Quelle est la propriété de la poudre de protéine de soja?

Le sojA aest une source importante de protéines végétales Et etd’oléagineux. Le soja génétiquement modifié importé par la Chine est principalement utilisé pour l’extractiSur led’huile, Et etleur tourteau de soja est utilisé pour l’alimentatiSur leanimale. La farine de soja produite au pays après extractiSur led’huile peut être utilisée pour préparer l’isolÀ propos dede protéine de soja, le concentré de protéine de soja, la farine de soja dégraissée, etc., Et etentrer dans la chaîne alimentaire [1-3].

La protéine du soja se trouve principalement dans le corps protéique du tissu des feuilles de particules de graines, représentant environ 40% de la matière sèche totale de la graine [4,5]. Il peut être divisé en quatre composants selon son coefficient de sédimentation à une force ionique de 0,5 mol/L: 2S,7S,11 ansEt et15S [6]. Il peut également être divisé en protéines structurelles, protéines de stockage Et etprotéines métaboliques telles que les enzymes qui régulent le métabolisme, synthétisent les substances de stockage Et etcréent des structures cellulaires en fonction de leur fonction [7]. Parmi elles, 7S Et et11S sont les principales protéines de stockage du soja, représentant environ 80% de la teneur totale en protéines [8]. En outre, une protéine de membrane, les protéines lipophiles (LP), a été trouvée ces dernières années lors de l’isolement de la protéine de soja. Ce composant est un complexe formé par des protéines liant l’huile telles que la globuline, la β-conglycinine Et etla globuline d’huile, et les phospholipides [9, 10].

La composition et la fonction deComposants de protéines de sojaOnt un effet significatif sur la qualité sensorielle du soja ou des produsonà base de protéines de soja tels que le tofu, le lait de soja et la viande végétale [11-13]. Wang Xibo et Al., et al.[14] ont montré que la qualité du tofu est meilleure lorsque la teneur relative en acides aminés contenant du soufre dans les protéines de soja est supérieure à 2%, le rapport de 11S à 7S est supérieur à 1,88, et la teneur relative en structures parallèles β-pliées est supérieure à 39,96%.

Andrew et Al., et al.[15] ont analysé les effets de la teneur en protéines de soja et de la composition des sous-unités de globuline sur les propriétés du tofu en gel et ont montré que plus la teneur en protéines est élevée, plus le tofu est difficile. L’absence de sous-unité SA4 est positivement corrélée avec la dureté du tofu et la rétention d’eau. Zhang et Al., et al.[16] ont examiné les effets de la qualité des matières premières et des conditions de transformation sur le tofu au cours des dernières années, et ont montré que la qualité du tofu est principalement liée à la globuline de soja et à la β-conglycinine. En général, la globuline de soja affecte la dureté du tofu, tandis que la β-conglycinine affecte l’élasticité du tofu. Par conséquent, le rapport entre 11S et 7S peut être considéré comme un indicateur pour la sélection de variétés convenant à la production de tofu.

Cet article passe en revue l’état actuel de la recherche sur la composition structurelle de la protéine de soja, se concentre sur laProcessus de préparation de la protéine de sojaComposants, et résume la fonctionnalité de différents composants de la protéine de soja. L’objectif est de fournir une référence pour le contrôle de la qualité du soja ou des produits à base de protéines de soja.

1 Structure des composants de protéine de soja

La globuline 11S est la globuline la plus abondante dans le soja. Il est principalement composé de glycinine, qui contient plus d’acides aminés contenant du soufre. Son poids moléculaire varie de 320 à 375 kDa. Sa structure est un hexamer creux composé de cinq sous-unités dans des conditions neutres [17]. Chaque sous-unité est formée par un polypeptide acide et un polypeptide basique liés par une liaison disulfure. Le point isoélectrique est pH Hest d’environ 5,8 [8,18,19]. La globuline 7S est principalement composée de β-conglycinine, de γ-conglycinine et de globuline 7S alcaline [8]. Parmi eux, la β-conglycinine est le composant principal de la globuline 7S,avec un poids moléculaire d’environ 180-210 kDa. Il existe sous forme de trimer dans des conditions neutres et est formé par l’agrégation de trois sous-unités, α, a’, et β, par des interactions hydrophobes. Les points isoélectriques de α et d’a’ sont respectivement 5.2 et 5.3, tandis que la sous-unité β est composée de quatre composants β1-β4 [5,20-22].

 La structure β-conglycinine est particulièrement spéciale, car les sous-unités α et α’ ont une région étendue en plus de la région centrale, et les trois sous-unités sont n-glycosylées, c’est-à-dire que les N-termini de chacune des trois sous-unités sont liés aux glycanes à haute mannose. Cela le rend très différent de la globuline de soja soluble [21,23-25]. Les températures de dénaturation de 11S et 7S diffèrent également selon les expériences. En général, la β-conglycinine est dénaturée à 68-72°C,et la globuline de soja est dénaturée à 86-90°C C[9,26]. Le rapport entre les protéines 11S et 7S dans les graines de soja varie généralement de 0,5 à 1,3, selon l’environnement de croissance et le génotype [27-29].

De plus, la teneur en 15S est minimale, à environ 5%, mais l’analyse chromatographique de filtration sur gel de son poids moléculaire indique que la protéine 15S peut être considérée comme un dimère composé de sous-unités de la globuline 11S [8, 30]. La protéine 2S est principalement composée de facteurs anti-nutritionnels tels que les inhibiteurs de la trypsine (inhibiteurs de la trypsine de Kunitz). Bien que sa teneur ne soit que de 8%, elle peut déclencher des réactions allergiques dans les voies respiratoires humaines et doit donc être éliminée [8]. La LP contient environ 70% de protéines et 10% de lipides, principalement composés de lipoxygénase et de protéines membranaires [9, 19].

Les protéines peuvent être divisées selon leur poids moléculaire en protéines oléagineuses du corps huileux (24 et 18 kDa), protéines de la vacuole (34 kDa), ainsi qu’en sous-unités et polypeptides des protéines 7S et 11S,qui représentent environ 60% des protéines LP totales [9]. Les protéines de LP sont moins sensibles au colorant bleu brillant de Coomassie, donc SDS -PAGE Ene peut pas être utilisé pour quantifier à peu près leur composition protéique. Mashahiko et Al., et al.[19] ont seulement quantifié les protéines liant les lipides qui n’ont pas été éliminées par l’hexane lors du dégraissage en 2008 à l’aide de la méthode de Kjeldahl et de la chromatographie en couche mince, et ont finalement montré que 7S, 11S et LP représentaient respectivement 23%, 46% et 31% de la teneur totale en protéines de la farine de soja dégrahie.

