffée au-dessus de la température minimale de dépliage, la structure spatiale originale de la protéine de haricots mung change, formant une structure de réseau sphérique. L’agrégation se produit sous certaines interactions hydrophobes, et les liaisons disulfées sont utilisées pour maintenir la force du gel [48, 49].
2 l’effet des additifs exogènes sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
L’effet des ions sel sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
Les ions de sel peuvent changer le comportement d’agrégation de la protéine de haricot mung. Les ions de sel couramment utilisés comprennent Na+ et Ca2+ [50]. Avec l’addition d’une concentration appropriée de Ca2+, la teneur en structures α-hélice diminue d’abord, puis augmente, tandis que la teneur en structures β-pliées montre la tendance inverse. Le prétraitement par Ca2+ décompose la protéine, exposant les groupes hydrophobe et sulfhydryle à l’intérieur de la protéine, augmentant la teneur en liaisons disulfées dans la structure de la protéine, et favorisant les interactions protéine-protéine et la réticulation. Par rapport au Na+, l’addition de Ca2+ formera également des agrégats relativement importants à travers des ponts électrostatiques de sel, mais si des ions de sel excessifs sont ajoutés, la protéine peut subir une «précipitation de sel» [51]. Le mécanisme d’interaction entre la protéine de haricot mung et le Ca2+ est illustré à la Figure 3.
Une concentration appropriée d’ions de sel peut avoir un effet positif sur les propriétés gélifiantes de la protéine de haricot mung en modifiant les interactions entre les protéines de haricot mung et ainsi améliorer la structure du réseau du gel et augmenter la concentration en ions du système protéique. Cependant, une concentration trop élevée d’ions de sel peut détruire la structure du réseau du gel [51,53]. Dans un système composite neutre (pH 7) (7,2% de protéines de haricot mung et 10% d’huile de colza), lorsque la quantité de Ca2+ ajoutée est de 0 à 5 mmol/L, le gel d’émulsion de protéines de haricot mung a une structure lâche. Lorsque la quantité de Ca2+ ajoutée est de 10 à 20 mmol/L, le gel d’émulsion protéique de haricot mung a une structure de réseau plus uniforme et plus dense.
Cela peut être dû à l’ajout d’ions de sel à la concentration appropriée réticulant, encapsulant plus de gouttelettes de lait et rendant le réseau de gel plus uniforme et plus dense [54]. Différentes concentrations de Na+ et de Ca2+ (44 mmol/L et 50 mmol/L, respectivement) ont également amélioré de façon significative les propriétés du gel composite protéine de haricot mung/protéine de gluten de blé (protéine de haricot mung /WG). À la même concentration de sel, le Ca2 a une plus grande capacité d’agrégation que le Na+ et a un effet plus significatif sur le gel composite. Cependant, des concentrations élevées d’ions salins peuvent détruire le réseau du gel [50]. Le prétraitement avec une concentration appropriée de Ca2+ (5-20 mmol/L) peut également améliorer les propriétés du gel de la protéine de haricot mung induite par la TG, mais une concentration trop élevée de Ca2+ (>20 mmol/L) peut perturber l’interaction entre la protéine de haricot mung et la TG, formant de plus grands agrégats de protéines et réduisant les propriétés du gel [55].
2.2 effet des polysaccharides sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
Les protéines et les polysaccharides sont deux nutriments importants dans les aliments. L’ajout de polysaccharides à la protéine de haricot mung peut modifier les interactions intermoléculaires et/ou intramoléculaires et former des complexes par des interactions covalentes et non covalentes [56, 57]. De nombreuses études se sont concentrées sur l’analyse de l’effet de l’ajout de différents polysaccharides sur la structure de la protéine de haricot mung. Par exemple, l’ajout d’un nouveau modificateur de gel naturel, la gomme de Sanzan (gomme de Sanzan, SAN), à de faibles concentrations (0,5% à 2,5%) à la protéine de haricot mung modifie la structure de la protéine de haricot mung, en convertissant les α-hélices en β-plis, en dépliant les molécules de protéine et en exponant les résidus de tryptophane, et en améliorant considérablement les interactions hydrophobes, les liaisons d’hydrogène et les interactions électrostatiques sont considérablement améliorées. Comme les chaînes SAN sont riches en groupes hydroxyle et carboxyle, l’ajout de SAN améliore la liaison à l’hydrogène. Cependant, de fortes concentrations de SAN (3%) bouclier et cacher les groupes hydrophobes et les groupes -SH, réduisant les forces d’interaction entre les molécules de protéines en raison de leur effet de blindage [49].
