Quelles sont les utilisations de L glutathion?

Glutathion (GSH, glutathion), γ-acide glutamique l-cysteine-glycine, est un tripeptide thiol non protéique synthétisé par la glutamylcystéine synthétase (GCS) et la glutathion synthétase (GS) par la cascade de l’acide glutamique, la cystéine et la glycine.

1. Introduction au glutathion

1.1Structure du glutathion

Dans les cellules végétales, animales et microbiennes, trois acides aminés, le glutamate, la cystéine et la glycine, sont synthétisés en un petit composé tripeptidique biologiquement actif par l’action séquentielle de deux enzymes, la glutamylcystéine synthétase (GCS) et la glutathione synthase (GS), connu sous le nom de glutathione (également connu sous le nom de γ-L-glutamylglutamate, glutathione)[1]. -L-cysteinylglycine, glutathion)[1].

Dans les cellules eucaryotes, 80-85 % du glutathion se trouve dans le cytoplasme, tandis que le reste se trouve dans les mitochondries et le réticulum endoplasmique [2-4]. Cependant, dans les cellules de certaines bactéries salines ou de protozoaires parasites, le glutathion est présent sous forme de sulfures tels que la s-nitrosoglutathion, la glutamylcystéine (γ-EC), le thiosulfate et la N1,N8-bis(glutathion) spermidine [5-6]. On trouve également des homologues du glutathion dans les légumineuses, qui se distinguent par le fait que l’acide aminé résidu C-terminal n’est pas la glycine, mais d’autres types d’acides aminés, tels que l’homoglutathion (H-Glu, Cys-β-Ala-OH)[7].

Le glutathion existe sous deux formes:Glutathion réduit (GSH) et glutathion oxydé (GSSG)....... Le glutathion réduit est la principale forme de glutathion dans les cellules, représentant plus de 98% de la teneur totale en glutathion. La formule moléculaire du glutathion réduit est C10H17O6N3S. Dans la cellule, le glutathion est oxydé et déshydrogéné pour former la GSSG, qui est ensuite réduite en GSH par la GSSG réductase (GR) avec la participation du NADPH (coenzyme II réduite), formant ainsi un cycle redox, et les deux formes de glutathion sont montrées à la Figure 1.1.

Figure 1.1 deux formes de glutathion

2. Utilisations du glutathion

Les caractéristiques structurelles particulières du glutathion déterminent ses propriétés fonctionnelles, et le groupe γ-mercapto sur sa structure cystéine, en tant que groupe actif libre, fournit une forte capacité à fournir des électrons ou de l’hydrogène proton. Ces dernières années, l’attention des chercheurs nationaux et étrangers au glutathion a progressivement augmenté, et l’utilisation et la valeur commerciale du glutathion arrivent rapidement dans les gens et#39; S attention. Actuellement, les marchés d’application du glutathion peuvent être classés dans les domaines alimentaires, cosmétiques et médicaux, etc.[8-11] les applications spécifiques sont les suivantes:

2.1 glutathion dans les Applications alimentaires

Le glutathion est un conservateur potentiel et un exhausteur de saveur dans l’industrie alimentaire en raison de sa capacité antioxydante unique. Dans le stockage des fruits de mer ou des aliments à base de viande de bétail, la quantité appropriée de glutathion peut effectivement prolonger la fraîcheur et la durée de conservation des aliments, et en même temps, dans une certaine mesure, il peut inhiber la croissance et la reproduction des micro-organismes et inhiber la dégradation des acides nucléiques dans les aliments à base de viande, ce qui peut aider à prolonger la durée de conservation des aliments, et assurer la qualité des aliments [12-14].

Pendant le processus de vinification, le brunissement oxydatif du vin est principalement causé par l’oxydation des phénoliques dans le jus de raisin catalysé par la polyphénol-oxydase (PPO) pour former l’o-benzoquinone, et la formation de substances soires par la polymérisation ou la condensation de l’o-benzoquinone, et l’addition appropriée de glutathion pendant le processus de vinification peut lui permettre de réagir avec les phénoliques oxydés pour former un thioéther (acide adipique 2-s-glutathion) ou un produit de réaction du raisin (GRP) [15-17], Ce qui peut empêcher l’oxydation des phénoliques dans le vin. L’addition appropriée de glutathion au cours du processus de vinification lui permet de réagir avec ces phénoliques oxydés pour former un sulfure (adipate de 2-s-glutathion) ou un produit de réaction de raisin (GRP), ce qui empêche l’oxydation des phénoliques dans le vin [15-17], et empêche la formation de quinones, maintenant ainsi la bonne couleur du vin.

Dans le même temps, l’ajout de glutathion peut effectivement réduire la perte de composants d’arôme du vin, protéger sa saveur spéciale fraîche et moelle, et jouer la fonction d’améliorer la stabilité sensorielle du vin [18-21]. En outre, le glutathion peut être utilisé comme agent aromatisant dans la transformation des aliments pour ajouter des saveurs uniques aux aliments et obtenir l’effet d’amélioration de la saveur [22-23], et il peut également être ajouté aux aliments fonctionnels pour faciliter le métabolisme et l’absorption du corps humain [24-25].