2 préparation de fractions de protéines de soja

Actuellement, les principaux produits commerciaux à base de protéines de soja sont la farine de soja dégraissée, le concentré de protéines de soja et l’isolat de protéines de soja (SPI). Parmi ceux-ci, l’isolat de protéine de soja a la teneur en protéines la plus élevée, à plus de 90%; Le concentré de protéines de soja est le deuxième, à environ 70%; Et la farine de soja déshuilée a seulement eu la plupart des lipides retirés de la matière première, laissant environ 50% des composants non protéiques tels que les polysaccharides, mais c’est la matière première pour l’isolat de protéine de soja [5]. Cependant, les méthodes d’extraction pour 7S, 11S et LP sont encore lodansde répondre aux normes de la production en chaîne. Les procédés d’extraction et les paramètres des trois composants protéiques sont présentés respectivement à la Figure 1 et au tableau 1.

Initialement, Nagano et Al., et al.[31] ont proposé pour la première fois un schéma de purification pour 7S et 11S afdansde déterminer les paramètres rhéologiques dynamiques du gel de globuline de soja 7S. La méthode utilise du tourteau de soja dégraissé comme matière première, qui est mélangé à de l’eau distillée, laisser reposer à température ambiante pendant 1 h, puis centrifugé après avoir éliminé les composants insolubles par tamisage. Après centrifugation, on ajoute du bisulfite de sodium au surnageant à une concentration de 0,98 g/L pour ajuster le pH à 6,4.

Le surnageant est ensuite stocké pendant la nuit dans un badansde glace, puis centrifugé de nouveau, et le précipité obtenu à ce moment est considéré comme étant de 11S. Le surnageant est ensuite 0,25 mol/L de solution de NaCl et ajusté au pH 5,0, puis centrifugé de nouveau; Le surnageant après centrifugation a été mélangé avec 2 fois le volume d’eau distillée pour ajuster le pH à 4,8, centrifugé de nouveau, et le précipité à ce moment était de la globuline 7S. Les taux d’extraction de 11S et 7S dans les tourteaux de soja dégraissés obtenus par cette méthode sont respectivement de 10% et 6%, et la pureté peut atteindre plus de 90%. Parmi eux, 0,25 mol/L NaCl, pH 5,0 et 4°C sont considérés comme les meilleures conditions pour séparer la protéine 7S, tandis que le bisulfite de sodium agit comme agent réducteur pour augmenter le taux d’extraction des protéines [32]. Cette méthode jette les bases du schéma de séparation de base de la «précipitation acide en trois étapes» de la protéine de soja.

Depuis 1992, de nombreuses études ont été consacrées à l’optimisation de l’extraction des protéines de soja, principalement basées sur l’influence de la température, du pH et de la force ionique sur la conformation des protéines au cours du processus d’extraction [31, 33-35]. Deak et Al., et al.[33] ont utilisé le CaCl2 au lieu du NaCl pour simplifier le processus d’extraction. En raison de la différence dans la densité de charge superficielle, les ions calcium sont plus susceptibles de se lier à 11S à pH 6,4. Bien que cette méthode améliore le rendement en protéines, la pureté était faible. Liu et al. [34] ont choisi le type de solution d’extraction alcaline, le pH de la solution alcaline, la température d’extraction, le rapport entre la farine de soja déshuilée et le tampon Tris-HCl et le bisulfite de sodium (SBS) comme cinq facteurs, et ont effectué des expériences d’optimisation à facteur unique en fonction de la teneur en protéines 11S et 7S, de la pureté et du taux d’extraction comme indicateurs. Les résultats ont montré que l’utilisation d’un tampon Tris-HCl de 0,3 m comme solution d’extraction peut augmenter significativement le rendement de 11S et 7S de 2,01 et 1,16 points de pourcentage, respectivement.

Au cours du processus d’augmentation du pH de la solution d’alcali de 7,5 à 9,0, le rendement et la pureté des deux protéines ont d’abord augmenté, puis diminué. L’effet d’extraction était meilleur à pH 8,5. La température d’extraction se réfère à la température de la solution alcaline. Au cours du processus d’augmentation de la température de 25 °C à 45 °C,le rendement des deux protéines a augmenté de manière significative, puis a diminué de manière significative entre 45 °C et 65 °C. Comparé à Nagano et al. [31], l’effet d’extraction à la température ambiante était meilleur, mais 45 ~55℃ n’a pas atteint la température de dénaturation des deux protéines; Et augmenter la masse de tampon nécessaire par unité de masse de farine de soja est la méthode la plus simple et la plus efficace pour augmenter la solubilité des protéines et donc le rendement et la pureté, mais cela doit également tenir compte de la capacité du conteneur utilisé et n’est pas adapté à une utilisation dans la production; La rupture des liaisons disulfées par le SBS pour réduire l’agrégation des protéines peut également améliorer la solubilité, mais lorsque la concentration de SBS augmente, le rendement, la teneur en protéines et la pureté des deux protéines augmentent tout d’abord, puis diminuent la tendance, et la valeur maximale est atteinte à une concentration de 0,01 mol/L.

Sur cette base, Din Jalal Ud et al. [36] ont noté en 2021 l’influence des conditions de prétraitement et du type de matière première sur l’effet d’extraction, et ont récupéré le produit intermédiaire obtenu par précipitation acide secondaire pour l’extraction de la protéine 11S. Les résultats ont montré que le prétraitement des grains de soja, de la farine de soja dégraissée, et de la protéine d’isolat de soja avec la phytase peut améliorer significativement la pureté de 11S et 7S. Parmi eux, l’extraction de 11S avec la protéine d’isolat de soja est la plus efficace, avec une pureté allant jusqu’à 97,16% et un rendement allant jusqu’à 48,92%. Cependant, le rendement de 7S a diminué significativement après le traitement enzymatique.

En fait, il y a non seulement des protéines 7S et 11S dans l’isolat protéique de soja, mais aussi un grEt en plusnombre de protéines membranaires autour du corps protéique de la graine et du corps oléagineux [9]. Des études antérieures ont montré que la protéine de soja extraite par cette méthode de précipitation acide a mauvais goût, et certaines protéines qui sont liées aux lipides, c’est-à-dire, LP,restent [32]. S’inspirant de cela, Mashahiko et al. [19] se sont concentrés sur la réaction de la LP pendant l’extraction des protéines et ont conçu une nouvelle méthode d’extraction pour assurer la qualité des protéines.

La méthode utilise comme matière première du tourteau de soja dégraissé à basse température préchauffé à 70-80°C. La méthode diffère considérablement de Nagano&#Méthode 39; S en ce que 5 mol/l d’acide sulfurique dilué et d’hydroxyde de sodium sont utilisés pour ajuster le pH; La protéine 11S est extraite après que le pH est ajusté à 5,8, puis ajusté à 5,0, puis à 5,5 avant la centrifugation pour extraire LP. Enfin, le pH est ajusté à 4,8 pour obtenir la protéine 7S; Aucune grande quantité de sel et de refroidissement n’est nécessaire pour le processus de séparation. La clé de cette méthode d’extraction des protéines lipophiles est que le LP est fortement hydrophobe et donc facilement soumis au salage. À pH 5,0, LP et 7S sont dans un état insoluble, et à 5,5, 7S est dissous tandis que LP reste insoluble. En outre, le préchauffage peut assurer l’extraction de 7S et 11S, mais une température trop élevée réduira le taux d’extraction de LP. La découverte du LP explique indirectement le phénomène de faibles impuretés de 11S et 7S extraites par des méthodes antérieures, et a également incité certains chercheurs à commencer à explorer sa fonctionnalité.