Des facteurs tels que le rapport de mélange de la protéine à différents polysaccharides et les caractéristiques de la protéine et des polysaccharides ont tous un impact différent sur la structure et les propriétés du gel [58]. L’ajout de SAN à la protéine de haricot mung améliore les propriétés du gel en améliorant les interactions hydrophobes et les liaisons d’hydrogène dans le gel de protéine de haricot mung [49]. Après que la protéine de haricot mung et l’amidon de maïs naturel (NCS) interagissent pour former un gel [59], en raison dela forte capacité de rétention en eau dela protéine de haricot mung et de l’interaction entre l’amylose de NCS et les groupes carboxyliques dela protéine de haricot mung pendant la gélatinisation, le réarrangement de l’amylose est retardé, ce qui réduit la dureté et la cohésion structurelle, affaiblit le réseau du gel, réduit l’effet synergique du gel et prolongue la durée de conservation du produit.
Le gellan acylé élevé (HAG) et le gellan acylé faible (LAG) ont des effets différents sur les gels composites de gellan à base de protéines de haricot mung [52]. Lorsque le HAG est ajouté, un gel doux et élastique est formé lorsque la concentration de protéines de haricot mung est faible. Comme la concentration de protéines de haricot mung augmente, le réseau protéique se décompose et le gel devient plus faible. Après l’ajout du retard, le gel formé par la protéine de haricot mung était moins visqueux, et il y avait une interaction synergique entre le retard et la protéine de haricot mung, qui devenait plus visqueux à mesure que la teneur en protéines augmentait. Le gel composite préparé à partir de protéines de haricot mung et d’amidon de sarrasdansest un fluide pseudoplastique typique. Au fur et à mesure que la proportion de protéines de haricots mung ajoutées augmente, les propriétés pseudoplastiques du gel composite augmentent graduellement, l’amplissement par cisaillement devient plus prononcé, une structure de réseau de gel lâche se forme et la viscosité diminue [60].
2.3 influence des protéines animales et végétales sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
Lorsque le système contient plusieurs protéines, les protéines peuvent interagir les unes avec les autres pour surmonter les forces répulsives entre les agrégats et se lier entre eux [61]. Lors de la préparation des gels composites, différents types de protéines sont mélangés ensemble uniformément avant le début du chauffage. Après le chauffage, les interactions entre les protéines changent, formant différents types de structures de réseau de gel. Il est possible que la formation de gels de protéines composites soit favorisée par la co-agrégation entre les protéines. En outre, l’effet de remplissage causé par l’incorporation de protéines peut améliorer les propriétés des gels de protéines composites par épaississement et séparation de phase [62].
Faibles concentrations de protéines de haricot mung (< 6 % en poids) peuvent être utilisés pour préparer des gels composites à base de protéines de blé (WP). Le mécanisme d’action est que la réticulation covalente se produit par des liaisons de disulfure pour agréger des molécules et former une structure de réseau de gel. Cependant, lorsque la concentration de protéines de haricot mung est plus élevée (> 6 % en poids), il réduira l’interaction entre le gel composite et l’eau, détruisant ainsi la structure réticulée, empêchant la formation du gel et détruisant la structure du gel, réduisant la teneur en liaisons disulfées et réduisant la qualité du gel [63]. En outre, la protéine de haricot mung a une capacité de liaison à l’eau et peut être utilisée comme agent de liaison à l’eau et substrat de l’enzyme TG. Il affecte la structure du gel composite de protéine de haricots mung et de fibrine myosine et améliore la capacité de gélification [64, 65]. La capacité élevée de rétention d’eau dela protéine de haricots mung peut également augmenter la force de rupture et la déformation de fracture du gel composite préparé avec le surimi de sardine, retarder l’hydrolyse des protéines du surimi de La sardineassocié aux protéases endogènes, et améliorer la force du gel [66].