2.2 Application du glutathion dans les cosmétiques

Le glutathion joue un rôle clé dans la régulation de l’activité cellulaire en tant qu’antioxydant et cofacteur enzymatique capable d’éliminer les radicaux libres. Dans les applications cosmétiques, des dérivés de glutathion (dérivés de glutathion S-acyl) peuvent être utilisés par voie topique pour le traitement du vieillissement de la peau et pour le traitement de l’hyperpigmentation, pour améliorer la perméabilité de la peau et accélérer le taux de métabolisme de la peau [26]. La formation de mélanine cutanée est due à la formation de dopaquinone (DQ) catalysée par la Tyrosinase (TYR), qui à son tour forme de la mélatonine et de l’eumélanine dans une série de réactions d’oxydation catalytiques [27].

Le glutathion et ses dérivés peuvent réduire la dopamine pour former un pigment brun, qui est de couleur plus claire que la mélatonine, et le glutathion aide à maintenir le site actif sensible à la redox sur l’enzyme dans l’état réduit nécessaire, ce qui peut inhiber l’activité de la tyrosinase dans une certaine mesure, produisant ainsi l’effet de blanchiment [28-29].

En outre, il a été démontré que la capacité du glutathion réduit à inhiber l’activité de la tyrosinase est plus forte que celle du glutathion oxydé, et le glutathion réduit et le glutathion oxydé peuvent être mélangés selon le rapport pour obtenir le meilleur effet antioxydant et blanchissant [30].

2.3glutathion dans des Applications médicales

En tant que substance endogène naturelle, le glutathion est largement distribué et participe aux processus redox dans le corps humain, et est également connu comme un détoxifiant endogène en raison de sa forte capacité à fournir des électrons ou des hydrogènes de protons [31-32]. Le glutathion joue principalement un rôle dans l’inhibition du stress oxydatif: d’une part, le glutathion peut neutraliser les radicaux libres ou stabiliser l’activité des cellules immunitaires pour renforcer l’immunité humaine; D’autre part, le nitrosoglutathion (GSNO) et sa réductase, la GSNOP, peuvent inhiber l’inflammation excessive et protéger les cellules immunitaires et les tissus apparentés en modulant la voie de signalisation de l’oxyde nitrique dans le corps. D’autre part, le nitrosoglutathion (GSNO) et sa réductase GSNOP peuvent inhiber une inflammation excessive en régulant la voie de signalisation de l’oxyde nitrique dans le corps et protéger les cellules immunitaires et les tissus apparentés dans le corps [33-34].

Le glutathion réduit est également précieux dans la détoxification des substances exogènes ou de leurs métabolites, la régulation de la fonction immunitaire, et la formation de la fibrose. Le glutathion peut directement étancher les radicaux hydroxyles réactifs, d’autres radicaux centrés sur l’oxygène, et les centres radicaux libres sur l’adn et d’autres biomolécules [35-37]. Le glutathion protège la peau, le cristaux, la cornée et la rétine des dommages causés par les rayonnements et constitue la base biochimique de la désintoxication du foie, des reins, des poumons, de l’épithélium intestinal et d’autres organes [38-39].

Dans le système métabolique de défense des animaux, le pilier central du métabolisme antioxydant est la glutathion peroxydase (GPX) dépendante du sélénium, qui, afin de réguler les signaux cellulaires redodépendants, se lie à -SH sur les résidus de cystéine des protéines pour former une glutathionylation, qui modifie l’état oxydatif des protéines et protège les thiols protéiques sensibles contre l’oxydation irréversible [40]. Chez les plantes, le glutathion peut améliorer la tolérance des plantes, y compris la résistance à la sécheresse, la résistance à des températures élevées ou basses et la résistance au stress des métaux lourds. Le glutathion peut directement ou indirectement récupérer les radicaux libres dans les plantes en régulant des enzymes liées au métabolisme, ou se combiner avec des peroxydes toxiques in vivo, puis les métaboliser et les excréter, de manière à obtenir l’effet de maintenir la stabilité de l’organisme et d’améliorer la résistance des plantes [41-45].

3. Méthodes de Production de glutathion

Avec les recherches approfondies sur l’application fonctionnelle du glutathion, il a été souligné dans les domaines de l’alimentation, de la médecine, des soins de beauté et de la biomédicine, etc. Les méthodes de production commerciales de glutathion sont constamment mises à jour, et les principales méthodes de production sont la synthèse chimique, la méthode enzymatique et la méthode de fermentation microbienne [46-47], comme suit:

3.1 synthèse chimique

Dans les années 1970, le glutathion était principalement produit par synthèse chimique, dans laquelle trois acides aminés précurseurs (l’acide l-glutamique, la l-cystéine et la glycine) ont été condensés dans une série de réactions chimiques, qui se composaient de trois phases: protection de groupe, condensation, et déprotection.