3 propriétés fonctionnelles des fractions de protéines de soja

Les conditions de traitement peuvent amener les protéines à passer de leur état naturel à un état intermédiaire et à terme à être complètement dénaturées, et donc leur fonctionnalité [37]. Au cours de ce processus de transformation, le poids moléculaire et la structure primaire de la protéine restent généralement inchangés. Les principaux changements se reflètent dans les changements dans la composition des acides aminés de surface provoqués par des changements dans la structure secondaire et tertiaire de la protéine, qui fournissent les conditions pour les interactions protéine-protéine et protéine-autres composants. Par conséquent, l’état naturel d’une protéine ne détermine pas son image fonctionnelle complète. Il est également nécessaire de comprendre le comportement de transition structurelle des protéines pendant le pliage et le déploiement dans des environnements tels que des solutions, des interfaces et des gels.

3.1 solubilité

La solubilité d’une protéine est généralement la fonction principale qui doit être étudiée pour la production de produits tels que les gels, les émulsions et les boissons. Il peut être exprimé en pourcentage de l’azote total dans un échantillon qui est dans un état soluble dans une solution spécifique. La solubilité n’est pas seulement liée à la composition en acides aminés, à la séquence, au poids moléculaire et à la conformation protéique de la protéine elle-même, mais aussi à des facteurs environnementaux tels que la force ionique, le pH et la température [38, 39]. Basé sur la structure de la protéine, on peut spéculer que le polysaccharide attaché au N-terminus de la β-conglycinine dans des conditions neutres le rendra plus soluble dans l’eau. Ce résultat a été confirmé dans la littérature [40, 41].

Jiang et al. [40] ont utilisé la même farine de soja dégraissée pour préparer le SPI et trois types de protéines: 11S et 7S. Les échantillons obtenus ont été dispersés dans une concentration de 20 mg/ml dans une solution de phosphate de sodium de pH 7,0 et 10 mM. En ajustant le pH de la dispersion, on a montré que 7S avait la plus grande solubilité (90%) à pH 7,0, suivi par SPI (80%) et 11S (60%). Les courbes de solubilité des trois protéines présentent toutes une forme en u en fonction de pH. :7S et SPI ont toutes deux la solubilité la plus faible aux environs de pH 4,5, tandis que 11S atteint sa solubilité la plus basse à pH 5,0, ce qui indique que les points isoélectriques de 11S et 7S sont aux environs de pH 4,5 et 5,0 respectivement. En outre, la solubilité des trois protéines montre une tendance à la baisse à mesure que la concentration en sel augmente. 

Dans les conditions de 0mol/ l-0,1mol/l-0,6mol /L NaCl, la différence dans les changements de solubilité de 11S et 7S était de 82,2 % -82,0 % -53,7 % et 93,9 % -88,7 % -8,2 % respectivement. Ceci est lié à l’effet ionique du NaCl. Au point isoélectrique (pH 4-5), Na+ et Cl− interagissent avec les groupes chargés à la surface de la protéine, qui peuvent former une double couche d’électrons à l’interface cristal-solution, augmentant ainsi la solubilité apparente de la protéine de soja. En dehors du point isoélectrique, des concentrations élevées d’ions peuvent neutraliser les charges hétéroélectriques sur la protéine et ainsi réduire le gain net de charge causé par l’ajustement du pH de la solution.

La solubilité de la protéine de soja est également affectée par le comportement d’agrégation thermique. Certaines études ont proposé le modèle d’agrégation de la nucléation Lumry-Eyring, qui suggère que l’agrégation des protéines se compose de plusieurs étapes, y compris les changements de conformation, la prénucléation, la nucléation agrégée irréversible, l’agrégation accrue et l’auto-association des agrégats [42-44]. Tang Chuanhe et al. [41] ont montré qu’après le préchauffage à 80 °C,le SPI présentait seulement un pic endothermique correspondant à 11S à 97,6 °C,ce qui peut être dû au fait que 7S était complètement déplié à 80 °C et formait un agrégat plus stable avec 11S. Jian et al. [21] ont en outre démontré la différence dans le comportement d’agrégation entre la β-conglycinine et la glycinine pendant le chauffage. La solubilité de la β-conglycinine est restée fondamentalement inchangée pendant le chauffage de 50 °C à 100 °C,tandis que la solubilité de la glycinine a diminué avec l’augmentation de la température tendance. Lorsque la globuline de soja et la β-conglycinine sont mélangées dans un rapport de 4:1, 2:1, et 1:1, respectivement, les agrégats complexes deviennent plus petits et la solubilité augmente avec l’addition de β-conglycinine.

Les interactions hydrophobes peuvent être la principale force motrice de l’agrégation des protéines [45]. Le mécanisme d’agrégation thermique des deux protéines est illustré à la Figure 2. Lorsque l’agrégation se produit, pour la β-conglycinine, une fois les résidus hydrophobes couverts et les agrégats formés, les polysaccharideset les groupes hydrophiles à la surface fournissent des forces répulsives pour empêcher d’autres monomères de s’approcher; Cependant, il y a plus d’acides aminés hydrophobes dans le polypeptide de base de la globuline de soja, il se dépliera pour exposer des sites plus actifs. Bien que certains des sites actifs soient couverts pendant le processus d’agrégation, des résidus hydrophobes existent toujours à la surface des agrégats, ce qui fait que les sites actifs continuent à se regrouper.

En présence de β-conglycinine, les résidus hydrophobes à la surface des agrégats de globuline ne sont plus couverts, mais les groupes hydrophiles de β-conglycinine, qui termine le processus d’agrégation. En outre, le comportement d’agrégation thermique de ces protéines dépend également de la concentration. L’augmentation de la concentration de protéines réduit l’espacement entre les protéines, favorisant efficacement l’agrégation [46, 47]. Ye Rongfei et al. [48] ont montré que la solubilité du SPI à différentes concentrations après un traitement thermique à 80 °C,100 °C et 120 °C diminuait avec l’augmentation de la concentration de protéines. Chen Nannan et al. [49] croyaient que la liaison spontanée de protéines de soja naturelles à des concentrations élevées conduisait à la formation d’agrégats avec un plus grEt en plusrayon de rotation et des interactions protéine-protéine plus fortes.

Les améliorations apportées aux procédés de sélection et d’extraction des protéines ont permis d’obtenir une protéine de soja avec un degré de pureté plus élevé. Yuan etal. [50] ont utilisé du soja dégraillé comme matière première, et ont obtenu avec succès trois sous-unités de β-conglycinine de grande pureté: β (91,4%), α (95,0%), et α’ (92,1%) par chromatographie à flux rapide DEAE-Sepharose combinée à la chromatographie d’affinité d’ions métalliques immobilisés. 1%. Sur cette base, He Xiuting et al. [25] ont montré que l’agrégation thermique de la protéine 7S est principalement dominée par la sous-unité β, et l’agrégation thermique de la protéine 11S est dominée par le polypeptide basique.