2.4 effet d’autres substances sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
L’interaction entre les protéines et les substances bioactives (comme les polyphénols) peut améliorer les propriétés fonctionnelles des protéines et préserver les composés bioactifs, et est devenue un sujet de recherche populaire dans l’industrie alimentaire ces dernières années. Différentes concentrations de vitexine (VT) ont été ajoutées à la protéine du haricot mung, et la protéine du haricot mung et la protéine du haricot mung ont formé de nouveaux complexes de protéines vt-haricot mung par liaison non covalente. À mesure que la concentration de VT augmentait, la taille des particules du complexe augmentait graduellement, la structure tertiaire se dépliait et l’intensité de fluorescence diminuait. La formation du complexe de protéines du haricot VT-mung a modifié la structure et considérablement amélioré ses propriétés fonctionnelles [67]. Cependant, il n’y a actuellement aucune recherche sur l’effet des polyphénols sur les propriétés du gel de la protéine de haricot mung, et d’autres recherches sont nécessaires à l’avenir.
3 effet des différentes méthodes de traitement sur la structure et les propriétés du gel de la protéine de haricot mung
3.1 effet du traitement thermique sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
Le traitement thermique affecte le degré de dénaturation et d’agrégation des protéines, provoquant le dépliage de la structure de la protéine de haricots mung et exposant les groupes sulfhydryliques qui étaient initialement enterrés au centre de la protéine. Ces groupes sulfhydryliques sont enclins à former des liaisons disulfées entre les molécules de protéines, ce qui renforce la force intermoléculaire [47]. Le processus de gélation de la protéine de hariharier mung et les propriétés du gel peuvent être ajustés en contrôlant le degré de dénaturation et d’agrégation des protéines après traitement thermique [68, 69]. Le composant viciline (MV) de la protéine de haricot mung a été chauffé à 90 °C pendant 20 minutes, puis refroidi dans de l’eau glacée pendant 15 minutes, et le processus a été répété pour obtenir un double cycle de chauffage. Le premier chauffage ne doit pas faire geler le MV, et seul le second chauffage peut former le gel thermique viscoélastique du MV [70].
Après traitement thermique, la température augmente, la rétention d’eau et la dureté du gel augmentent et sa structure de réseau devient plus dense. Cependant, des températures de traitement thermique trop élevées et des temps de traitement thermique trop longs peuvent entraîner une détérioration du gel, avec une diminution de la rétention d’eau et de la dureté et une structure de réseau plus lâche. Des gels d’émulsion Green mung protein-HAG ont été préparés à des températures et des temps de chauffage différents. Les résultats ont montré qu’à mesure que la température et le temps de chauffage augmentaient, les propriétés du gel s’amélioraient graduellement, et les meilleurs résultats étaient obtenus à 85 °C et 30 min. Toutefois, des températures excessives et de longs temps de traitement thermique peuvent entraîner une détérioration du gel [71].
Les gels formés à différentes concentrations de protéines de haricot mung à pH 2 et à différents temps de chauffage (1, 3, 6 et 16 h) ont montré qu’avec une augmentation du temps de chauffage, la dureté, l’élasticité et la limite d’élasticité du gel de protéines de haricot mung augmentaient, et une structure de réseau plus uniforme et plus dense a été montrée [72]. La poudre de protéine de haricot Mung a été pulvérisée uniformément avec différentes quantités d’eau (0,15%, 20%, 25%, 30%, 35%), puis chauffée à différentes températures (25, 65, 75, 85, 95 et 105 °C) pendant des périodes différentes (0, 15, 30, 45, 60 et 75 min). La poudre de l’échantillon traité a été diluée à 20% dans de l’eau désionisée, mise dans un bain-marie, chauffée à 80 °C pendant 30 minutes pour obtenir un échantillon de gel, et les propriétés du gel et les changements structurels majeurs de la protéine de haricot mung ont été analysés. Les propriétés du gel de la protéine de fève mung avec une teneur en humidité de 25% ont été considérablement améliorées lorsque chauffée à 85 °C pendant 60 min. Le traitement hydrothermique détruit les liaisons intramoléculaires de l’hydrogène, augmente les forces intermoléculaires et la teneur en β-folding, et favorise la formation de la structure du réseau du gel [47].