La synthèse chimique du glutathion est à un stade relativement mature, mais en raison de la complexité du processus et du fait que le glutathion synthétisé chimiquement est un racémate, le processus de racémisation et de séparation a un impact sur l’activité du glutathion, et il y a également des problèmes tels que la pureté différente du produit et la bioefficacité inégale. Compte tenu de l’influence d’autres groupes aminés actifs, des groupes carboxyliques ou des groupes à chaîne latérale des acides aminés précurseurs sur le rendement, la pureté ou la racémisation pendant la réaction, les chercheurs [48-49] ont proposé de protéger les groupes indésirables dans la réaction de synthèse du glutathion, puis d’éliminer ces groupes protecteurs une fois la réaction terminée. La s-benzylcystéine glycine a été synthétisée en utilisant le benzyloxycarbonyl (C6H5-CH2-O-CO, Cbz) comme groupe protecteur pour le groupe aminé, puis l’anhydride N-Cbz-L-glutamyl a été synthétisé en protégeant le groupe aminé d’acide glutamique avec le groupe protecteur Cbz, puis le glutathion avec le groupe protecteur a été obtenu par la réaction de s-benzylcystéine glycine et l’anhydride N-benzyloxycarbonyl-L-glutamyl, Et puis le glutathion a été obtenu en supprimant le groupe protecteur dans les conditions correspondantes. Le groupe a ensuite été retiré dans les conditions correspondantes pour obtenir du glutathion.

3.2 méthodes bio-enzymatiques

La synthèse enzymatique du glutathion est principalement basée sur l’utilisation de la glutathion synthétase naturelle dans les organismes vivants, qui est capable de catalyser la synthèse du glutathion en utilisant spécifiquement trois acides aminés précurseurs comme substrats, ainsi qu’une quantité appropriée d’atp, cofacteurs nécessaires pour maintenir l’activité enzymatique du glutathion synthétase (Mg+), et un environnement pH approprié [50-51].

Les systèmes de glutathion synthétase sont principalement dérivés de cellules microbiennes, telles que Escherichia coli, Saccharomyces cerevisiae, etc. Cependant, en raison de l’instabilité de l’activité enzymatique libre dans l’environnement de réaction et de la complexité du processus d’isolement et de purification du système de réaction, l’enzyme n’est pas réutilisable dans la production industrielle. Cependant, en raison de l’instabilité de l’activité enzymatique libre dans l’environnement de réaction et de la complexité du procédé de séparation du système de réaction dans le processus de purification, qui ne peut être réutilisé, la synthèse du glutathion dans la production industrielle est principalement effectuée par des cellules immobilisées ou des enzymes immobilisées [52-55].

La méthode d’immobilisation simplifie non seulement le processus de production et augmente la récupération enzymatique, mais améliore également la stabilité thermique de l’enzyme et augmente le rendement du produit. Puisque l’atp est nécessaire pour la synthèse du glutathion, et la production d’adp a un certain effet inhibiteur sur l’activité enzymatique, la construction du système de régénération d’atp, en plus de la méthode d’immobilisation de l’enzyme, est la clé de l’effet de la synthèse du glutathion. Les chercheurs [56] ont établi une réaction en cascade entre la polyphosphate kinase (PPK) et l’enzyme bifonctionnelle GshF du glutathion, et ont utilisé le processus de synthèse catalytique de l’enzyme PPK qui peut régénérer l’atp pour construire un système de régénération d’énergie, puis ont construit un système de synthèse d’enzyme du glutathion à faible coût et à haute efficacité.

3.3 Biofermentation

La fermentation microbienne est une méthode de conversion de matières premières peu coûteuses en spray capillaire en glutathion par métabolisme microbien à l’aide de bactéries ou de levures qui synthétisent le glutathion intracellulaire. Depuis la réalisation de la production de glutathion à partir de levure en 1938, le processus et la méthode de production de glutathion par fermentation ont été continuellement améliorés. Étant donné que les bactéries ou levures utilisées dans la fermentation sont faciles à cultiver, dans l’industrie, la biofermentation est généralement choisie pour utiliser Saccharomyces cerevisiae et Candida utilis comme souches bactériennes pour la fermentation. La Fermentation est effectuée avec Saccharomyces cerevisiae et Candida utilis. La Fermentation est devenue la méthode la plus courante pour la production de glutathion en raison de sa disponibilité facile de matières premières et des conditions contrôlées [57]. Afin d’augmenter le rendement en glutathion fermenté, les chercheurs ont amélioré l’étude à partir des étapes de sélection des souches de fermentation [58-61], d’optimisation du processus de fermentation, de méthode de culture de fermentation [62-63] et d’optimisation de l’isolement [64], respectivement.

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