La surface de crête du pic chromatographique correspondant au composant ayant un poids moléculaire plus élevé (>669 kDa) pendant le chauffage de la sous-unité β à 50-90 °C a augmenté significativement, tandis que la répartition du poids moléculaire des sous-unités α et a’ n’a pas fondamentalement changé avec le chauffage; Certains polypeptides acides de la protéine 11S ne se sont pas du tout agrégés pendant le chauffage, tandis qu’une grande quantité de matière insoluble a été produite après chauffage à 90 °C pendant 30 minutes pendant l’extraction des polypeptides basiques. Les résultats de diffusion dynamique de la lumière montrent que la taille des particules des polypeptides 11S et acides a augmenté de 50°C à 90°C, le diamètre moyen des deux étant passé respectivement de 56 nm à 158 nm (11S) et de 79 nm à 112 nm (polypeptides acides). La granulometrie 7S augmente moins pendant le chauffage (de 29 nm à 44 nm). Et les sous-unités α’ sont restées stables aux alentours de 29 nm à toutes les températures, tandis que le diamètre moyen ζ de la sous-unité β atteignait 70 nm à 50 °C et augmentait à 158 nm à 90 °C. Par conséquent, les sous-unités β dans 7S sont plus susceptibles de s’agréger.

En comparant les résultats de l’hydrophobicité de surface entre différentes sous-unités de protéines et polypeptides, l’hydrophobicité de surface H0 de 11S est d’environ 5000 à 60°C, puis augmente fortement avec l’augmentation de la température, atteignant un pic de 12000 à 80°C. Le H0 des polypeptides acides change légèrement pendant le chauffage et atteint également un pic de 4200 à 80°C. Les pics de H0 de 7S, sous-unité β, et des sous-unités α et α’ chauffées à des températures différentes fluctuent respectivement autour des pics de 8000, 7800 et 6000. En outre, l’hydrophobicité en surface de la protéine, des sous-unités et des peptides a augmenté rapidement au cours des 10 premières minutes de chauffage.

Ces conclusions sont semblables à celles de Jian et al. [21], c’est-à-dire que les molécules de protéines globulaires subissent d’abord une transition de pliage, et après avoir chauffé à la température de déaturation pendant un certain temps, la structure globulaire se développe, exposant davantage de résidus hydrophobes et augmentant l’hydrophobicité de surface. Cette différence dans le comportement d’agrégation thermique des sous-unités et des polypeptides peut être liée à la composition en acides aminés de la structure primaire de la protéine. Par exemple, les polypeptides basiques contenant plus d’acides aminés hydrophobes tels que Val, Leu et Ala peuvent former des agrégats insolubles à température ambiante [51]. La sous-unité β contient également plus d’acides aminés hydrophobes et n’a qu’un seul glycanes à haute mannose lié n dans la région d’extensionde sa structure, mais les sous-unités α et α’ en contiennent chacune deux, de sorte que la sous-unité β est plus sujette à l’agrégation que les sous-unités α et α’. Par conséquent, la solubilité de la globuline de soja est grandement affectée par la température, et la solubilité de la β-conglycinine est grandement affectée par la force ionique.

3.2 gélification

Le Gel est un état spécial de matière entre les états solide et liquide. La plupart des aliments peuvent être consommés à l’état de gel. Lorsque les interactions intermoléculaires d’une solution protéique augmentent, le degré de réticulation augmente dans une certaine mesure et la solution se transforme en gel [37]. Le processus de formation de base d’un gel de protéines de soja induit par la chaleur est le suivant: la protéine de soja dispersée dans l’eau forme d’abord un sol sous la forme d’une forme serrée courbée. À mesure que la température augmente, la protéine se décompose et se développe progressivement. Les agrégats se forment entre les molécules adjacentes, tandis que la température élevée accélère le mouvement moléculaire. Les interactions hydrophobes entre les protéines deviennent plus fréquentes, et après avoir atteint l’équilibre, un gel avec une certaine structure de réseau se forme, une partie de l’eau libre étant piégée dans le réseau de gel [52]. Au cours de ce processus, les interactions covalentes comme les liaisons disulfées jouent un rôle de premier plan, tandis que les interactions non covalentes comme les liaisons hydrogène et la répulsion électrostatique existent également [37]. Les concentrations critiques de protéines pour 11S et 7S pour former des gels à 100 °C dans un tampon de phosphate de 35 mN ° de catalogue(pH 7,6) sont de 2,5 % et 7,5 %, respectivement [53]. Les thermogels 11S sont formés principalement par des liaisons disulfées et des interactions électrostatiques, tandis que les thermogels 7S sont formés par des liaisons hydrogène [16]. Par conséquent, les conditions de pH et de température peuvent également affecter la structure et les propriétés du gel en influençant les agrégats de protéines [54, 55].

On peut déduire de l’agrégation plus élevée de gels de globuline de soja induits par la chaleur que le module de stockage devrait également être relativement important. Renkema et coll. [56] ont confirmé cette conclusion. Les résultats du balayage de la température de gels induits par la chaleur préparés à partir du même soja avec de la globuline de soja (pureté 95%) et de la β-conglycinine (pureté 60%) ont montré que le G' Des gels de globuline de soja et de β-conglycinine à la fin du refroidissement étaient de 4000 Pa et 2500 Pa à pH 3,8, et 7400 Pa pour le premier et 5400 Pa pour le second. La contrainte de rupture des gels protéiques 11S à pH 3,8 et 7,6 est également significativement plus élevée que celle des gels β-conglycinine, 46,2 et 18,1 kPa pour le premier et 2,1 et 2,2 kPa pour le second. La différence dans le module de stockage des deux gels protéiques peut également être due à la teneur différente en acides aminés contenant du soufre. La protéine 11S contient 3 à 4 fois plus de méthionine et de cystéine par unité de protéine. La méthionine et la cystéine sont 3 à 4 fois plus abondantes dans la protéine 11S que dans la protéine 7S [57], de sorte que 11S a un réseau de réticulation plus fort lors de la formation du gel.

Eduarda et al. [58] ont également montré que le module de stockage d’énergie des gels induits par la chaleur n’est pas directement lié au rapport de 11S à 7S (R2< 0,50), et qu’il dépend également de la teneur d’une sous-unité A3 acide à faible teneur en résidus de cystéine. Les résultats rhéologiques dynamiques de gels induits par la chaleur de protéines de soja isolées provenant de 11 différents soja déficients en globuline de soja et en β-conglycinine et d’un soja composé de protéines normales ont montré que lorsque la sous-unité A3 représente moins de 2% de la teneur totale en protéines, la teneur en sous-unité 11S est en corrélation avec la G' Du gel lorsqu’il est entièrement formé (R2> 0,967).