3.2 effet du changement de pH sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
Le changement de pH est une méthode simple et respectueuse de l’environnement pour changer la structure de la protéine de haricot mung. La réponse pH de la protéine est ajustée par un traitement acido-basique pendant un certain temps, puis le pH est remis au neutre. Les traces d’ions de sel résiduels sont négligeables ou éliminés par dialyse. Dans des conditions de pH extrêmes, les interactions protéiques (y compris les forces de van der Waals et les interactions hydrophobes entre les molécules protéiques) sont perturbées par une forte répulsion électrostatique. Par la suite, en raison de la rupture des liaisons chimiques, la protéine globulaire de la protéine de haricot mung devient une structure «globule fondu», la protéine se replie et la nouvelle structure peut être maintenue à pH neutre [73].
Dans des conditions alcalines (pH 10 à 12), la structure flexible de la protéine de haricot mung augmente la solubilité de la protéine et met en évidence les résidus d’acides aminés à la surface de la protéine, améliorant ainsi leur capacité de rétention d’eau et les propriétés du gel. Dans des conditions acides, la solubilité de la protéine de haricot mung (pH 2-4) est la plus faible au point isoélectrique, tandis que sa capacité de rétention d’eau et ses propriétés du gel diminuent, car l’acide cause l’agrégation [73]. Parmi ceux-ci, le gel induit par la chaleur à pH 12 a une élasticité plus élevée et une structure de gel plus dense (par rapport au gel formé par les protéines indigènes de haricot mung) [13,73].
En outre, les propriétés gel de la protéine de haricot mung peuvent également être améliorées en la soignant avec pH 12 décalage et d’autres moyens en synergie. La réticulation enzymatique TG a augmenté la dureté du gel de la protéine naturelle de haricot mung et le pH 12 a changé l’émulsion de protéine de haricot mung de 1,3 et 1,8 fois, respectivement. Il est possible que par rapport à la protéine naturelle de haricot mung, la protéine traitée pH 12 expose davantage de sites de récroisation d’enzymes TG, de sorte que la performance du gel est meilleure [74]. Comme le montre la Figure 4, comparativement à la protéine de haricot mung indigène, le gel d’émulsion de protéine de haricot mung déplacé pH 12 préparé avec une liaison appropriée aux ions de sel a une structure en réseau homogène et dense, et sa dureté du gel, sa rétention d’eau et sa distribution d’eau sont supérieures à l’échantillon de protéine de haricot mung naturel [54]. Dans l’ensemble, les gels à base de protéines de haricot mung fabriqués dans des conditions alcalines ont de meilleures propriétés de gel.
3.3 influence du traitement par ultrasons sur la structure et les propriétés du gel des protéines de haricot mung
Le traitement ultrasonique est une nouvelle méthode physique qui est efficace, économique et facile à utiliser [75]. Le traitement ultrasonique de la protéine de haricot mung peut réduire la taille de la protéine et changer la structure moléculaire, réduisant la teneur en α-hélice et en β-tours et augmentant la teneur en β-pliage. Il augmente également la teneur en interactions hydrophobes et en liaisons disulfées dans les protéines de haricots mung, améliore la solubilité, mais un pouvoir ultrasonique excessif peut réduire la teneur en groupes sulfhydryliques libres et affaiblir les liaisons disulfées [76].
Le traitement par ultrasons peut être utilisé pour modifier les propriétés du gel des protéines dans l’industrie alimentaire. Il peut transformer la structure de la protéine de haricot mung, augmenter les forces intermoléculaires, et former une structure dense et uniforme de réseau de gel de protéine de haricot mung, améliorant les propriétés de gel. Parmi eux, le gel de protéine de haricot mung après 300 W de traitement ultrasonique a un maximum de 61,61 % de liaisons disulfées et a les meilleures propriétés de gel. Cependant, une puissance ultrasonique excessive peut affaiblir les liaisons disulfées dans les gels protéiques de haricots mung [76]. Un traitement par ultrasons de haute puissance, d’une puissance de sortie de 2,2 kW et d’une fréquence de travail de 20 kHz, a été appliqué à la protéine de haricot mung à différentes concentrations, ce qui a réduit la température de gélification de la protéine de haricot mung, amélioré ses caractéristiques de texture telles que l’élasticité, la cohérence, la fromagerie et la résilience, et formé un gel transparent [77]. Lorsque la protéine de haricot mung a été traitée par ultrasons dans la gamme d’énergie de 0 à 3400 J, la dureté du gel augmentait avec l’augmentation de l’énergie de traitement par ultrasons, et l’augmentation de la dureté du gel était étroitement liée à l’énergie de traitement par ultrasons [78].