 Lorsque la sous-unité A3 représente moins de 2% de la teneur totale en protéines, il y a une corrélation entre la teneur en sous-unité 11S et le G' Valeur du gel entièrement formé (R2> 0,967). Lorsque la sous-unité A3 représente plus de 2% de la teneur totale en protéines, il n’y a pas de corrélation entre les G' Valeur du gel entièrement formé et la composition de la protéine de soja. Il n’y a pas non plus de différence significative dans le module de stockage du gel entre les variétés à forte teneur en 11S et les variétés à faible teneur en 11S. En d’autres termes, la protéine 7S est le principal monomère structurel du gel induit par la chaleur, ce qui peut être causé par un développement insuffisant de la protéine 11S à 90 °C. Ceci est similaire aux résultats de la recherche sur le tofu, où une corrélation entre la composition de la sous-unité 11S et la dureté du gel a été trouvée [15, 59]. En outre, comme le développement des protéines est une condition préalable à la formation du gel, on peut prévoir que la température de gélation de la β-conglycinine, qui a une température de transition thermique plus faible, est inférieure à celle de la globuline de soja (G''/G'=1). La température de gélification des variétés à teneur élevée en 7S est de 74,2 à 82,2 °C, tandis que celle des variétés à teneur élevée en 11S est de 86,2 à 90,2 °C.

3.3 propriétés rhéologiques

Les essais rhéologiques peuvent détruire la structure du matériau en appliquant une grande déformation ou fréquence, reflétant ainsi dans une certaine mesure la transition de phase de la matière première pendant le traitement. Il est caractérisé par des paramètres tels que la viscosité, le module de stockage, le module de perte et le couple [60-62]. Par exemple, si la viscosité des protéines est trop élevée, des grumes ne peuvent pas être dissoutes. Il est évident que les modifications des propriétés rhéologiques des matériaux sont influencées non seulement par les paramètres du procédé, mais aussi par la composition du matériau lui-même.

Murillo et al. [60] ont montré que pour les produits à base de protéines de soja extrudées à haute humidité, le gradient de vitesse causé par la différence de viscosité est la clé de la formation de structures fibreuses. Patrick et al. [63] ont montré que les résultats du balayage à l’état stable de quatre gels d’isolat de protéines de soja ayant à peu près la même source et la même teneur en protéines (plus de 90% de la matière sèche totale) ont montré que, dans les mêmes conditions, les viscosités complexes à 60 ans étaient de 44 kPa· S (SPI 1)), 43 kPa· S (SPI 2), 34 kPa· S (SPI 3) et 14 kPa· S (SPI 4). Cette différence peut être attribuée aux différents degrés de déaturation provoqués par différents procédés d’extraction [64].

Dans cette expérience, la teneur en protéines du concentré de protéines de soja était d’environ 67% de la matière sèche totale, mais dans les mêmes conditions, sa viscosité (101 kPa· S) était plus du double de celle de l’isolat de protéines de soja [63]. Cela indique que la proportion plus élevée d’autres ingrédients tels que les polysaccharides dans la matière première a également un effet sur la viscosité, ce qui est semblable aux résultats de Zhang Wei et al. [65] dans l’étude des protéines végétales extrudées. Le δh de l’isolat de protéine de soja est de 0,72 J/g. L’isolat de protéine de soja et la farine de gluten ont été mélangés à l’amidon de blé, à l’amidon de maïs, à l’amidon de pomme de terre, à l’amidon de patate douce, à l’amidon de tapioca, à l’amidon de haricot mung, à l’amidon de pois, à l’amylopectine de pomme de terre et à l’amylopectine de maïs (isolat de protéine de soja: gluten: amidon = 65:15:20) et mélangés à 9 types d’amidon (amidon de blé, amidon de maïs, amidon de pomme de terre, amidon de patate douce, amidon de tapioca, amidon de haricot mung, amidon de pois, amylopectine de pomme de terre, amylopectine de maïs). Le δh de la poudre mélangée variait de 1,24 à 2,42 J/g et la viscosité du mélange extrudé variait de 308,70 à 633,61 Pa· S. Le δh et la viscosité du mélange ont été positivement corrélés (P< 0,05).

La plupart des études discutent de l’influence des propriétés physico-chimiques des composants protéiques sur la formation de la structure du gel, mais cela n’est pas suffisant pour expliquer le changement de comportement lors du traitement du gel [66-69]. Mellema et al. [70] ont d’abord proposé que les protéines dépliées sont interconnectées. 

La plupart des études discutent de l’influence des propriétés physico-chimiques des composants protéiques sur la formation de la structure du gel, mais cela n’est pas suffisant pour expliquer le changement de comportement lors du traitement du gel [66-69]. Mellema et al. [70] ont d’abord proposé que la courbure et le mode de connexion des chaînes formées par l’interconnexion des protéines dépliées déterminent la façon dont le gel va se déformer microscopiquement. Par exemple, le principal mode de déformation des gels à chaînes courbes est la flexion, tandis que les chaînes droites et interconnectées se déforment par étirement. Sur cette base, Renkama [71] a montré que plus la chaîne protéique est pliée, plus la souche est importante lorsque le gel se brise, car la chaîne pliée doit d’abord se redresser avant de se briser. Wenjie Xia et al. [72] ont montré, au moyen d’essais de cisaillement oscillatoire de grande amplitude, que la viscosité intrinsèque et la force d’interaction intermoléculaire des thermogels formés à partir d’isolat protéique de soja, de protéines enrichies en 11S (teneur en 11S 72,1%, teneur en 7S 3,3%) et de protéines enrichies en 7S (teneur en 7S 30,4%, teneur en 11S 4,2%) diffèrent en termes de viscosité intrinsèque et de force des interactions intermoléculaires des thermogels résultants.

A faible concentration en protéines (6%), la relation entre les trois#39; Les valeurs sont les suivantes: 11s-enrichi protéine (600 Pa) > Isolat de protéine de soja (300 Pa) > Protéine enrichie en 7S (60 Pa). Le G' La valeur à une concentration de protéines plus faible reflète la viscosité intrinsèque de la phase dispersée quEt en plusil n’y a pas ou peu d’interactions telles que les collisions et l’agglomération entre les molécules. Par conséquent, la viscosité intrinsèque de la protéine enrichie en 11 est plus forte, suivie par l’isolat de protéine de soja. Cependant, les interactions intermoléculaires de la protéine enrichie en 7S sont plus fortes, ce qui peut être reflété par le G&#- courbes de concentration protéique des trois protéines. La pente de la courbe correspondante de la protéine enrichie en 7 est la plus grande (281,25).