3.4 effet de l’induction de l’enzyme TG sur la structure et les propriétés du gel de la protéine de haricot mung
L’enzyme TG est un agent de réticulation vert efficace. Les changements structurels de la protéine du fève mung sont dus à la formation de liaisons récroisées covalentes ε-(γ-glutamyl)lysine induites par l’enzyme TG, qui se traduisent par une liaison isopeptidique Gln-Lys environ 20 fois plus forte que les liaisons non covalentes [79]. Lorsque la concentration enzymatique TG est trop élevée, elle entraîne des réticulations covalentes excessives, entravant l’agrégation intermoléculaire.
L’enzyme TG est l’une des enzymes les plus couramment utilisées pour améliorer la gélation des protéines [80]. Après un traitement enzymatique TG, la solubilité de la protéine de haricot mung n’a pas changé de manière significative. La réticulation covalente et les liaisons disulfées sont les principales forces que l’enzyme TG induit dans le gel de protéine de haricot mung. Les interactions non covalentes sont limitées, ce qui rend la structure du réseau de gel de la protéine de haricot mungo traitée au gt plus compacte, avec des pores plus petits et plus uniformes, surtout à 30 U/g [48]. [48]. La transglutaminase microbienne (MTG) peut améliorer la force du gel et la capacité de liaison à l’eau de la protéine de haricot mung en augmentant le degré de réliaison, et il existe une dépendance à la concentration de l’enzyme MTG [81]. Comparativement à la protéine de haricot mung non traitée, la dureté, la gélification, le frottement et l’adhérence des gels MTM 4 et MTM 8 ont augmenté de façon significative après incubation de la protéine de haricot mung et de l’enzyme MTG (5 U/g de substrat protéique) à 45 °C sous agitation continue pendant 4 h (MTM 4) ou 8 h (MTM 8). Ce qui indique qu’une augmentation du temps de traitement favorise la formation d’une structure de réseau de gel plus dense et plus uniforme avec une réticulation des protéines, ce qui donne un gel plus dur [82].
3.5 effet d’autres techniques sur la structure et les propriétés du gel de la protéine de haricot mung
Les différentes méthodes de séchage ont des effets différents sur les propriétés du gel de la protéine de haricot mung. Après avoir traité la protéine de haricot mung par lyophilisation (FD), séchage par pulvérisation (SD) et séchage au four (OD), FD forme une protéine poreuse, tandis que SD et OD forment des cristaux froissés et denses, respectivement. La FD a une solubilité plus élevée que la SD et la OD, ce qui peut être dû à la présence d’agrégats solubles dans l’eau. FD et SD forment des gels élastiques, tandis que OD forme des gels agrégés. La LGC de la df et de l’écart-type était de 12%, tandis que la OD nécessitait 18% de protéines pour former un gel. La différence dans la formation de la structure du gel entre les différents échantillons peut être due à des différences dans la structure secondaire de la protéine. Comme la OD a un nombre relativement important de structures β-tours par rapport à FD et SD en raison de la transformation du β-pliage en β-tours après un chauffage prolongé à 50 °C, cette structure joue un rôle important dans la formation d’agrégats de protéines, ce qui donne une structure relativement agrégée [23].
Le traitement de la protéine de haricot mung à l’aide de plasma froid atmosphérique à 80 kV pendant 5 minutes a augmenté de façon significative la teneur en α-hélice et en β, a réduit la teneur en bobine aleatoire, a diminué la solubilité et a réduit la LGC de 16% à 14%, ce qui a amélioré la dureté du gel et amélioré les propriétés du gel de la protéine de haricot mung [77]. La Succinylation, l’acylation et la modification redox de la protéine de haricot mung ont entraîné une diminution de la gélation par rapport à la protéine de haricot mung non traitée. Ceci est dû au développement des chaînes de protéines causées par la dénaturation partielle de la protéine, tandis que l’acylation de la protéine de haricots mung augmente la charge négative de la protéine. La Succinylation et la modification redox de la protéine de féverole mung augmentent la charge positive de la protéine pendant la modification, ce qui entraîne une répulsion électrostatique entre les charges nettes de la protéine et une mauvaise gélation [83].