Ensuite, la protéine de soja isolée (266.67), et la protéine enrichie en 11S est la plus petite (150), c’est-à-dire que, pour chaque unité d’augmentation de la concentration en protéines, la protéine enrichie en 7S a un plus grEt en plusdegré de collision moléculaire et d’agrégation, et G' Augmente le plus rapidement. Cela peut être dû au développement insuffisant de la globuline de soja, et la structure rigide des particules de globuline inhibe la réticulation intermoléculaire [73,74]. Pour le gel protéique riche en 7s, cela peut être dû à la plus grande flexibilité de la β-conglycinine, qui forme des particules plus ramifiées avec des interconnexions plus étroites. À mesure que la déformation augmente, les particules initialement dissociées s’entrelacent les unes avec les autres pour former de nouveaux amas [75]. Les résultats de la microscopie confocale à balayage laser et de la microscopie électronique à balayage dans cette expérience ont montré que l’isolat de protéine de soja et le gel riche en 11 avaient des réseaux relativement denses composés d’agrégats plus grands, tandis que le gel riche en 7 était plus rugueux et plus irrégulier, composé de particules plus petites avec plus de branches [76].

4 Conclusion

Bien que le soja soit largement utilisé dans la production alimentaire en Chine, en raison de la diversité de leurs composants et de leurs procédés d’extraction, les entreprises comptent encore sur la sélection empirique pour la régulation de la qualité des produits. La corrélation entre la composition, la structure, la fonctionnalité et la qualité sensorielle des matières premières est encore relativement vague. Cet article fournit des connaissances sur la composition et la production industrielle de protéines de soja au cours des dernières années, en se concentrant principalement sur l’introduction de procédés d’extraction de protéines et de la fonctionnalité. Il existe encore des lacunes dans l’isolement et l’identification des composants du soja et les moyens de caractériser la fonctionnalité des protéines. En outre, afin de parvenir à une production verte et de réduire les émissions de carbone, l’utilisation de sous-produits tels que l’okara et la farine de soja devrait être encouragée, par exemple, en utilisant la cuisson par extrusion pour produire des produits carnés végétariens, en développant des peptides actifs de soja, et en produisant des produits en plastique bio.

Référence:

[1]LIU S, ZHANG ZHANGZHANGM,FENG F,et al. Vers un " révolution verte" Pour le soja [J]. Plante moléculaire, 2020, 13(5): 688-697.

[2]SCHREUDERS F K G, DEKKERS B L,BODNAR RRI, et al. Comparaison du potentiel de structuration des protéines de pois et de soja avec du gluten pour la préparation d’analogues de viande [J]. Revue de presseDe laLa nourritureEngineering, En 2019,261(NOV): 32-39.

[3] médic J, J,J,J,J,J, À propos d’atkinson C,  HURBURGH C R. :connaissances actuelles en Le soja Composition[J]. Revue de pressedes chimistes pétroliers américains ' Society, 2014, 91(3): 363-384.

[4]KRISHNAN H  B, NELSON R  L. : protéomique Analyse des données De haute protéines Le soja (Glycine Max) Les adhésions démontre La contribution de nouvelles sous-unités de glycinine [J]. Revue de presseDe laAgriculture et pêcheEt en plusLa nourritureLa chimie,2011, 59(6): 2432-2439.

[5]PREECE K,HOOSHYARN ° de catalogue° de catalogueZUIDAN ° de catalogueN J. : J. : J. :Whole soybean protéinesextraction processes: A review[J]. Sciences alimentaires innovantes et Technologies émergentes, 2017, 43: 163-172.

[6]Whitaker J J JJ J R, Shahidi N ° de catalogue Munguía A L, Et al. Propriétés fonctionnelles des protéines et des lipides [M]. Washington DC: American Chemical Society, 1998: 80-95.

[7]HERMAN E M. Rééquilibrage du protéome des graines de soja [J]. Frontiers in Plant Science, 2014, 5: 437.

[8]SINGH A, A,A,A,MEENAM,KUMAR D, et al. Analyse structurelle et fonctionnelle de diverses protéines de globulines de graines de soja [J]. Critiques in Food Science Et en plusNutrition, En 2015,55(11): 1491-1502.

[9]MATSUMURA Y, SIRISON: J,  À propos de moi T, T,T,T,T,T,T, et  al.  Le soja Protéines lipophiles - origine Et propriétés fonctionnelles En fonction de l’interaction avec les protéines de stockage [J]. Opinion actuelle dans colloïde & Interface Science, 2017, 28: 120-128.

[10] Zeng Jianhua, Liu Linlin, Yang Yang, et al. Analyse de la fraction protéique lipophile du soja et de ses propriétés antioxydantes in vitro [J]. Food Science, À partir de 2020,41(14): 58-65.

[11] fr C,  TANG TANG L,  ZHANG  M, et  al.  structure caractérisation De chaleur induite Particules de protéines in  Lait de soja [J]. Revue de presse Of Agricultural Et en plusFood Chemistry, 2009, 57(5): 1921-1926.

[12]ZHANG X,ZHANG S, XIE XIEF, et al. Isolats de protéines de soja/lactosérum: propriétés interfaciales et effets sur la stabilité des émulsions huile dans l’eau [J]. Revue de presseDe laLe conseil des ministresScience De laFood and Agriculture, 2021, 2021, 2021101(1): 262-271.

[13]WANG T,  Le QIN G X,  SUN Z W, et al. Progrès de la recherche sur la glycinine et la β-conglycinine: une revue de deux principales protéines allergéniques du soja [J]. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 2014, 54(7): 850-862.

[14] Wang Xibo, Nie Xin, Liao Yi, et al. Relation entre les protéines de soja et les caractéristiques de qualité du tofu Qianye [J]. Food Science, 2020, 41(07): 30-37.

[15]JAMES A T, Le YANGA. Interactions De laprotein content and La globulinesubunit composition De lasoybean proteins in relation avectofu gel properties[J]. Food Chemistry, 2016, 194(MAR.1): 284-289.

[16]ZHANG Q,WANG WANGC, LI B et al. Progrès de la recherche dans le traitement du tofu: des matières premières aux conditions de traitement [J]. Critiques in Food Science and Nutrition, À partir de 201858(9): 1448-1467.

[17]ADACHI M, KANAMORI J, MASUDA T, Et al. cristal Structure du soja 11S globuline: glycinine A3B4 homohexamer[J]. Proceedings De laLe conseil des ministresNational Academy De laLes Sciences,2003, 100(12): 7395.

[18]STASWICK P E, HERMODSON M A, NIELSEN N C. Identification des complexes de sous-unités acides et basiques de la glycinine [J]. Revue de presseDe labiologiqueChemistry, 1981, 256(16): 8752-8755.

[19]SAMOTO - SAMOTOM, MAEBUCHI M, MIYAZAKI C, et al. Protéines abondantes associées à la lécithine dans Isolat de protéine de soja [J]. Food Chemistry, En 2007,102(1): 317-322.

[20]THANH V H,SHIBASAKI K. principales protéines des graines de soja. Structure de sous-unité de β-conglycinine [J]. Journal De laAgricultural and Food Chemistry, 1978, 26(3): 692-695.

[21]GUO J,  YANG  X X XX X Q,  Il a X  T,  et  al.  limité agrégation comportement De β-conglycinine and  its  Fin de la procédure effet on  Agrégation de la glycinine pendant le chauffage à pH 7,0 [J]. Journal De laAgricultural and Food Chemistry, 2012, 60(14): 3782-3791. [22] [en]   PETRUCCELLI S, ANON M C. Composants d’isolat de protéine de soja et leurs Interactions[J]. Journal de l’agriculture Et Food Chemistry, 1995, 43(7): 1762-1767.