En résumé, afin de compenser certaines des limitations des propriétés gel de la protéine de haricot mung, un certain nombre de techniques ont été utilisées pour la modifier, y compris des méthodes de modification physique telles que le traitement thermique, le traitement par ultrasons, la technologie du plasma et le traitement de séchage, ainsi que des méthodes de modification chimique telles que le traitement enzymatique TG et le traitement du pH. La modification physique présente les avantages d’une opération simple, d’une consommation de courte durée et de peu d’effets toxiques et secondaires, mais l’effet de modification n’est pas très évident. Par rapport à la modification physique, la modification chimique a des effets évidents et des vitesses de réaction rapides, mais dans les applications pratiques, il faut prêter attention à la sécurité alimentaire des réactifs chimiques. À l’heure actuelle, il existe encore des moyens techniques tels que le traitement à ultra-haute pression et la glycosylation qui n’ont pas été étudiés pour leurs effets sur les propriétés gel de la protéine de haricot mung. Les méthodes de recherche sont uniques, et à l’avenir, les méthodes de modification physique et chimique peuvent être utilisées en combinaison pour mettre en jeu leurs avantages respectifs, améliorant ainsi mieux les propriétés du gel de la protéine de haricot mung.
4. Propriétés du Gel de la protéine de haricot mung dans les applications alimentaires
4.1 propriétés du Gel des protéines de haricot mung dans les substituts d’oeufs
Les œufs peuvent causer des problèmes de santé comme un taux élevé de cholestérol et d’allergènes, de sorte que trouver des substituts d’œufs est devenu un point nécrotique de la recherche. Lorsque le pH est de 12, le gel d’émulsion de protéine de haricot mung formé après l’ajout de Ca2+ a d’excellentes propriétés mécaniques et des propriétés de rétention d’eau, et obtient une texture semblable à celle des œufs, de sorte qu’il a le potentiel d’être développé en substitut d’œuf à base de protéine de haricot mung [54]. Les indicateurs sensoriels des échantillons de tartes aux œufs préparées avec une émulsion à base de protéines de haripon mung après traitement avec un pH 12 au lieu de 80 et 100 % en poids de liquide d’oeuf étaient proches de ceux des échantillons à base d’oeufs en termes d’apparence et de texture, avec une bonne forme, une texture moelleuse et aucune odeur de poisson. A une meilleure capacité de rétention d’eau et une texture plus tendre et juteuse, qui peut être liée à son réseau de gel uniforme. Par conséquent, un œuf de substitution à base de protéines de haricot mung peut remplacer complètement les œufs réels [74].
4.2 propriétés du Gel des protéines de haricot mung dans les aliments traditionnels
Le manque de gluten dans les protéines de haricots mung limite leur utilisation dans les aliments de base tels que les nouilles. Lorsque des protéines de haricots mung à 25% d’humidité ont été chauffées à 85 °C pendant 60 minutes, la teneur en disulfure de leurs liens a été légèrement augmentée, améliorant considérablement les propriétés du gel et la capacité d’absorption d’eau des protéines de haricots mung. Lorsque la protéine modifiée de haricots mung a été ajoutée à des petites nouilles à différents niveaux de remplacement, une réticulation intermoléculaire s’est produite entre la protéine de haricots mung et la pâte de blé à un niveau de remplacement de 9%, renforçant la structure du réseau de gluten et favorisant les caractéristiques de cuisson à la vapeur des nouilles, améliorant ainsi la qualité des nouilles traitées à la protéine de haricots mung [47].
Le remplacement partiel du lait par des protéines de haricot mung permet également le développement de fromages hybrides. Lorsque la protéine de haricot mung remplace 30% du lait pour faire du fromage, la teneur en protéines et en humidité sont plus élevées que celles du vachet#39; S fromage au lait [84]. La protéine de haricot Mung peut être utilisée pour préparer un yogourt de bonne qualité à base de plantes. Le yogourt à base de protéines de haricot Mung a une bonne dureté, une bonne mastication, une capacité de rétention d’eau et un module de stockage d’énergie, ce qui prouve que le yogourt à base de protéines de haricot Mung a une meilleure qualité de gel. Les interactions hydrophobes et les liaisons disulfées sont les principales forces qui maintiennent les gels à base de protéines végétales induits [85].