[23]SONG B, OEHRLE N W, LIU S, et al. Développement et caractérisation d’une lignée expérimentale de soja dépourvue de α' Sous-unité de β-conglycinine and   G1,G2 et G4 glycinine [J]. Journal  of  Agricultural   and  Food   Chemistry,  À partir de 2018  Article 66(2): 432-439.

[24]MARUYAMA N ° de catalogue À propos de KATSUBE T,  Ama ama Y,  et  al.  Le conseil des ministres Les rôles of  the  N lié glycanes and  extension  Les régions of  Bêta-conglycinine de soja in  Pliage, montage and  structure Caractéristiques [J]. La communauté européenne Journal  of    La biochimie, 1998, année de référence Par. 258(2): 854-862.

[25]HE X T, YUAN D DB, WANG J M, et al. Comportement d’agrégation thermique de la protéine de soja: caractéristiques de différents polypeptides et sous-unités [J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 96(4): 1121-1131.

[26]MA W, XIE  F,  ZHANG  S, et al. Caractérisation des propriétés structurelles et fonctionnelles de la protéine de soja extraite de la graisse complète Le soja flocons après Basse température À sec Extrusion[J]. molécules (bâle, Suisse), 2018,  23(12): 3265. 

[27]YANG A, JAMES A T. Effects of soybean protein composition and processing conditions on silken tofu properties[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2013, 93(12): 3065-3071.

[28]LAMBRECHT M A, ROMBOUTS I, DE KETELAERE B, et al. Prédiction de la polymérisation induite par la chaleur de différentes protéines alimentaires globulaires dans des mélanges avec du gluten de blé [J]. Food Chemistry, 2017, 221: 1158-1167.

[29]WRIGHT D J. les globulines de semences ‐ partie II[J]. Evolution des protéines alimentaires - 6, 1988: 119-178.

[30]LUTHRIA D L, MARIA J K M, RAMESH M, et al. Mise à jour récente sur les méthodologies d’extraction et d’analyse des protéines de graines de soja [J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2018, 98(15): 5572-5580.

[31]NAGANO T, HIROTSUKA M,MORI H, et al. Etude viscoélastique dynamique sur la gélification de la globuline 7S de Soja [J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1992, 40(6): 941-944.

[32]IWABUCHI S, YAMAUCHI F. détermination de la glycinine et de la bêta-conglycinine dans les protéines de soja par des méthodes immunologiques [J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1987, 35(2): 200-205.

[33]DEAK N  A,  M. MURPHY P A, JOHNSON L A. effets De l’agent réducteur La Concentration on  soja protéines Le fractionnement Et fonctionnalité [J]. Journal of Food Science, 2006, 71(3): 200-208.

[34]LIU C,  WANG  H,  CUI Z, Et al. Optimisation de l’extraction et de l’isolement pour 11S  and  7S globulines de soja Protéine de stockage des semences [J]. Food Chemistry, En 2007,102(4): 1310-1316.

[35]LIU M M, QI B, LIU Z X et al. Optimisation de l’extraction des protéines à faible abondance et de l’élimination des protéines abondantes des tourteaux de soja dégraissés [J]. Journal of Zhejiang University-SCIENCE B, 2017, 18(10): 878-885.

[36]DIN J U, SARWAR A, LI Y, et al. Séparation des protéines de stockage (7S et 11S) des graines de soja, des farines et des isolats de protéines à l’aide d’une méthode optimisée Via Comparaison du rendement et de la pureté [J]. Journal des protéines, 2021,   40(3):   P. 396-405.

[37] préparation E  A,  DAVIS (en anglais) J P. protéines alimentaires Fonctionnalité: une approche globale [J]. Food Hydrocolloïdes,2011, 25(8): 1853-1864.

[38]ZAYAS J f.fonctionnalité des protéines Dans l’alimentation [M]. Berlin Heidelberg: Springer,1997:  6 — 75.

[39]SIRISON J,  MATSUMIYA K,  SAMOTO  M,  et  al.  Solubilité: of  soja lipophile Protéines: Comparaison des données with  Autres: soja Fractions protéiques [J]. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 2017, 81(4): 790-802.

[40]JIANG J, XIONG Y L, CHEN J. le changement de pH modifie les caractéristiques de solubilité et la stabilité thermique de l’isolat de protéine de soja et de ses Fractions de globuline dans différentes Conditions de pH, de Concentration en sel et de température [J]. Journal de l’agriculture &Food Chemistry, 2010,58(13): 8035-8042.

[41]TANG CH, CHOI S M, MA C Y. étude des propriétés thermiques et de la dénaturation et de l’agrégation induites par la chaleur des protéines de soja par modulation différentiel numérisation Calorimétrie [J]. International Journal  of  Biological  Macromolécules, 2007,  40(2): N ° 96-104.

[42]ROBERTS C  J.  Non natif protein  agrégation Cinétique [J]. La biotechnologie &  La bioingénierie, 2007,  98(5): 927-38.

[43]LI Y, ROBERTS C J. Lumry-Eyring modèle de polymérisation nucléée de la cinétique d’agrégation des protéines. 2. Croissance concurrente par condensation et polymérisation en chaîne [J]. The Journal Physical Chemistry B, 2009, 113(19): 7020-7032.

[44]ANDREWS J M, ROBERTS C J. ALumry-Eyring modèle de polymérisation nucléée de la cinétique d’agrégation des protéines: 1. Agrégation avec déploiement pré-équilibré [J]. The Journal Physical Chemistry B, 2007, 111(27): 7897-7913.

[45]XIAO J,  SHI C, ZHANG L, et al. Réponses structurelles à plusieurs niveaux de β-conglycinine et de glycinine sous traitement thermique acide ou alcalin [J]. Food Research International, 2016, 89(1): 540-548.

[46]ESFANDIARY R, PARUPUDI A, CASAS-FINET J, et al. Mécanisme d’auto-association réversible d’un anticorps Monoclonal: rôle Des Interactions électrostatiques et hydrophobes [J]. Journal de la  Sciences pharmaceutiques,  2015, 104(2):  577-586.  DOI:

[47]JIANG Y, LI C, LI J et al. Prise de décision technique avec des données de Structure d’ordre supérieur: caractérisation de Structure d’ordre supérieur pendant la protéine  thérapeutique   Le candidat   Projection [J].  Journal   of   pharmaceutique   Sciences,    2015,   Par. 104(4):  De 1533 à 1538. 

[48] Ye Rongfei, Yang Xiaoquan, Zheng Tianyao et coll. Effets de la dénaturation de la chaleur et de l’agrégation de la chaleur sur la solubilité de l’isolat de protéines de soja. Food Science, 2008, (07): 106-108.

[49] fr N,  ZHAO au M,  CHASSENIEUX C,  et  al.  thermique agrégation and  gélification of  soja globulin  at  neutre PH [J]. Food Hydrocolloids, 2016, 61: 740-746.

[50]YUAN D, MIN W, YANG X, et al. L’invention concerne un procédé amélioré d’isolement des sous-unités de β-conglycinine de soja et leur caractérisation [J]. Journal des chimistes pétroliers américains ' Society, 2010, 87: 997-1004.

[51] [traduction]   YUAN D, YANG X, TANG C, et al. Propriétés physico-chimiques et fonctionnelles des polypeptides acides et basiques de soyglycinine [J]. FOOD RESEARCH INTERNATIONAL, 2009, 42(5): 700-706.

[52] Xia Xiufang, Kong Baohua, Zhang Hongwei. Progrès de la recherche sur le mécanisme et les facteurs d’influence de la formation de gel de protéine myofibrillaire [J]. Food Science, 2009, 30(09): 264-268.

[53]NAKAMURA T, UTSUMI S, MORI T. Interactions pendant la gélification induite par la chaleur dans un système mixte de soja 7S et 7S 11S globulines [J]. Agricultural and Biological Chemistry, 1986, 50: 2429-2435.

[54]RENKEMA J. M  S,  LAKEMOND C M M, JONGH H H J D, et al. L’effet du pH sur la dénaturation thermique et les propriétés de formation de gel des protéines de soja [J]. Journal of Biotechnology, 2000, 79(3): 223-230.

[55] lef F, FAUCONNEAU B, OUALI A, et al. Gélification thermique des myofibrilles de truite brune des muscles blancs et rouges: effet du pH et de la force ionique [J]. Journal of the science of food and agriculture, 2002, 82: 452-463. DOI: 10.1002/jsfa.1057.

[56]RENKEMA J M S, KNABBEN J H M, VAN VLIET T. formation de Gel par β-conglycinine et glycinine et leurs mélanges [J]. Food Hydrocolloids, 2001, 15(4): 407-414.

[57]KITAMURA K. Genetic Improvement of Nutritional and Food Processing Quality in Soybean[J]. JOURNAL de la société de brassage du Japon, 1994, 89: 926-931.

[58]BAINY E, TOSH S, CORREDIG M, et al. Effets de la Composition des sous-unités de protéines sur la dénaturation thermique à différents stades du traitement des isolats de protéines de soja et des profils de gélification des isolats de protéines de soja [J]. Journal de pétrole & Industries de graisse, 2008, 85: 581-590.

[59]MENG S,  CHANG CHANG S,  GILLEN: A M,  et  Al. Analyses des protéines et de la qualité des accessions de la collection de germoplasmes de soja de l’usda pour la production de tofu [J]. Food Chemistry, 2016, 213: 31-39.

[60]SANDOVAL M J L, OSEN R, HIERMAIER S, et al. Vers la compréhension du mécanisme de formation de texture fibreuse lors de l’extrusion à haute humidité de substituts de viande [J]. Journal De l’ingénierie alimentaire,2019, 242: 8-20.

[61]AKDOGAN H.  Extrusion d’aliments à haute humidité [J]. Revue internationale des sciences de l’alimentation & Technologie, 1999, p. 1.34(3): 195-207.

[62]ZHAO X, HUEBSCH N, MOONEY D J, et al. Comportement Stress-relaxation dans des gels à réticulations ioniques et covalentes [J]. Journal of Applied Physics, 2010, 107(6): 63509.

[63]WITTEK P,  WALTHER G, KARBSTEIN H, Et al. Comparaison des propriétés rhéologiques de protéines végétales de diverses Sources pour des Applications d’extrusion [J]. Aliments, 2021, 10: 1700.

[64] lcpe (1999) M  C,  SORGENTINI D  A,  WAGNER J  R.  Les relations entre différent hydratation propriétés of  commercial Et isolats de soja de laboratoire [J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2001, 49(10): 4852-4858.

[65]ZHANG W, LI S, ZHANG B et al. Relations entre la gélatinisation des amidons et les propriétés texturées des extrudés texturés Protéine-amidon de soja Systèmes [J]. Journal   of  Ingénierie alimentaire, 2016, 174(APR): P. 29-36.   

[66] o’flynn T,  À propos de HOGAN S,  DALY D, et  Al. Rhéologique et Propriétés de solubilité de l’isolat de protéine de soja [J]. molécules (bâle, Suisse), 2021, 26: 3015.

[67]ZHANG J, LIU L, JIANG Y et al. Extrusion à haute humidité de mélanges de protéines d’arachide/carraghénane/alginate de sodium/amidon de blé: effet of  différent exogène polysaccharides  on  the  Le processus formation a  fibreux Structure [J]. Food  Hydrocolloids,  2020,  99(fév):105311.1-105311.14.

[68]CORNET S, SNEL S, SCHREUDERS F, et al. Traitement thermomécanique des protéines végétales par cellules de cisaillement et cuisson par extrusion à haute humidité [J]. Critique Reviews in Food Science and Nutrition, 2022, 62(12): 3264-3280,

[69]THADAVATHI Y L N, WASSEN S, KADAR R. caractérisation rhéologique et microstrocturale en ligne de mélanges de protéines végétales à haute teneur en humidité dans l’extrusion à vis unique [J]. Revue de presse of Food Engineering,   2019,   245(MAR):   (112-123).

[70]MELLEMA M, OPHEUSDEN, VLIET. Catégorisation des modèles d’échelle rhéologiques pour les gels à particules appliqués aux gels à caséine [J]. Journal of Rheology, 2002, 46(1): 11-29. DOI: 10.1122/1.1423311.

[71]RENKEMA J M S. Relations entre les propriétés rhéologiques et la structure du réseau des gels protéiques de soja [J]. Food Hydrocolloids, 2004, 18(1): 39-47.

[72]XIA W, SIU W K, SAGIS L M C. rhéologie linéaire et non linéaire des gels à protéine de soja thermorégulés: effets de la protéolyse sélective de β-conglycinine et de glycinine [J]. Food Hydrocolloids, 2021, 120: 106962.

[73]HYUN K, WILHELM M, KLEIN C O, et al. Un examen des oscillations non linéaires Essais de cisaillement: analyse et application de grande amplitude  Cisaillement oscillatoire (LAOS)[J]. Progrès réalisés in  Polymer Science,2011, 36(12): 1697-1753. 

[74]HYUN K, KIM S H, AHN K H, et al. Cisaillement oscillatoire de grande amplitude comme moyen de classer les fluides complexes [J]. Journal of Non-Newtonian Fluid Mechanics, 2002, 107(1): 51-65.

[75]ZHU Y, FU S, WU C et al. Étude de la flexibilité protéique de divers cultivars de soja en relation avec les propriétés physico-chimiques et conformationnelles [J]. Food Hydrocolloids, 2020, 103: 105709.

[76] GISLER T,  balle R  C,  WEITZ D. souche Durcissement des Gels colloïdaux fractaux [J]. Lettres d’examen physique, 1999,  82(5): 1064-1067.