L’ajout de 1% à 2% de protéines de haricots mung à la saucisse de poisson peut réduire la perte de poids de la saucisse de poisson due à la dénaturation thermique de la protéine, réduire le taux de rétrécissement de la saucisse de poisson, et améliorer la dureté. Les saucisses de poisson contenant des protéines de haricots mung ont des scores d’évaluation sensorielle plus élevés, ce qui améliore l’acceptation générale des saucisses de poisson [86].
4.3 propriétés du Gel des protéines de haricot mung dans les analogues de viande
La protéine de haricot Mung a un bon potentiel de gélification et a été utilisée dans le traitement des analogues de viande [87]. Lorsque les paramètres d’extrusion sont 49,33% d’humidité, 80,66 r/min vitesse de vis, et 144,57 ℃ température du baril, la protéine de haripon mung gélatinisée avec des propriétés physiques idéales peut être obtenue. Il a de bonnes propriétés physiques et une structure fibreuse, et a un grEt en pluspotentiel comme alternative à la viande. Comparé aux protéines animales, il s’agit d’un choix plus sain et plus respectueux de l’environnement [11].
L’impression 3D, en tant que technologie émergente et prometteuse, peut fournir des aliments transformés avec des saveurs personnalisées, couleur, texture, sensation en bouche, et même des caractéristiques nutritionnelles pour répondre aux attentes nutritionnelles denses des consommateurs de différents âge et modes de vie, ouvrant le marché à de nouveaux modèles économiques [88, 89]. Du rouge de betterave et du xylose ont été ajoutés à la protéine de haricot mung pour préparer un analogue de viande imprimable en 3D avec coloration. La Glycosylation de la protéine de haricots mung avec la xylose a considérablement amélioré les propriétés mécaniques et la microstructure de l’analogue de viande contenant des agents colorants, ce qui a entraîné un changement de texture. En même temps, l’ajout de xylose peut améliorer la stabilité de l’analogue de viande contenant des colorants avant la cuisson, peut-être parce que le xylose augmente le module de cisaillement et modifie la structure en modifiant les interactions [90].
En résumé, les gels à base de protéines de haricots mung ont un potentiel d’application élevé dans l’industrie alimentaire, comme le montre la Figure 5, et peuvent être développés davantage pour être utilisés dans d’autres applications alimentaires à l’avenir [90, 91].
5 Conclusion
Le haricot Mung est une légumineuse émergente qui peut fournir des protéines végétales de haute qualité. La protéine de haricots Mung extraite par la méthode de solubilisation alcaline et de précipitation acide a une teneur en protéines plus élevée, et sa gélification peut être améliorée en ajoutant différentes substances exogènes ou en utilisant différentes techniques de traitement, ce qui la rend mieux adaptée à une utilisation dans de nombreux domaines d’aliments de type gel. Le mécanisme de gélification de la protéine de haricot mung implique le développement moléculaire, la dissociation et l’agrégation. Différentes substances exogènes ou techniques de traitement ont des effets différents sur la structure de la protéine de haricot mung, affectant ainsi ses propriétés de gélification. Par exemple, l’ajout d’ions de sel appropriés peut améliorer l’agrégation des protéines, et le traitement de la protéine de haricot mung à un pH alcalin peut améliorer l’interaction entre les protéines et améliorer ses propriétés de gélification.
L’excès d’ions de sel ou de fortes concentrations de protéines peut entraîner une fixation excessive des protéines et détruire la structure du gel. Actuellement, la recherche sur les propriétés gel de la protéine de haricot mung est effectuée en utilisant une approche technique unique. À l’avenir, différentes combinaisons de techniques de transformation peuvent être explorées pour améliorer les propriétés du gel des protéines de haricot mung et développer de nouveaux aliments à base de plantes. En outre, l’application de gels protéiques de haricot mung en est encore au stade expérimental. Pour devenir un produit commercial, il est nécessaire d’optimiser les conditions de traitement, la texture, la formulation, l’odeur, le goût, etc., et d’explorer complètement le produit et#39; S fonction, valeur nutritionnelle et bienfaits pour la santé. Dans l’ensemble, la protéine de haricot mung, en tant que protéine végétale émergente, a une grande valeur pour la recherche et nécessite davantage de recherche pour exploiter son énorme potentiel dans l’industrie alimentaire.
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